material suplementar tabela 1s. h (400 mhz) e de c ......* deslocamento químico em ppm. 2 tabela...

1

MATERIAL SUPLEMENTAR

Tabela 1S. Dados de RMN de 1H (400 MHz) e de 13C (100 MHz) para a (E)-6-estirilpiran-2-ona (1)

Posição do átomo de carbono δ 13C* δ 1H*

5 105,03 6,15 (d, J=6,68 Hz, 1H)

7 114,30 6,63 (d, J=16 Hz, 1H)

3 118,77 6,22 (dd, J=9,2 Hz, J=0,5 Hz, 1H)

12 127,44 (2C) 7,50 (dd, J=7,1 Hz, J=8,8 Hz, 2H)

11 e 13 128,93 (2C) 7,35 (m, 2H)

10 e 14 129,45 7,35 (m, 1H)

8 135,30 7,50 (dd, J=10Hz, J=16,0 Hz, 1H)

9 135,32 ---

4 143,70 7,35 (m, 1H)

6 159,66 ---

2 161,81 ---

* Deslocamento químico em ppm.

2

Tabela 2S. Dados de RMN de 1H (400 MHz) e de 13C (100 MHz) para a (R)-goniotalamina (2)

Posição do átomo de carbono δ 13C* δ 1H*

5 29,80 2,52-2,55 (m, 2H)

6 77,90 5,07-5,12 (m, 1H)

3 121,60 6,07-6,10 (dt, J=1,9 Hz, J=9,8 Hz, 1H)

7 125,70 6,24-6,30 (dd, J=6,5 Hz, J=15,8 Hz, 1H)

12 126,70 7,26-7,35 (m, 1H)

10 e 14 128,30 (2C) 7,39-7,40 (m, 2H)

11 e 13 128,70 (2C) 7,39-7,40 (m, 2H)

8 133,10 6,70 (d, J=15,8 Hz, 1H)

9 135,80 ---

4 144,70 6,90-6,94 (dt, J=9,8 Hz, J=4,3 Hz,1H)

2 163,90 ---

* Deslocamento químico em ppm.

3

Tabela 3S. Similaridades (%) das sequências de aminoácidos da fumarato hidratase de Meloidogyne

hapla (Mhapla), Escherichia coli (1FUR), Saccharomyces cerevisiae (1YFM), Homo sapiens (3E04),

Mycobacterium tuberculosis (4ADM), Thermus thermophilus (1VDK) e Rickettsia prowazekii

(3GTD)

Mhapla 1FUR 1YFM 3E04 4ADM 1VDK 3GTD

Mhapla 100 59 63 73 46 56 60

1FUR 59 100 56 57 45 60 57

1YFM 63 56 100 64 45 55 58

3E04 73 57 64 100 49 54 60

4ADM 46 45 45 49 100 45 44

1VDK 56 60 55 54 45 100 52

3GTD 60 57 58 60 44 52 100

4

Tabela 4S. Cadeias e resíduos de aminoácidos que formam cada um dos quatro sítios ativos da

enzima fumarato hidratase de Meloidogyne hapla

Sítio Cadeia Resíduos de aminoácidos

1 D 330 331 332 333 334 335 336 337 338 339 340 341 342 343 344

B 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208

C 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160

2 C 330 331 332 333 334 335 336 337 338 339 340 341 342 343 344

A 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208

D 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160

3 B 330 331 332 333 334 335 336 337 338 339 340 341 342 343 344

D 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208

A 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160

4 A 330 331 332 333 334 335 336 337 338 339 340 341 342 343 344

C 198 199 200 201 202 203 204 205 206 207 208

B 150 151 152 153 154 155 156 157 158 159 160

5

Figura 1S. Espectro de UV-Vis da (E)-6-estirilpiran-2-ona (1) em solução de EtOH

6

Figura 2S. Espectro de IV da (E)-6-estirilpiran-2-ona (1) pura

7

Figura 3S. Espectro de RMN de 1H (CDCl3, 400 MHz) de 1 [(E)-6-estirilpiran-2-ona], com

ampliações das regiões de δ 6,10 a 6,30, δ 6,55 a 6,70 e de δ 7,25 a 7,60

8

Figura 4S. Espectro de RMN de 1H (CDCl3, 400 MHz) de 1 [(E)-6-estirilpiran-2-ona], com

ampliações das regiões de δ 6,10 a 6,30, δ 6,55 a 6,70 e de δ 7,25 a 7,60

9

Figura 5S. Espectro de RMN de 13C (CDCl3, 100 MHz) de 1 [(E)-6-estirilpiran-2-ona], com

ampliação da região de δ 126,00 a 140,00

10

Figura 6S. Expansão do mapa de contornos COSY de 1 [(E)-6-estirilpiran-2-ona] (400 MHz, CDCl3)

