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Metabolismo, enzimas e cinética enzimática
Componente curricular: Bioquímica
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Metabolismo (do grego significa "mudança", troca)
Conjunto de transformações que as substâncias químicas sofrem no
interior dos organismos vivos;
"Metabolismo celular" - reações químicas que ocorrem nas células;
Reações responsáveis pelos processos de síntese e degradação de
nutrientes na célula, constituindo a base da vida (crescimento e
reprodução).
Vias metabólicas – organização das reações químicas, as quais
interagem para transformar diferentes reagentes em diferentes
produtos;
Dividido em anabolismo e catabolismo.
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Catabolismo
Reações catabólicas, ou reações de decomposição/degradação, são
reações químicas que produzem (liberam) grandes quantidades de
energia livre (sob a forma de ATP) a partir da decomposição ou
degradação de moléculas mais complexas (matéria orgânica);
Reações que providenciam energia e componentes necessários às
reações anabólicas.
Reações que incluem a degradação e oxidação de moléculas
encontradas em alimentos, bem como a captação de energia luminosa
para a transformação em energia química.
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Anabolismo
Reações anabólicas, ou reações de síntese, são reações químicas que
produzem nova matéria orgânica nos seres vivos. Sintetizam-se novos
compostos (moléculas mais complexas) a partir de moléculas simples
(com consumo de ATP);
Conjunto de reações metabólicas de síntese que produzem novos
compostos mais complexos a partir de moléculas mais simples, com
consumo de energia (adenosina trifosfato - ATP);
Ex. Hipertrofia muscular.
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Passos:
Síntese de precursores: aminoácidos, monossacarídeos, ácidos graxos e
nucleotídeos;
Ativação dessem compostos com gasto de ATP;
Formação de moléculas complexas: proteínas, polissacarídeos, lipídios
e ácidos nucléicos.
Anabolismo
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Organismos autotróficos: síntese de moléculas complexas
(polissacarídeos e proteínas) a partir de moléculas simples (CO2 e
H2O);
Organismos heterotróficos: fontes alimentares que providenciam
moléculas simples (monossacarídeos e aminoácidos) para a produção
de moléculas complexas (polissacarídeos e proteínas).
Anabolismo
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Enzimas
Catalizam diferentes reações das vias metabólicas. Facilitam ou
permitem reações ao acoplá-las em situações mais favoráveis do que
na ausência dessas enzimas, nas quais tais reações possivelmente não
ocorreriam.
Regulam as vias metabólicas em resposta a mudanças no ambiente ou
sinalização celular.
Catabolismo > Anabolismo = perda de peso – jejum ou doença
Catabolismo < Anabolismo = ganho de peso
Catabolismo = Anabolismo = homeostase ou equilíbrio dinâmico
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Definição:
Catalisadores biológicos;
Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
Função:
Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou juntando-as para formar novos compostos.
Enzimas
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A atividade catalítica de enzimas tem sido utilizada pelo homem há milhares de anos
Fermentação do suco de uva para obtenção do vinho;
Fabricação de queijo;
Fabricação de pão.
No entanto, estas eram apenas aplicações práticas, uma vez que o conhecimento do modo de ação dos catalisadores biológicos só recentemente foi elucidado.
Enzimas
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Apresentam alto grau de especificidade;
São produtos naturais biológicos;
Reações seguras;
São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a
1011 + rápida);
São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
Não são tóxicas;
Condições favoráveis de pH, temperatura, polaridade do solvente e
força iônica.
Características enzimáticas
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Propriedade gerais
ENZIMAS
Proteínas
RNA
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Propriedade gerais
RNA
1989 - Canadense Sidney Altman e o norte-americano Thomas Cech:
RNA
Prêmio Nobel de Química
Atividade Catalítica
Como seria possível o início da vida, uma vez que as moléculas de DNA só podem ser reproduzidas e decifradas com a ajuda de proteínas?
• “A vida começou com uma molécula de RNA”
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Esquema geral da síntese protéica
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Se uma enzima é quebrada em seus aa constituintes, a sua atividade
catalítica é sempre destruída.
Assim, a estrutura protéica primária, secundária, terciária e quaternária das
enzimas são essenciais para sua atividade catalítica.
