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Brazilian Journal of Food Technology Instituto de Tecnologia de Alimentos - ITAL

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ISSN 1517-7645

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Dietrich G. Quast

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Paulo J. A. SobralUSP, Pirassununga/SP-BR

EDITOR EXECUTIVOEXECUTIVE EDITOR

Paulo Roberto N. CarvalhoITAL, Campinas/SP-BR

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Alberto M.C. Sereno – Univ. do Porto, Porto-Portugal

Adelaide Del Pino Beléia – UEL/CCA/DETAM, Londrina/PR

Cecília Rojas de Gante – Inst. Tecnol. Estudios Super. de Monterrey - México

Claire I.G.L. Sarantópoulos – ITAL, Campinas/SP-BR

Délia B. Rodriguez-Amaya – UNICAMP, Campinas/SP-BR

Frederico J. V. Passos – Univ. Fed. Viçosa, Viçosa/MG-BR

Jorge F. F. Zapata – Univ. Fed. Ceará, Fortaleza/CE-BR

Maria R. Sartori – ITAL, Campinas/SP-BR

Maria Teresa Destro – USP/FCF, São Paulo/SP

Maria de Fátima F. Poças – Univ. Católica Portuguesa/Esc. Sup. Biotecnologia – Porto/Portugal

Marney P. Cereda – UNESP, Botucatu/SP-BR

Nelcindo N. Terra – Univ. Fed. de Santa Maria, Santa Maria/RS -BR

Nelson José Beraquet – ITAL, Campinas/SP

Noemi E. Zaritzky – Univ. Nacional La Plata, La Plata-Argentina

Nonete B. Guerra – Univ. Fed. de Pernambuco, Recife/PE-BR

Ricardo Alfredo Kluge – USP/ESALQ, Piracicaba/SP

Rodrigo O. Teixeira Neto – ITAL, Campinas/SP-BR

Rui S. S. F. Silva – UEL, Londrina/PR-BR

Terezinha J. G. Salva – IAC, Campinas/SP-BR

CONSELHO EDITORIAL

EDITORIAL COUNCIL

REFERÊNCIA BIBLIOGRÁFICABIBLIOGRAPHIC REFERENCE

SGARBIERI, V.C. Revisão: Propriedades Estruturais e Físico-Químicas das Proteínas do Leite. Braz. J. Food Technol. Preprint Serie, n.185, 2005.

N.185Recebido / Received: 23/08/2004

Aprovado / Approved: 14/02/2005

Revisão: Propriedades Estruturais e Físico-Químicas das Proteínas do Leite

V.C. SGARBIERI

RESUMOO presente artigo é uma revisão atualizada sobre o conhecimento das estruturas (primária, secundária, terciária) das

caseínas e das proteínas do soro de leite, particularmente do leite bovino. As caseínas são fosfoproteínas que, em sua forma natural, apresentam-se formando agregados ou partículas (micelas) contendo as caseínas αS1, αS2 e β, em sua parte central, e a caseína κ, que se distribui em parte no corpo da micela e em parte na superfície, conferindo-lhe estabilidade físico-química. As unidades estruturais da micela (submicelas) são unidas pela presença de fosfato de cálcio coloidal. As proporções das diferentes caseínas nas micelas são: 3:1:3:1 para αS1, αS2, β e κ caseínas, respectivamente. As caseínas, particularmente αS1, αS2 e β, são proteínas de estruturas abertas com predominância de estruturas primárias (randomizadas) e secundárias, em folhas e muito pouca estrutura em α-hélice, o que se deve, em parte, ao elevado conteúdo de prolina distribuída regularmente em toda a cadeia polipeptídica. A estrutura aberta e flexível confere às caseínas excelente propriedade surfactante na formação de emulsões e espuma, na formação de géis e resistência térmica à desnaturação. As estruturas terceárias das caseínas ainda não foram completamente determinadas. Em contrapartida, as proteínas do soro apresentam-se como moléculas individualizadas, solúveis, com estruturas terceárias já bastante conhecidas. Em suas estruturas terceárias, as formas secundárias em α-hélice e folhas β são alternadas com segmentos de estrutura primária. São menos resistentes ao tratamento térmico, sofrendo vários graus de desnaturação em temperaturas acima de 70 °C. Apresentam excelentes propriedades funcionais, incluindo solubilidade em toda a faixa de pH e força iônica, boa capacidade de geleificação, emulsificação e espuma, excelente valor nutritivo e várias propriedades fisiológicas importantes. O artigo descreve resumidamente várias enzimas de ocorrência natural no leite, algumas de importância para a tecnologia e controle da qualidade dos produtos lácteos.

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BIBLIOTECA NACIONAL

Brazilian Journal of Food Technology Preprint Serie, n.185, 2005.

Separata: Brazilian Journal of Food Technology, Campinas, v.8, n. 1, jan./mar., p.43-56, 2005.

ISSN 1517-7645

1. Tecnologia de Alimentos - Periódico.

I. Instituto de Tecnologia de Alimentos, ed.