11

Figura 7S. Espectro de RMN de 13C – DEPT 135 (100 MHz, CDCl3) de 1 [(E)-6-estirilpiran-2-ona]

12

Figura 8S. Expansão do mapa de contornos HMBC de 1 [(E)-6-estirilpiran-2-ona] (400 MHz,

CDCl3)

13

Figura 9S. Expansão do mapa de contornos HSQC de 1 [(E)-6-estirilpiran-2-ona] (400 MHz,

CDCl3)

14

Figura 10S. Espectro de UV-Vis d 2 [(R)-goniotalamina] em solução de EtOH

15

Figura 11S. Espectro de IV de 2 [(R)-goniotalamina] na forma pura

16

Figura 12S. Espectro de RMN de 1H (CDCl3, 400 MHz) de 2 [(R)-goniotalamina] com ampliações

das regiões de δ 5,00 a 5,20, δ 6,00 a 6,40 , δ 6,60 a 7,00 e de δ 7,00 a 7,50

17

Figura 13S. Espectro de RMN de 1H (CDCl3, 400 MHz) de 2 [(R)-goniotalamina] com ampliações

das regiões de δ 5,00 a 5,20, δ 6,00 a 6,40 , δ 6,60 a 7,00 e de δ 7,00 a 7,50

18

Figura 14S. Espectro de RMN de 13C (CDCl3, 100 MHz) de 2 [(R)-goniotalamina] com ampliações

das regiões de δ 76,00 a 79,00 e δ 125,00 a 130,00

19

Figura 15S. Mapa de contornos COSY de 2 [(R)-goniotalamina] (400 MHz, CDCl3)

20

Figura 16S. Espectro de RMN de 13C – DEPT 135 (100 MHz, CDCl3) de 2 [(R)-goniotalamina]

21

Figura 17S. Mapa de contornos HMBC de de 2 [(R)-goniotalamina] (400 MHz, CDCl3)

22

Figura 18S. Mapa de contornos HSQC de 2 [(R)-goniotalamina] (400 MHz, CDCl3)

23

Figura 19S. Expansão do mapa de contornos HSQC de 2 [(R)-goniotalamina] (400 MHz, CDCl3)

