bioquimica das proteínas

Estrutura e Funções de Proteínas

BioquímicaEducação FísicaProfa. Viviane

Proteína do grego protos (“a primeira”)

Um dos grupos mais importantes – versáteis. São macromoléculas constituídas de AA Funções Estrutura dos tecidos (colágeno, queratina, actina e

miosina)

Função enzimática (lipases)

Função hormonal (insulina)

Função de defesa (anticorpos)

Função nutritiva (vitelo do ovo)

Coagulação sanguínea (fibrinogênio)

Função de transporte (hemoglobina) Constituição até 20 aminoácidos diferentes (peptídeos).

Estrutura e Funções de Proteínas

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Aminoácidos –matéria prima das proteínas

• Um aminoácido consiste em um carbono “central” com uma ligação a grupo amino (-NH2), outra a um grupo carboxila (-COOH), a terceira a um átomo de hidrogênio e a quarta a uma cadeia lateral variável

Grupo Carboxílico

Grupo amina

Grupo R

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Nomes dos aminoácidos

Asparagina foi o primeiro encontrada em aspargos,

Glutamato no glúten de trigo;

Glicina (glykos grego, "doce") assim chamada devido ao seu sabor doce.

Asparagina Aspargo

Glutamato trigo

Tirosina queijo

Tirosina foi isolada pela primeira vez do queijo (seu nome é

derivado dogrego ”tyros” ,

"queijo");

Classificação dos Aminoácidos

• AA ESSENCIAIS– lisina– leucina – isoleucina– valina– metionina– fenilalanina– treonina – triptofano– histidina

• AA NÃO ESSENCIAIS– alanina– arginina– aspartato– asparagina– cisteína– glutamina– ácido glutâmico– glicina– prolina– serina – tirosina

Classificação dos Aminoácidos

AminoácidoAbreviatura

(3 letras)Símbolo(1 letra)

Valina Val V

Triptofano Trp W

Glicina Gly G

Nomenclatura dos Aminoácidos

Aminoácido Abreviação de três letras

Abreviação de uma letra

Alanina Ala A

Arginina Arg R

Asparagina Asn N

Ácido aspártico Asp D

Ácido glutâmico Glu E

Cisteína Cys C

Glicina Gly G

Glutamina Gln Q

Histidina His H

Isoleucina Ile I

Leucina Leu L

Lisina Lys K

Metionina Met M

Fenilalanina Phe F

Prolina Pro P

Serina Ser S

Tirosina Tyr Y

Treonina Thr T

Triptofano Trp W

Valina Val V

Propriedades dos aas- Ligação peptídica

• As proteínas também são chamadas de polipeptídeos, porque os aminoácidos que as compõe são unidos por ligações peptídicas

– Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH2) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido.

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Ligação peptídica

- Poucos aa: oligopeptídeos- Vários: polipeptídeos

Ser - Gly - Tyr - Ala - Leu

Ligação peptídica

Proteínas são polímeros de aminoácidosO que diferem as proteínas??

• Quantidade de AA do polipeptídio

• Tipos de AA

• Seqüência dos AA

Proteínas são polímeros de aminoácidos

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Classificação das Proteínas

• As proteínas podem ser simples ou conjugadas:

• SIMPLES:– São também denominadas de homoproteínas e são constituídas,

exclusivamente por aminoácidos. Ex.: albuminas, globulinas

• CONJUGADAS: - São também denominadas heteroproteínas. As proteínas

conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético. Ex.: fosfoproteínas, lipoproteínas, hemoglobina

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Hemoglobina- 572 aa

DOENÇAS RELACIONADAS COM A HEMOGLOBINA ?

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• Rompimento das ligações que formam tridimensionalmente a proteína.

• Acontece quando:– Há aumento da temperatura (ovo cozido)– Ou há alteração no pH (limão no leite)

Desnaturação de proteínas

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• Não existe reserva considerável de aas livres no organismo. NÃO SÃO ARMAZENADOS COMO FONTE DE ENERGIA

• Os aas permanecem em estado de reciclagem, onde os aas livres serão utilizados na síntese de novas proteínas ou degradados em amônia no fígado, músculos, cérebro e rins;

• Nos rins, os aas que não são utilizados são eliminados na forma de uréia pela urina (NH3 – Amônia)

Aminoácidos são armazenados no organismo?

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CONSUMO DE PROTEINA E GANHO DE MASSA

MUSCULAR