Esquema geral da síntese protéica
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Século XIX - poucas enzimas identificadas
Adição do sufixo “ASE” ao nome do substrato:
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
* amido (amylon - grego) – AMILASE
Nomes arbitrários:
* Tripsina e pepsina – proteases
Nomenclatura e classificação das enzimas
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Século XX - quantidade de enzimas descritas
Nomenclatura existente se tornou ineficaz
1955 - IUB - União Internacional de Bioquímica adotou um novo sistema de nomenclatura e classificação
mais complexo
sem ambiguidades
baseado no mecanismo de reação
Ex: Oxirredutases, Transferases, Hidrolases.
Nomenclatura e classificação das enzimas
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Enzimas intracelulares
atuam no interior da célula
sintetizam o material celular
realizam reações catabólicas que suprem as necessidades
energéticas da célula.
Enzimas extracelulares
atuam fora da célula
executando as alterações necessárias à penetração dos nutrientes para o interior das
células.
Outras formas de classificação
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Endoenzimas
Exoenzimas
Agem dentro das moléculas
Ex: endoamilases, que
hidrolisam ligações
glicosídicas ao acaso ao
longo das cadeias de amilose Agem nas extermidades das
moléculas
Ex: exoamilases, que hidrolisam,
sucessivamente, ligações
glicosídicas a partir da
extremidade não redutora das
mesmas.
Outras formas de classificação
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Enzimas habituais ou
constitutivas
Enzimas indutivas
As células sempre as sintetizam
As células só as sintetizam quando estão na presença do substrato da
enzima
Isoenzimas
Enzimas que têm a mesma função, ou seja, catalisam uma mesma reação,
porém apresentam estruturas diferentes
Outras formas de classificação
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Velocidade de reação mais rápida:
106 a 1012x > que as não catalisadas;
e são varias ordens de magnitude > do que as reações
catalisadas quimicamente.
Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos
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Maior especificidade da reação:
Grau de especificidade imensamente > em relação a
identidade dos seus substratos (S) e dos seus produtos (P);
Reações enzimáticas raramente produzem subprodutos;
Estereoespecificidade: Agem em grupos funcionais
específicos catalisando reações de forma estereoepecífica.
Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos
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Diferenças entre enzimas e catalisadores químicos
Condições reacionais mais brandas:
Ph
Temperatura
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Comparação entre enzimas e catalisadores químicos
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Comparação entre enzimas e catalisadores químicos
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Comparação entre enzimas e catalisadores químicos
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Comparação entre enzimas e catalisadores químicos
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Mecanismo de ação
E + S E + P
Não são consumidas na reação;
Embora a enzima participe da sequência da reação, ela não sofre
nenhuma transformação.
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H2O2 H2O O2 +
Catalase
Mecanismo de ação
1 molécula de Catalase
decompõe
5 000 000 de moléculas de H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Atuam em pequenas concentrações
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Modelo chave-fechadura
Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou
Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo
complementar ao substrato.
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Modelo do ajuste induzido
Koshland (1958): Ajuste Induzido - enzima e substrato sofrem conformação para o ajuste. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
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Teoria da colisão
• As reações químicas acontecem quando ligações são quebradas ou
formadas.
• Para isto átomos, íons e moléculas devem colidir.
• Todos os átomos, íons e moléculas estão em constante movimento e
portanto colidindo constantemente.
• A energia transferida pelas partículas na colisão pode desorganizar
suas estruturas eletrônicas o suficiente para que as ligações químicas
sejam quebradas ou novas ligações se formem.
Conceitos
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Energia de ativação (EA):
Quantidade de energia requerida para romper a configuração
eletrônica estável de qualquer molécula específica para que os elétrons
possam ser reorganizados.
Conceitos
Diferença entre a energia livre
de S e P G
Caminho da Reação
Energia de ativação com enzima
Energia de ativação sem enzima
S P
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Conceitos
G:
Diferença de energia entre produtos e reagentes;
Não depende da energia de ativação.
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Enzima atua diminuindo a energia de ativação;
Não altera o equilíbrio, nem o G da reação.
Conceitos
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Taxa de reação:
Frequência de colisões contendo energia suficiente para que a reação aconteça.
taxa de reação:
• de T = o calor a frequência das colisões e o n° de moléculas que atingem a EA.
• Reagentes estão + concentrados = Distância entre as moléculas menor.