24

10 20 30 40 50 60 70 80 90 100 ....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....| Mhapla 1 ----------------CRLFIQQTFRMSTENFRIERDTFGELKVPNDRYYGAQTARSMQFFKIGGPEERMPLPIIHAFGYLKKAAASVNQEFG-LDPKLV 1FUR 1 ----------------------------MNTVRSEKDSMGAIDVPADKLWGAQTQRSLEHFRIST--EKMPTSLIHALALTKRAAAKVNEDLGLLSEEKA 1YFM 1 ----MLRFTNCSCKTFVKSSYKLNIRRMNSSFRTETDAFGEIHVPADKYWGAQTQRSFQNFKIGGARERMPLPLVHAFGVLKKSAAIVNESLGGLDPKIS 3E04 1 --MHHHHHHSSGVDLGTENLYFQSMMASQNSFRIEYDTFGELKVPNDKYYGAQTVRSTMNFKIGGVTERMPTPVIKAFGILKRAAAEVNQDYG-LDPKIA 4ADM 1 MSYYHHHHHHLESTSLYKKAGSMAVDADSANYRIEHDTMGEVRVPAKALWRAQTQRAVENFPISG--RGLERTQIRALGLLKGACAQVNSDLGLLAPEKA 1VDK 1 -----------------------------MEYRIERDTMGEVRVPADKYWGAQTQRSLENFRIGTDRFRMPLEIIRAYGMLKKAAARANLELGELPEEIA 3GTD 1 -------MAHHHHHHMGTLEAQTQGPGSMKNYRIESDSFGEIQIEEKFYWGAQTQRSLNNFKISK--QKMPKILIRALAILKKCAAQVNYEFGDLEYKIA 110 120 130 140 150 160 170 180 190 200 ....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....| Mhapla 84 SAISQAADEVISGKLDEHFPLVVWQTGSGTQSNMNVNEVIANRAIEILGGVLGSKSPVHPNDHVNMSQSSNDTFPTAMHVATALEINNRLLPALKYFHDE 1FUR 71 SAIRQAADEVLAGQHDDEFPLAIWQTGSGTQSNMNMNEVLANRASELLGGVRGMERKVHPNDDVNKSQSSNDVFPTAMHVAALLALRKQLIPQLKTLTQT 1YFM 97 KAIQQAADEVASGKLDDHFPLVVFQTGSGTQSNMNANEVISNRAIEILGGKIGSK-QVHPNNHCNQSQSSNDTFPTVMHIAASLQIQNELIPELTNLKNA 3E04 98 NAIMKAADEVAEGKLNDHFPLVVWQTGSGTQTNMNVNEVISNRAIEMLGGELGSKIPVHPNDHVNKSQSSNDTFPTAMHIAAAIEVHEVLLPGLQKLHDA 4ADM 99 DAIIAAAAEIADGQHDDQFPIDVFQTGSGTSSNMNTNEVIASIAAK-------GGVTLHPNDDVNMSQSSNDTFPTATHIAATEAAVAHLIPALQQLHDA 1VDK 72 KAIIQAAEEVVQGKWDDHFPLVVFQTGSGTQTNMNVNEVIANRASEILGKPLGSK-YAHPNDHVNRGQSSNDTFPTAMYVAVALALHQRLYPAVEGLIRT 3GTD 92 TSIDKAIDRILAGEFEDNFPLVVWQTGSGTQTNMNMNEVIASIANEELTGKKGGKFPVHPNDHVNKGQSSNDSFPTAMHIATVLATKQQLIPALNNLLTY 210 220 230 240 250 260 270 280 290 300 ....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....| Mhapla 184 LEKKAKEFEHIIKIGRTHTQDAVPLTLGQEFSGYVVQLANGMERIKSTLPRLYELAAGGTAVGTGLNTRKGFAEKIASKLSQLTNL-PLVTAPNKFEALA 1FUR 171 LNEKSRAFADIVKIGRTNLQDATPLTLGQEISGWVAMLEHNLKHIEYSLPHVAELALGGTAVGTGLNTHPEYARRVADELAVITCA-PFVTAPNKFEALA 1YFM 196 LEAKSKEFDHIVKIGRTHLQDATPLTLGQEFSGYVQQVENGIQRVAHSLKTLSFLAQGGTAVGTGLNTKPGFDVKIAEQISKETGL-KFQTAPNRFEALA 3E04 198 LDAKSKEFAQIIKIGRTHTQDAVPLTLGQEFSGYVQQVKYAMTRIKAAMPRIYELAAGGTAVGTGLNTRIGFAEKVAAKVAALTGL-PFVTAPNKFEALA 4ADM 192 LAAKALDWHTVVKSGRTHLMDAVPVTLGQEFSGYARQIEAGIERVRACLPRLGELAIGGTAVGTGLNAPDDFGVRVVAVLVAQTGLSELRTAANSFEAQA 1VDK 171 FTAKAQAFDQIVKVGRTHLMDAVPITLGQEIGSWAAQLKTTLAAVKEMEKGLYNLAIGGTAVGTGLNAHPRFGELVAKYLAEETGL-PFRVAENRFAALA 3GTD 192 LQDKSKDWDKIIKIGRTHLQDATPLTLKQEFSGYITQIEYALERIEDALKKVYLLAQGGTAVGTGINSKIGFDIKFAQKVAEFTQQ-PFKTAPNKFESLA

Figura 20S. Alinhamento das sequências de aminoácidos da fumarato hidratase de Meloidogyne hapla (Mhapla), Escherichia coli (1FUR),

Saccharomyces cerevisiae (1YFM), Homo sapiens (3E04), Mycobacterium tuberculosis (4ADM), Thermus thermophilus (1VDK) e Rickettsia

prowazekii (3GTD)

