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Conhecer as proteínas - estrutura e função
Proteínas
Biologia EstruturalProfessora Sónia SeixasTrabalho elaborado por: Maria Lobo (n.º 1104922) e Fernando Correia (n.º 902959)
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Estrutura molecularPrimária (sequência)
Secundária (enrolamento helicoidal)
Terciária(dobrável sobre si mesma)
Quarternária
( união de cadeias polipeptídicas
FunçãoMoviment
o
Defesa
Estrutura
Transporte
Regulação
Catalisadora
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As Proteínas constituem a maior parte da massa celular seca.
São moléculas estruturalmente complexas e funcionalmente rebuscadas.
Executam praticamente todas as funções celulares: São catalisadores; Controlam a entrada e saída de pequenas moléculas; Agem como integradores de sinais; Funcionam como minúsculas maquinas moleculares com
partes móveis; Atuam como anticorpos, toxinas, hormonas, fontes de
luminescência, … Intervêm no funcionamento dos músculos, nervos, no
desenvolvimento do embrião; …
Introdução
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Forma e estrutura das ProteínasCompostos orgânicos, constituídos por uma
longa cadeia de aminoácidos (AA), de 50 a 2000, numa estrutura tridimensional.
A forma de uma proteína é especificada pela sua sequência de AA. Existem 20 tipos diferentes de A.A, cada um dos quais com propriedades químicas distintas.
Cada AA liga-se por uma ligação peptídica covalente, daí poderem ser designadas por polipeptídeos.
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Ligação peptídica União do grupo amino (-NH2 ) de um
aminoácido com o grupo carboxilo (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida;
A cadeia principal polipeptídica, é uma sequência repetitiva de átomos ao longo do centro da cadeia.
Proteínas/ Polipeptídeos
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A esta cadeia principal, ligam-se as restantes cadeias laterais de cada AA (que não estão envolvidas na ligação peptídica), conferindo características específicas a essa proteína:
Podem ser apolares e hidrofóbicas;
Podem ter carga negativa ou positiva.
Proteínas/ Polipeptídeos
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Proteínas – cadeias laterais dos A.A
Aminoácido Cadeia
lateral
Aminoácido Cadeia
lateral
Ácido aspártico Asp D Negativa Alanina Ala A Apolar
Ácido
glutâmico
Glu E Negativa Glicina Gli G Apolar
Arginina Arg R Positiva Valina Val V Apolar
Lisina Lis K Positiva Leucina Leu L Apolar
Histidina His H Positiva Isoleucina Ile I Apolar
Asparagina Asn N Não-
carregada
Prolina Pro P Apolar
Glutamina Gln Q Não-
carregada
Fenilalanina Phe F Apolar
Serina Ser S Não-
carregada
Metionina Met M Apolar
Treonina Tre T Não-
carregada
Triptofano Tpf W Apolar
Tirosina Tir Y Não-
carregada
Cisteína Cys C Apolar
Aminoácidos Polares Aminoácidos Apolares
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Todas as proteínas ligam-se a outras moléculas, o que lhes permite ser:
Catalisadores;
Recetores de sinais;
Ativadores ou desactivadores;
Motores ou minúsculas bombas.
Função Proteica
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A conformação da sua superfície determina a sua atividade química;
A superfície das proteínas possui grupos químicos que interagem entre si, aumentando a reatividade das cadeias laterais.
A interação é de dois tipos:
Restringir o acesso de moléculas de água
Agrupamento de cadeias laterais polares
Função Proteica
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As propriedades biológicas das proteínas dependem das interações físicas com outras moléculas.Anticorpos ligam-se a vírus ou bactérias (F.
defesa)Hexoquinase liga-se à glicose e ATP (F.
energia)Actina liga-se entre si, para formar filamentos,
constituindo os músculos (f. contrátil)A substância que se liga à proteína – ião,
molécula – chama-se ligante.A região da proteína que se associa ao
ligante, designa-se por sítio de ligação do ligante.
Funções- Todas as proteínas se ligam a outras moléculas
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Funções- Todas as proteínas se ligam a outras moléculasAnticorpos, são
proteínas da classe das imunoglobulinas, que se ligam aos antigénios das bactérias e vírus.
Actina
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Bibliografia