Conceitos
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Enzimas atuam de diversas formas:
Baixando a EA: através da criação de um ambiente no qual o estado de transição é estabilizado (ex. distorcendo a forma da molécula do S).
Providenciando uma via alternativa: (ex. reagindo com o S formando um complexo ES, de existência impossível sem a presença da E).
Reduzindo a variação da entropia (estado de desorganização da molécula) da reação: orienta o S de forma correta para facilitar a reação. Na ausência de E, as moléculas colidem em todas as direções possíveis de forma aleatória.
Mecanismos de ação
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pH;
Temperatura;
Concentração das enzimas;
Concentração dos substratos.
Fatores que influenciam a atividade enzimática
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pH
Variações no estado de ionização dos componentes do sistema à
medida que o pH varia.
A ionização de aa pode provocar modificações na conformação da
enzima;
O substrato pode ser afetado;
Alterações no pH podem provocar desnaturação e consequente
inativação da enzima.
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Pepsina: enzima produzida no estômago que atua sobre proteínas,
degradando-as em moléculas menores. pH ótimo = 1,5 (meio ácido);
Tripsina: enzima produzida no pâncreas e lançada no duodeno,
degradando proteínas que não foram digeridas no estômago. pH
ótimo = 7,7 (meio básico).
pH
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Com temperatura dois efeitos ocorrem:
A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações
químicas;
A estabilidade da proteína decresce devido à desativação térmica;
A partir de certa temperatura ótima (específica de cada enzima),
ocorre desnaturação protéica, o que deixa a enzima inativa.
Temperatura
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A velocidade máxima da reação é alcançada em função da quantidade de
enzima disponível (existindo substrato em excesso);
Efeito da [ ] da enzima sobre a velocidade inicial (V0) com substrato em
excesso:
Concentração da enzima
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Inicialmente a velocidade da reação é diretamente proporcional à [S].
Concentração do substrato
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A quantidade de reagente é o suficiente grande para saturar todos os
sítios catalíticos enzimas.
Concentração do substrato
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Grande parte do arsenal farmacêutico (por ex. tratamento da AIDS
feito com drogas que inibem a atividade de certas enzimas virais.
Inibição enzimática
Inibidores
Substâncias que reduzem a atividade de uma enzima de forma a
influenciar a ligação do substrato.
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Inibição enzimática - classificação
Irreversível
Reversível
Competitiva
Não Competitiva
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O inibidor liga-se tão fortemente (ligação covalente) à enzima que a
dissociação é muito lenta.
Podem destruir grupos funcionais que são essenciais para a atividade
enzimática.
A enzima não retoma a sua atividade normal.
Alguns inibidores irreversíveis são venenos;
Ex.: Inseticidas organofosforados que inibem a acetilcolinesterase
(enzima importante na transmissão dos impulsos nervosos). Essa
enzima hidrolisa a acetilcolina do cérebro, de acordo com o esquema a
seguir:
Inibição Irreversível
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Inibição Irreversível
Inibição da enzima ciclo-oxigenase pelo acetilsalicilato
Ácido araquidônico
Ciclo-oxigenases
Prostaglandinas
Processos fisiológicos, sensação de dor, processo inflamatório
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Uma substância que compete diretamente com o substrato pelo sitio de ligação de uma enzima.
Inibidor normalmente é semelhante ao substrato, de modo que se liga especificamente ao sitio ativo, mas difere do substrato por não poder reagir com ele.
O inibidor liga-se á enzima formando o complexo EI cataliticamente inativo.
Inibição Reversível - Competitiva
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O inibidor não competitivo pode ser uma molécula que não se
assemelha com o substrato, mas apresenta uma grande afinidade com
a enzima.
Esta ligação pode distorcer a enzima tornando o processo catalítico
ineficiente.
Inibição Reversível – Não competitiva
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Um organismo deve poder regular as atividades catalíticas de suas
enzimas para que ele possa coordenar seus processos metabólicos,
responder às mudanças no meio, crescer e diferenciar-se, tudo de
maneira ordenada.
Há duas maneiras pelas quais isso pode ocorrer:
Controle da disponibilidade da enzima.
Controle da atividade da enzima.
Regulação da atividade enzimática
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Controle da disponibilidade da enzima
A quantidade de uma enzima em uma célula depende
velocidade de síntese
velocidade de degradação.