25

310 320 330 340 350 360 370 380 390 400 ....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....| Mhapla 283 AHDALVEVHGALNVIATSFMKIANDIRFLGSGPRCGLGELSLPENEPGSSIMPGKVNPTQCEALTMIAAQVMGNQVAVTIGGSNGHFELNVFKPLIVRNV 1FUR 270 TCDALVQAHGALKGLAASLMKIANDVRWLASGPRCGIGEISIPENEPGSSIMPGKVNPTQCEALTMLCCQVMGNDVAINMGGASGNFELNVFRPMVIHNF 1YFM 295 AHDAIVECSGALNTLACSLFKIAQDIRYLGSGPRCGYHELMLPENEPGSSIMPGKVNPTQNEALTQVCVQVMGNNAAITFAGSQGQFELNVFKPVMIANL 3E04 297 AHDALVELSGAMNTTACSLMKIANDIRFLGSGPRSGLGELILPENEPGSSIMPGKVNPTQCEAMTMVAAQVMGNHVAVTVGGSNGHFELNVFKPMMIKNV 4ADM 292 ARDGLVEASGALRTIAVSLTKIANDIRWMGSGPLTGLAEIQLPDLQPGSSIMPGKVNPVLPEAVTQVAAQVIGNDAAIAWGGANGAFELNVYIPMMARNI 1VDK 270 AHDELVNVMGAIRTLAGALMKIGNDVRWLASGPYAGIGEITIPANEPGSSIMPGKVNPTQVEALTMVVVRVYGNDHTVAFAGSQGNFQLNVYKPVMAYST 3GTD 291 AHDALVEFSGTLNTIAVSLMKIANDIRLLGSGPRCGLGELHLPENEPGSSIMPGKVNPTQVEALTMVCTQVMGNHVTVTIAGSNGHLELNVFKPVIIYNI 410 420 430 440 450 460 470 480 490 ....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....|....| Mhapla 383 LQSIRLLSDGSESFTRNCVIGIIANEENISKILNESLMLVTALNPHIGYDNSAKIAKTAHKNGTTLKEEAIKSGLLTA----EQFDEWVKPKEMI 1FUR 370 LQSVRLLADGMESFNKHCAVGIEPNRERINQLLNESLMLVTALNTHIGYDKAAEIAKKAHKEGLTLKAAALALGYLSE----AEFDSWVRPEQMV 1YFM 395 LNSIRLITDAAYSFRVHCVEGIKANEPRIHELLTKSLMLVTALNPKIGYDAASKVAKNAHKKGITLKESALELGVLTE----KEFDEWVVPEHML 3E04 397 LHSARLLGDASVSFTENCVVGIQANTERINKLMNESLMLVTALNPHIGYDKAAKIAKTAHKNGSTLKETAIELGYLTA----EQFDEWVKPKDML 4ADM 392 LESFKLLTNVSRLFAQRCIAGLTANVEHLRRLAESSPSIVTPLNSAIGYEEAAAVAKQALKERKTIRQTVIDRGLIGDRLSIEDLDRRLDVLAMA 1VDK 370 LESINLLADAVASFDAHLAQGIEPNLERIEEYLQKNPMLATALNKAIGYDKAAEIVKKALKEKKTLKQAALELGYLTE----EEFDRIVVPMRLA 3GTD 391 LQSIELLSDSVNSFVTHCVKGLEPNIARINTLRDKSLMLVTVLNPHIGYDNAAKIAKEAHKYGITLKEAAKKLNFLSE----EEFDKIVVPEKMI

Figura 20S. Alinhamento das sequências de aminoácidos da fumarato hidratase de Meloidogyne hapla (Mhapla), Escherichia coli (1FUR),

Saccharomyces cerevisiae (1YFM), Homo sapiens (3E04), Mycobacterium tuberculosis (4ADM), Thermus thermophilus (1VDK) e Rickettsia

prowazekii (3GTD) (Continuação)

26

Figura 21S. Estrutura da fumarato hidrogenase de Meloidogyne hapla (ita2-1YFM) representada

na forma de NewCartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1. A cada cadeia foi conferida

uma cor diferente

27

Figura 22S. Estrutura da fumarato hidrogenase de Saccharomyces cerevisiae (1YFM) representada

na forma de NewCartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1. Esta enzima foi previamente

alinhada com ita2-1YFM (Figura 21S)

28

Figura 23S. Estruturas das fumarato hidrogenases de Meloidogyne hapla (ita2-1YFM; Figura 21S)

e de Saccharomyces cerevisiae (1YFM. Figura 22S), representadas na forma de NewCartoon pelo

programa computacional VMD 1.9.1. Estas enzimas foram sobrepostas

29

Figura 24S. Estruturas de um dos sítios ativos das fumarato hidrogenases de Meloidogyne hapla

(ita2-1YFM; Figura 21S) e de Saccharomyces cerevisiae (1YFM. Figura 22S), representadas na

forma de NewCartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1. Estas enzimas foram sobrepostas

conforme na Figura 23S

30

Figura 25S. Ampliação das estruturas de um dos sítios ativos das fumarato hidrogenases de

Meloidogyne hapla (ita2-1YFM; Figura 21S) e de Saccharomyces cerevisiae (1YFM. Figura 22S),

representadas na forma de NewCartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1. Estas enzimas

foram sobrepostas

31

Figura 26S. Root mean square deviation (RMSD) versus tempo para simulação por dinâmica

molecular que foi realizada com a fumarato hidratase de Meloidogyne hapla (ita2_1YFM)

