A CÉLULA E SEUS CONSTITUINTES MOLÉCULARES

10 milhões, tal vez 100 milhões de espécies na terra.

Organismos constituídos por uma célula única, ou por um conglomerado delas. Mas desde bactéria (1 célula) ate o homen (1013) todos se originaram por divisões a partir de uma única célula.

Robert Hooker (1665): tecidos de plantas divididos em compartimentos que chamou de células.

Theodoro Schwann (1840): propôs que todos organismos seriam células ou agregados de células.

“A célula é o veiculo que leva a informação hereditária”.

“DNA: A molécula da vida”

CELULAS E GENOMAS

A informação presente no ovo determina a natureza molecular de todo o organismo

Ouriço de mar Camundongo Alga marinha

Não existe nenhuma relação entre o tamanho da célula e o tamanho do organismo “manutenção de uma relação apropriada entre superfície/vol requeridas pela complexidade dos processos químicos”

Procariotes: unicelulares ex.: bactérias, arquibactérias e algas azuis.

Eucariotes : multicelulares: plantas, animais e fungos, mas também protozoários e alguns organismos unicelulares como leveduras e algas verdes.

Células procarióticas: estrutura simplificada, vivem como indv. independentes,esféricas ou bastão.

Estrutura: parede celular seguida de uma membrana que engloba o citoplasma ou nucleóide, (DNA, RNA e proteínas) principal diferença com os organismos eucarióticos

Os organismos procariotes possuem uma variedade de nichos ecológicos: (podem utilizar virtualmente qualquer tipo de molécula orgânica como “alimento”, como açúcar,

aminoácidos hidrocarbonos e gás metano)

*Aproximadamente 99% destas espécies não foram caracterizadas

• Bactéria litiotropica (Beggiotoa): toma energia por oxidação de H2S e fixa carbono ainda no escuro

• Bactéria fototrofica ( Anabaena cylindrica):Algumas realizam fotossínteses(V) e outras fixam nitrogênio (H)ou desenvolvem resistência a esporos ( S)

A árvore da vida possue 3 ramificações primarias: Bactérias, Arquibacterias e Eucariotes

como dizer se um fungo se parece mais a uma planta que a um animal .a) Métodos comparativosb) Propriedades bioquímicas e nutricionais c) Comparação do genoma: mais direto e preciso, “a seqüência de aminoácidos um organismo

define a espécie com absoluta precisão, comparação em banco de dados de seqüências.

Dado que mutações se acumulam no tempo, estas pode ser usadas para quantificar a distancia evolucionaria entre as espécies.

A nível molecular as archaebacterias se parecem mais aos eucariotes, mas se parecem mais aos procariotes no metabolismo e conversão de energia. 

Alguns Genes evoluem rapidamente outros são altamente conservados

Pelo mecanismo de “mutação e seleção natural” os organismos evoluem mudando suas características genéticas sobrevivendo na competição com outros organismos.

Existem genes que mudam, mas facilmente que outros, ex. seqüências que não codificam proteínas ou possuem capacidade regulatória e genes que codificam proteínas fundamentais.

Subunidade ribosomal 16S que possui 1500 nucleotídeos (fundamental no processo de tradução) se usa para estudos evolutivos.

Novos genes são gerados de genes preexistentes

A seleção natural geralmente favorece a aqueles procariotes que se reproduzem mais rápido e captam nutrientes com mais eficiência. Os mais pequenos são beneficiados já que possuem uma maior relação superfície- volumem. Duplicação gênica origina famílias de genes dentro de uma simples célula

Genes Ortólogos. Genes Parálogos .

“Genes Homólogos”

Genes podem ser transferidos entre organismos, no laboratório e na natureza.Exemplo de transferência horizontal de genes de uma espécie a outra em procariotos:“bacteriófagos”.Neisseria gonorrhea resistentes a penicilina, Aprox. 18% dos genes de E.coli foram adquiridos por transferência horizontal, importante rol na evolução de bactérias e pode ter sido mais freqüente no começo da evolução

Transferência entre células eucarióticas e muito raro e parece não ter um papel importante na diferenciação das espécies.

Os 3 diferentes genomas teriam surgido como 3 grupos de genes que sobreviveram de um pool de genes presentes numa comunidade primordial de células “sopa primordial” onde os genes eram freqüentemente intercambiados.

Poderia explicar que arquibacterias geneticamente se parecem mais a eucariotes e em seus processos metabólicos mais a eubactérias.

Um fenômeno similar e muito mais freqüente é a reprodução sexual, a que também permite a transferência de informação entre indivíduos da mesma espécie e permite que a descendência seja mais relacionada geneticamente que seus parentais.

A informação genética em eucariotos

As células eucariotes são mais elaboradas que as procariotes: genomas mais complexos, superfície x100 e volumem x1000. Núcleo verdadeiro e envoltório nuclear com poros que o conectam com o citosol Citoesqueleto: sist. de proteínas filamentosas, que proporcionam forma, propriedades motoras Várias membranas internas diferentes compartimentos:processamento,digestão e secreção (fagocitoses)

As Células eucarióticas evoluíram por simbioses A mitocôndria se parece a uma bactéria, possui seu próprio genoma circular, seus ribossomos e seus próprios RNAt.