Regulação da atividade enzimática
Cada uma dessas velocidades é diretamente controlada pela
célula e esta sujeita a mudanças drásticas em períodos que
vão de minutos (em bactérias) até horas (em organismos
superiores).
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Controle da atividade da enzima
A atividade pode ser regulada por meio de alterações estruturais que influenciem a afinidade da ligação do substrato à enzima.
A afinidade de ligação do S a uma E pode variar também com a ligação de pequenas moléculas, chamadas efetores alostéricos, que podem tanto aumentar como diminuir a atividade.
Um modelo muito comum de regulação alostérica é a inibição por "feed-back”.
Regulação da atividade enzimática
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Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim
como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é
essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela
célula.
Regulação da atividade enzimática
Mecanismos de controle
Indução: A presença do substrato A induz a síntese da enzima a
B C D E A
Enzima a1 Enzima d
Produto
final
Substrato
inicial
Enzima b Enzima c
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Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim
como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é
essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela
célula.
Regulação da atividade enzimática
Mecanismos de controle
Retroinibição: O produto final E, inibe a ação das enzimas a
B C D E A
Enzima a1 Enzima d
Produto
final
Substrato
inicial
Enzima b Enzima c
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Regulação da atividade enzimática
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim
como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é
essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela
célula.
Mecanismos de controle
Repressão catabólica: Caso haja um caminho mais conveniente,
a síntese de todas as enzimas é reprimida
B C D E A
Enzima a1 Enzima d
Produto
final
Substrato
inicial
Enzima b Enzima c
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Regulação da atividade enzimática
Algumas enzimas podem ter suas atividades reguladas, atuando assim
como moduladoras do metabolismo celular. Esta modulação é
essencial na coordenação dos inúmeros processos metabólicos pela
célula.
Mecanismos de controle
Cada isoenzima pode ser regulada independentemente
Controle fino do metabolismo
B C D E A
Enzima a1
Enzima a2
Enzima a3
Enzima d
Produto
final
Substrato
inicial
Enzima b Enzima c
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Aplicações
Alimentos
Rações animais
Papel e celulose
Couro
Têxtil
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Indústria de azeite de oliva:
- Aplicação de polygalacturonase e pectinesterase na melhoria de
aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo.
Panificação:
- Melhoria de cor, sabor e estrutural através de preparado enzimático
que contém alfa-amilase fúngicas. Atua sobre a farinha de trigo,
acelerando o processo de fermentação devido a uma maior formação
de açúcares para o fermento.
Alimentos
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Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de
lactação:
- Emprego de Xilanase, Beta-glucanase e Alpha-amylase com o
objetivo de digestão de amido e, em decorrência disso, ganho de peso
e abate precoce.
Rações animais
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Remoção de depósitos em máquinas de papel:
- Substituição de álcalis e ácidos fortes por enzimas com o objetivo de
assegurar a integridade física dos funcionários e cumprir leis
ambientais.
Indústria de papel e celulose
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Indústria de couro
Uma das primeiras partes do processo de transformação de uma pele
em couro é a eliminação dos pêlos que ainda venham agarrados.
O processo usado até agora envolvia sulfureto de sódio, um químico
com um cheiro tão intenso que é impossível passar por uma fábrica de
curtumes sem percebê-la.
Em alternativa, foi sugerido à indústria que passe a usar enzimas – o
mau cheiro desaparece e a carga poluente dos efluentes é eliminada.
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Indústria têxtil
Usa-se a amilase bacteriana (Bacillus subtilis e Bacillus lichenformis) estável
ao calor para eliminar a goma dos produtos têxteis, substituindo os
ácidos e álcalis na hidrólise do amido.
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Outras aplicações
Indústria de Cosméticos
Produtos de Limpeza
Inativação Enzimática (fármacos)
![Page 64: Aula Enzimas Final](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022082309/557201e34979599169a2898e/html5/thumbnails/64.jpg)
Ampla aplicabilidade da atividade enzimática;
Vantagens frente aos catalisadores químicos;
Importância de fatores externos;
Necessidade de maiores estudos para viabilizar o uso de diversas
enzimas.
Considerações finais
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1. As proteínas são compostos:
a) formados por carboidratos e lipídios unidos por pontes de hidrogênio.
b) de tamanho muito pequeno (micromoléculas) e que ocorrem em baixa
concentração dentro da célula.
c) que não fazem parte da constituição química dos cromossomos.
d) formados por aminoácidos unidos por ligações peptídicas.
e) responsáveis pela transmissão da informação genética.
