aula_4_enzimas

PROF.º ABRAHÃO LIMEIRA DE OLIVEIRANUTRICIONISTA

TECNOLOGIA DE ALIMENTOS

ENZIMAS

Também chamadas de ênzimos ou diástases, são proteínas que apresentam a extraordinária capacidade de catalisar reações químicas.

A descoberta das enzimas data do século XIX, quando se iniciavam os estudos sobre a digestão dos alimentos.

Os trabalhos de purificação de enzimas começaram depois de 1920. A primeira enzima a ser cristalizada foi a urease, em 1926, por Summer.

Hoje, mais de cem enzimas já foram obtidas sob forma cristalina, e mais de quinhentas têm sido relativamente bem purificadas.

COENZIMAS E GRUPO PROSTÉTICO

As coenzimas são substâncias orgânicas, de baixo peso molecular que não fazem parte da molécula enzimática, mas cooperam com a enzima propriamente dita na catálise das reações químicas.

Obs.: Existe, contudo, uma classe de substâncias semelhantes às coenzimas que se acha firmemente ligada à molécula da enzima, chamada grupo prostético. O seu modo de atuar é bastante semelhante ao da coenzima.

ATIVAÇÃO E INIBIÇÃO DE ENZIMAS

Existem substâncias ativadoras necessárias para a ocorrência de certas reações enzimáticas. As coenzimas, grupos prostéticos e substâncias ativadoras formam os chamados cofatores enzimáticos.

Existem ainda substâncias inibidoras que diminuem ou eliminam a atividade das enzimas.

CARACTERÍSTICAS DAS ENZIMAS

A especificidade é uma característica importante das enzimas, isto é, determinada enzima só aceita como substrato determinada(s) substância(s).

Pode-se ter a exoenzima e a endoenzima, conforme sua esfera de atividade seja fora ou dentro da célula que a produziu.

A velocidade de uma reação enzimática é influênciada pela concentração do substrato, pH, concentração da enzima, temperatura e presença de ativadores ou inibidores.

E + S ES E + P

Onde: E = enzima; S = Substrato; ES = Complexo enzima substrato; P = Produto

Toda enzima possui um “centro ativo”, local onde se processam as reações químicas. Acredita-se que os aminoácidos que constituem o centro ativo formam na superfície da enzima uma espécie de “orifício”, ao qual o substrato pode ajustar-se.

O orifício, por sua vez, deve possuir um formato definido, que acomode algumas moléculas, como os substratos e os inibidores, mas rejeite outras espécies de moléculas e impeça-as de entrar em contato ativo com a enzima.

CLASSIFICAÇÃO

As enzimas, à medida que foram sendo identificadas, receberam nomes que o investigador lhes atribuía, sem que houvesse a preocupação de uma sistematização.

Observava-se, muitas vezes, tão-somente o sufixo Ase, como indicativo de uma enzima.

Entretanto, restaram ainda algumas enzimas cujos nomes, consagrados pelo uso, nem mesmo essa regra observaram.

Numa tentativa de sistematização, uma comissão da União Internacional de Bioquímica estabeleceu as normas da nomenclatura enzimática em 1964 (IUB, 1965).

Ela é feita de tal maneira que, à sua leitura, se pode saber quais os substratos envolvidos e qual a reação que se passa.

Entretanto, a substituição dos nomes triviais pelos oficiais, esses mais complexos do que aqueles, somente se dará com o tempo, na prática diária.

As enzimas são classificadas em seis grupos:

1.Oxidoredutases2.Trasferases3.Hidrolases4.Liases5.Isomerases6.Ligases ou Sintetases

Obs.: Cada um desses grupos é subdividido em subgrupos.

ENZIMAS NA TECNOLOGIA DE ALIMENTOS

Na tecnologia de alimentos, as enzimas são muito importantes e sua obtenção para diversas finalidades poderá ser feita a partir de microrganismos, vegetais superiores ou animais.

Muitas enzimas são indesejáveis no alimento e, por isso, devem ser inativadas. A inativação de enzimas pelo calor é largamente utilizada na industria alimentícia, recebendo tal tratamento o nome de blanching, ou branqueamento térmico.

Algumas enzimas importantes em tecnologia de alimentos são:

AMILASES

São enzimas que atuam sobre a ligação de polímeros da glucose (glucans) como amido, glicogênio etc., transformando-os em moléculas de menor peso molécular.