32

Figura 27S. Estrutura da fumarato hidrogenase de Meloidogyne hapla (ita2-1YFM) representada

na forma de MSMS pelo programa computacional VMD 1.9.1. A cada cadeia foi conferida uma cor

diferente. Com coloração azul claro e branco, aparece a (R)-goniotalamina (2) entre as cadeias de

cor vemelha e azul escuro, representada na forma de VDW. Ela foi ancorada em cavidade próxima

do sítio ativo da enzima

33

Figura 28S. Estrutura da fumarato hidrogenase de Meloidogyne hapla (ita2-1YFM) representada

na forma de MSMS pelo programa computacional VMD 1.9.1. A cada cadeia foi conferida uma cor

diferente. Com coloração azul claro e branco, aparece a (R)-goniotalamina (2) entre as cadeias de

cor vemelha e azul escuro, representada na forma de VDW. Ela foi ancorada em cavidade próxima

do sítio ativo da enzima. Esta é uma ampliação da Figura 27S

34

Figura 29S. Estrutura da fumarato hidrogenase de Meloidogyne hapla (ita2-1YFM) representada

na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1. A cada cadeia foi conferida uma

cor diferente. Com coloração azul claro e branco, aparece a (R)-goniotalamina (2) entre as cadeias

de cor vemelha e azul escuro, representada na forma de VDW. Ela foi ancorada em cavidade próxima

do sítio ativo da enzima. O ponto de visualização é idêntico ao da Figura 28S

35

Figura 30S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro e branco, aparece a (R)-

goniotalamina (2), representada na forma de VDW. Ela foi ancorada em cavidade próxima do sítio

ativo da enzima. O ponto de visualização é idêntico ao das Figuras 28S e 29S

36

Figura 31S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de MSMS pelo programa computacional VMD 1.9.1. A

cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro, branco e vermelho, aparece

a (R)-goniotalamina (2), representada na forma de VDW. Ela foi ancorada em cavidade próxima do

sítio ativo da enzima, que é representada na forma de CPK com cor verde

37

Figura 32S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Na forma de MSMS com cor verde, observam-se os

resíduos que formam a cavidade na qual a (R)-goniotalamina (2) foi ancorada. O ponto de

visualização é idêntico ao da Figura 31S

38

Figura 33S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro, branco e vermelho,

aparece a (R)-goniotalamina (2), representada na forma de VDW. Ela foi ancorada em cavidade

próxima do sítio ativo da enzima

39

Figura 34S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro, branco e vermelho,

aparece o citrato, representado na forma de VDW. Ele foi ancorado em cavidade próxima do sítio

ativo da enzima. O ponto de visualização é igual ao da Figura 33S

40

Figura 35S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro, branco e vermelho,

aparece o fumarato, representado na forma de VDW. Ele foi ancorado em cavidade próxima do sítio

ativo da enzima. O ponto de visualização é igual ao da Figura 33S

41

Figura 36S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro e escuro, branco e

vermelho, aparece o (S)-3-nitro-2-hidroxipropanoato, representado na forma de VDW. Ele foi

ancorado em cavidade próxima do sítio ativo da enzima. O ponto de visualização é igual ao da

Figura 33S

42

Figura 37S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro, branco e vermelho,

aparece o oxalato, representado na forma de VDW. Ele foi ancorado em cavidade próxima do sítio

ativo da enzima. O ponto de visualização é igual ao da Figura 33S

43

Figura 38S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro e escuro, branco e

vermelho, aparece (S,S)-2,3-dicarboxilatoaziridina, representada na forma de VDW. Ela foi

ancorada em cavidade próxima do sítio ativo da enzima. O ponto de visualização é igual ao da

Figura 33S

44

Figura 39S. Estrutura de um dos sítios ativos (Tabela 4S) da fumarato hidrogenase de Meloidogyne

hapla (ita2-1YFM) representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1.

A cada cadeia foi conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro, branco e vermelho,

aparece a (R)-goniotalamina (2), representada na forma de VDW. Ela foi ancorada em cavidade

próxima do sítio ativo da enzima

45

Figura 40S. Estrutura de um dos sítios ativos da fumarato hidrogenase de Escherichia coli (1FUR)

representada na forma de Newcartoon pelo programa computacional VMD 1.9.1. A cada cadeia foi

conferida uma cor diferente. Com coloração azul claro e vermelho, aparece o L-malato,

representado na forma de VDW. Ele foi cristalizado em cavidade próxima do sítio ativo da enzima.

O ponto de visualização é igual ao da Figura 39S