Exercícios
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2. Podemos considerar as enzimas como:
a) carboidratos que têm a função de regular o nível de glicose (açúcar) no
sangue dos animais superiores.
b) proteínas com a função de catalisar reações químicas nos seres vivos.
c) proteínas com função estrutural que entram na composição da parede
celular dos vegetais.
d) lipídios que têm a função de fornecer energia para as reações celulares.
e) mucopolissacarídeos que têm a função estrutural nos exoesqueletos
dos artrópodes.
Exercícios
![Page 67: Aula Enzimas Final](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022082309/557201e34979599169a2898e/html5/thumbnails/67.jpg)
3. A respeito das enzimas, podem-se fazer todas as afirmações a seguir,
exceto:
a) são compostos protéicos.
b) agem sobre substâncias especificas denominadas substratos.
c) são insensíveis às mudanças de temperatura.
d) são produzidas por células.
e) são catalisadores biológicos.
Exercícios
![Page 68: Aula Enzimas Final](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022082309/557201e34979599169a2898e/html5/thumbnails/68.jpg)
4. Considerando a definição de enzimas, observe as afirmativas e
assinale a alternativa correta. I. São catalisadores orgânicos, de
natureza protéica, sensíveis às variações de temperatura. II. São
substâncias químicas, de natureza lipídica, sendo consumidas durante
o processo químico. III. Apresentam uma região chamada área ativa
ou sítio ativo, o qual se encaixa na molécula do substrato, modelo
"chave - fechadura".
a) Apenas a afirmativa I é correta.
b) Apenas as afirmativas I e III são corretas.
c) Apenas as afirmativas II e III são corretas.
d) Todas as afirmativas são corretas.
e) Nenhuma afirmativa é correta.
Exercícios
![Page 69: Aula Enzimas Final](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022082309/557201e34979599169a2898e/html5/thumbnails/69.jpg)
5. As enzimas, biocatalisadores que atuam acelerando as reações
químicas, reconhecem seus substratos através da:
a) temperatura do meio.
b) forma tridimensional das moléculas.
c) energia de ativação.
d) concentração de minerais.
e) reversibilidade da reação.
Exercícios
![Page 70: Aula Enzimas Final](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022082309/557201e34979599169a2898e/html5/thumbnails/70.jpg)
6. Em relação às enzimas, podemos afirmar:
a) Quando a temperatura e a concentração da enzima são constantes, e
aumenta-se gradativamente a concentração do substrato, observa-se um
aumento da velocidade da reação até o máximo, independente do pH;
b) Um aumento da concentração do substrato causa uma diminuição da
velocidade da reação, pois o substrato passa a inibir a ação da enzima;
c) O aumento da temperatura provoca um aumento na velocidade de reação
enzimática até uma temperatura crítica, quando ocorre uma queda na
atividade da enzima em consequência de sua desnaturação;
d) A atividade de uma enzima é inibida irreversivelmente por um mecanismo
chamado de inibição competitiva, na qual o inibidor tem a forma
semelhante ao substrato.
Exercícios
![Page 71: Aula Enzimas Final](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022082309/557201e34979599169a2898e/html5/thumbnails/71.jpg)
7. As reações de síntese e degradação de biomoléculas, que compõem o
metabolismo celular, são catalisadas por um grupo de moléculas
denominadas enzimas. Esses importantes catalisadores biológicos
podem possuir algumas das seguintes características:
I. Enzimas são a maior e mais especializada classe de lipídios;
II. Enzimas possuem grande especificidade para seus substratos;
III. Enzimas aceleram as reações químicas, sem serem modificadas
durante o processo;
IV. Substratos são substâncias sobre as quais as enzimas agem,
convertendo-os em um ou mais produtos.
Quais estão corretas?
Exercícios
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8. Para inibir a ação de uma enzima, pode-se fornecer à célula uma
substância que ocupe o sítio ativo dessa enzima. Para isso, essa
substância deve:
a) Estar na mesma concentração da enzima.
b) Ter a mesma estrutura espacial do substrato da enzima.
c) Recobrir toda a molécula da enzima.
d) Ter a mesma função biológica do substrato da enzima.
e) Promover a desnaturação dessa enzima.
Exercícios