São enzimas que podem ser obtidas por microrganismos, mas normalmente o são através do malte (cevada ou outro cereal germinado), sendo importantes na fabricação de bebidas obtidas a partir de cereais e na panificação.

INVERTASES

São enzimas que atuam sobre a sacarose, transformando-a em uma mistura de açúcares redutores (glucose e frutose).

As leveduras caracterizam-se por possuírem essas enzimas e são utilizadas na fermentação alcoólica ou produção industrial de invertases.

A atividade dessas enzimas pode ser determinada por polarimetria, formação de grupos redutores e um método que utiliza glucose-oxidase.

LACTASE

A lactase (b-galactosidase) ataca a lactose, transformando-a em glucose e galactose.

Apresenta importância porque esse açúcar do leite, de poder adoçante baixo, pode ser transformado em açúcares com poder adoçante bem maior.

Serve também para reduzir o teor de lactose em leites para fins dietéticos.

ENZIMAS PÉCTICAS

As enzimas pécticas têm sido relativamente bem estudadas por causa da sua importância na indústria de alimentos.

Elas são utilizadas para facilitar a filtração e clarificação de sucos de frutas (maçã e uva) e na produção de pectinas de baixa metoxilação ou ácidos galacturônicos.

Elas são indesejáveis quando podem ocasionar o excessivo amolecimento (abrandamento) de muitas frutas e hortaliças, na formação de precipitados nos sucos de laranja e tomate e na diminuição da consistência da massa de tomate.

ENZIMAS PROTEOLÍTICAS

PAPAÍNA

É uma das enzimas proteolíticas mais utilizadas no amolecimento de carnes, no tratamento de cerveja para evitar formação de precipitado e como auxiliar de digestão.

É extraída do látex do mamoeiro (Carica papaya) daí recebendo o seu nome.

RENINA OU QUIMOSINA

É encontrada no estômago (quarto estômago) de bezerros e já foi sua principal fonte de obtenção. É talvez a enzima proteolítica de maior utilização, principalmente na elaboração de queijos, em que é veiculada pelo coalho.

Hoje em dia, a sua obtenção a partir de microrganismos é uma realidade e é o método mais empregado.

FICINA

BROMELINA

PEPSINA

TRIPSINA; QUIMOTRIPSINA

CARBOXIPEPTIDASE; AMINOPEPTIDASE

GLUCOSE-OXIDASE

É uma enzima obtida principalmente de Aspergillus niger, que oxida a glucose para ácido glucônico, com a produção de água oxigenada.

Comercialmente, a glucose-oxidase é utilizada na remoção de traços de glucose e de oxigênio. A enzima catalase deve ser incluída para decompor a água oxigenada, produto da reação.

A glucose-oxidase pode também ser utilizada analiticamente na determinação de glucose.

PEROXIDASE

É uma enzima que catalisa reações do tipo:

AH + H2O2 AOH + H2OEm que AH pode ser um fenol, ácido ascórbico etc.

Pelo fato de ser facilmente determinada e por ser uma das enzimas mais resistentes ao calor, a peroxidase é utilizada como indicação de blanching em muitos produtos, principalmente vegetais a serem congelados.

CATALASE

Assim como a peroxidase, é uma enzima que contém o núcleo ferro-porfirina. A mais conhecida das reações da catalase envolve uma oxidação-redução bimolecular, em que uma molécula de H2O2 é oxidada para o O2 e a outra é reduzida para H2O.

2H2O2 2H2O + O2

Tambem pode ser usada como indicadora do processo de branqueamento.

POLIFENOL-OXIDASES

São enzimas responsáveis pelo escurecimento enzimático em muitos produtos por exposição de sua estrutura ao ar do ambiente.

A polifenol-oxidase tem duas diferentes atividades catalíticas, ambas envolvendo oxigênio. Elas são chamadas de atividades cresolase e catecolase.

LIPOXIDASE

A lipoxidase ou lipoxigenase catalisa a oxidação de ácidos graxos poliinsaturados, por oxigênio molecular. Entre esses ácidos, estão o linoléico, o linolênico e o araquidônico. São importantes por gerarem produtos rançosos e destruírem ácidos graxos essenciais.

É utilizada em panificação para proteger a farinha, já que os hidroperóxidos formados podem oxidar pigmentos (carotenóides e clorofilas), formando produtos incolores.

OBRIGADO !!