bioquímica proteínas
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ProteínasProteínas Prof. Me. Lorrana Nara
lorrana.nobrega@ifgoiano.edu.brlorrana.nobrega@ifgoiano.edu.br
PROTEÍNAS
o As proteínas, cujo nome vem da palavra grega protos, que significa “a primeira” ou a “mais importante”, são as biomoléculas mais abundantes nos seres vivos, estando presentes em todas as partes de uma célula.
PROTEÍNAS
o Sua composição é variada no organismo.
MÚSCULO SANGUE PELE
80% 70% 90%
PROTEÍNAS
o As proteínas são compostos orgânicos de alto peso molecular (>10.000 u), formados pela condensação (ligações peptídicas) de α-aminoácidos.
Ligação Péptica
Aminoácido 2Aminoácido 1
Duplo Peptídeo
Água
o A ligação peptídica forma-se entre o átomo de carbono (C) do grupo carboxílico e o átomo de azoto (N) do grupo amina com eliminação de água. As duas extremidades da cadeia assim formada são designadas por "terminal amino " e " terminal carboxílico"
PROTEÍNAS
o A ligação peptídica apesar de ser representada por um único traço de ligação, tem características intermediárias entre uma ligação simples e uma dupla ligação, devido às interações entre as duas formas de ressonância.
o A consequência desse caráter parcial da dupla ligação é que não há possibilidade de rotação em torno da ligação peptídica.
PROTEÍNAS
o A rotação ocorre neste caso, em torno das ligações simples do carbono α:
Ângulo ϕ: Cα – N
Ângulo ψ: Cα – C=O
PROTEÍNAS
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Primária
o A estrutura primária de uma proteína consiste na sequência de aminoácidos constituintes, formando uma cadeia linear.
Estrutura primária(sequencia de amino ácidos)
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Primária
o A identificação da sequência inicia-se no terminal amino. Por exemplo, consideremos a reação entre os aminoácidos alanina e serina. Com estes aminoácidos podemos formar dois dipeptídeos com estrutura primária diferente: AS e SA.
Alanina-Serina Serina-Alanina
• Primária
o A estrutura primária do peptídeo representado na figura seguinte é ASG. A azul está representada a cadeia principal (backbone) e a vermelho identificam-se as cadeias laterais.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Terminal N
Terminal C
• Secundária
o A estrutura secundária se refere ao arranjo espacial helicoidal de segmentos de aminoácidos que estejam próximos um dos outros na seqüência linear.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura secundária
• Secundária
o Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa e os grupamentos amina e carboxila vizinhos.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Secundária
o As duas principais conformações assumidas são denominadas α-hélice e folha β-pregueada.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Secundária
1. Estrutura em α-hélice
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
A cadeia polipeptídica principal é fortemente helicoidizada formando a parte interna do bastão .
Exemplos:DNA
• Secundária
2. Estrutura em folha β-pregueda
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Consiste em uma cadeia peptídica quase totalmente distendida ao invés de firmemente enrolada .
Visão superior Visão lateral
Exemplos:Queratina, Insulina
• Terciária
o Essa estrutura descreve o dobramento final da cadeia polipeptídica por interações não covalentes entre os grupos R de seus aminoácidos.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Terciária
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Forças Intermoleculares
o A ligação química que mantém os átomos de uma moléculas unidas é uma força intramolecular.
o A força de atração entre moléculas é uma força intermolecular.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Tipo de ligação Composto Energia de ligação(kJ/mol)
Ligação iônica NaCl 788
Interação iônica NaCl - NaCl 200
• Forças Intermoleculares
Pontes de Hidrogênio• É a principal interação que ocorre nas proteínas. São
estabelecidas entre os grupo R dos aminoácidos polares.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Forças Intermoleculares
Interação íon-íon• É a interação que ocorre entre aminoácidos ácidos e
básicos.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Forças Intermoleculares
Interação de Van der Walls• É uma interação entre aminoácidos apolares.
Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se estabilizam com interações no interior da molécula, impedindo a infiltração de água. Essa é uma interação um pouco mais forte.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Forças Intermoleculares
Interação íon-íon• É uma interação entre aminoácidos apolares.
Importante porque os aminoácidos hidrofóbicos se estabilizam com interações no interior da molécula, impedindo a infiltração de água.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Forças Intermoleculares
Pontes de dissulfetoÉ uma interação entre átomos de enxofre, importante para
a manutenção da estrutura terciária. Essa interação é típica da cisteína e sua força pode ser comparada á uma ligação peptídica típica.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Forças Intermoleculares
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
• Quaternária
o A grande maioria das proteínas são formadas por duas ou mais cadeias polipeptídicas (subunidades) que interagem entre si por meio de forças intermoleculares. A estrutura quaternária é o resultado da associação das subunidades à formação proteína funcional.
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Exemplo da hemoglobina. Observe que a proteína contém quatro partes distintas.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
• Quanto à sua conformação:
Proteínas Fibrosas
o As proteínas fibrosas apresentam forma alongada, são geralmente insolúveis e desempenham um papel basicamente estrutural nos sistemas biológicos. A queratina e o colágeno são exemplos de proteínas fibrosas.
Queratina
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
• Quanto à sua conformação:
Proteínas globulares
o As proteínas que apresentam uma forma final aproximadamente esférica são chamadas globulares. São geralmente solúveis. A mioglobina e a hemoglobina são exemplos de proteínas globulares.
CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS
• Quanto à sua composição:
Proteínas Simpleso São formadas apenas por aminoácidos (albuminas e
globulinas).
Proteínas Conjugadaso Apresentam uma porção não protéica.
Proteína conjugada Grupo prostético
glicoproteína carboidrato
lipoproteína lipídio
nucleoproteína Ácido nucléico
metaloproteína metal
o A solubilidade das proteínas é definida fundamentalmente por sua estrutura primária e sua interação com a água. Apesar disso, pode ser afetada por características do meio:
pH Concentração de sais; Constante dielétrica do solvente
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
o pH: a variação da carga líquida de uma proteína tem implicações na sua solubilidade.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
Pesq. agropec. bras. vol.35 no.1 Brasília Jan. 2000
o Concentração de sais: algumas proteínas tornam-se solúveis em água com a adição de sais.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
o Constante dielétrica dos solventes: alguns solventes ao serem adicionados à água reduzem a constane dielétrica do meio e reduzem a solubilidade das proteínas.
SOLUBILIDADE DAS PROTEÍNAS
o Ao ser sintetizada na célula, a proteína primária dobra-se espontaneamente, originando uma estrutura primária ou secundária. Essa proteína adquire a sua forma nativa.
o Quando essa proteína sofre alterações em físicas ou químicas no seu ambiente, a sua estrutura espacial é modificada e ocorre a perda da sua função biológica. Essa proteína é dita desnaturada.
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
Rompimento das ligação não covalentes
• Fatores que afetam a desnaturação:
o Temperatura;
o Ácidos e álcalis fortes;
o Solventes orgânicos;
DESNATURAÇÃO DE PROTEÍNAS
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