Provavelmente esta organela originou-se a partir de eubactérias aeróbicas que foram “engolidas” por uma célula eucariótica ancestral anaeróbica (1.5 bilhões de anos atrais, atmosfera se tornado rica em oxigênio).

Neutrófilo digerindo uma hemácia

como estas propriedades foram adquiridas ?

Cloroplastos: realizam o processo chamado de fotossínteses, usam energia solar para sintetizar carboidratos a partir de átomos de dióxido de carbono e água.

Se originaram de bactérias fotossintéticas adquiridas por células que já possuíam mitocôndria.

16.569 nt que codificam 13 proteínas , 2 RNA ribos e 22 de RNAt. O resto do material não foi perdido, apenas transferido para o núcleo ( genes nucleares codificam proteínasessenciais)

Os genomas eucarióticos são grandes e ricos em seqüências regulatórias

Os eucariotes não tão só possuem mais genes sino também possuem mais DNA que não codifica para proteínas ou qualquer molécula funcional. Ex. O genoma humano: 1000 x nt; 20x genes; 10.000 x regiões não codificantes que o de bactérias (98% do genoma humano é não codificante vs. 11 % do genoma de E. coli)

Células se comportam como maquinas para multipropósito, com sensores capazes de receber diferentes sinais e ativar genes específicos

O maior tamanho do genoma dos eucariotes não tão só serve para guardar informação para proteínas sino também informação de como usa-a.

• Processo através do qual uma célula converte um tipo de sinal ou estímulo em outro ;

• Costuma ocorrer através de sequências ordenadas de reações bioquímicas dentro da célula, que são levadas a cabo por enzimas ativadas por mensageiros secundários;

• Seus processos costumam ser rápidos. A chamada cascata de sinalização pode ocorrer em milisegundos ou em minutos;

• Otimiza o processo de comunicação celular através de um mecanismo de amplificação do sinal.

Organização interna da célula eucariota

A membrana plasmática

Essencial para a vida da célula manter essenciais diferenças entre o citosol e o médio externo e dentro da célula (memb. do reticulo endoplasmático, golgi, mitocôndria e outras) as diferenças entre estas organelas e o citosol.

* Os gradientes iônicos através destas membranas, é estabelecido por proteínas especializadas (receptores). que podem usar ATP como fonte de energia e agem como sensores de sinais externos, 30% das proteínas são proteínas de membrana.

* Estrutura geral comum: fina bicamada de fosfolipídios (5nm) cabeças polares para o meio aquoso e as caldas hidrofóbicas criam um meio hidrofóbico.

permeável a substancias lipossolúveis e certos gases (oxigênio e anidrocarbônico) impermeável a substancias hidrossolúveis (açúcares, aminoácidos e íons como potássio e cloro).

Os lipídeos são anfipáticosOs lipídeos são anfipáticos, possuem um extremo polar hidrofílico e um não polar hidrofóbico, possuem um extremo polar hidrofílico e um não polar hidrofóbico

3 tipos de lipídeos:

A) Fosfolipídios : grupo (+) ligado grupo (-) via fosfato ex. cabeça (colina- fosfato e glicerol) ligado a duas caldas hidrofóbicas de ácidos graxos

B) Glicolipídeos: cabeças com oligosacarídeos, ex. açúcares de 1-15 resíduos. Em animais a ligação é via esfingocina em bactérias e plantas a ligação é via glicerol.

C) Esteróis: possuem anéis planares proporcionando rigidez à membrana. Ex. colesterol pte mais de uma molécula por fosfolipídio (grupo polar hidroxila orientado perto da cabeça polar) aumentando permeabilidade da membrana, fazendo-a menos fluida.

- Os lipídeos mais abundantes são os fosfolipídios

Cabeça polar e duas caldas hidrofóbicas ( ácidos graxos, entre 14 e 24 carbonos), * ácidos graxos insaturados: uma ou duas duplas ligações

A longitude e saturação dos ácidos graxos afeta a fluidez da membrana: - curta longitude reduz a tendência das caldas de interagir - duplas ligações dificultam que empacotem , membrana permanece fluida a baixas temperaturas. Bactérias, leveduras e outros org. cujas temperaturas flutuam ajustam a composição de sues ácidos graxos para manter as membranas fluidas. Ex.a baixas temp sintetizam ácidos graxos com dupla ligações o que aumenta a fluidez da membrana.

Fosfatidilcolina, fosfatidiletanolamina, fosfatidilserina e esfingomielina

inositolfosfolipideos menor proporção mas muito importantes, ex sinalização.Porque a membrana esta formada por tantos diferentes fosfolipideos?

Bactérias principal tipo de fosfolipídio (fosfatidiletanolamina) e não contem colesterol,estabilidade dada pela parede celular.Células eucarióticas contem grandes quantidades de colesterol e uma mistura de diferentes fosfolipídios

c) Esteróis : possuem anéis planares proporcionando rigidez à membrana. Ex. colesterol pte mais de uma molécula por fosfolipídio (grupo polar hidroxila orientado perto da cabeça polar) aumentando permeabilidade da membrana, fazendo-a menos fluida.

A membrana plasmática possui “lipídeos raft” os que são enriquecidos em esfingolipideos, colesterol e algumas proteínas de membrana.

A maioria dos lipídeos estão distribuídas randomicamente as forças de van der Wals entre as cadeias de ácidos graxos visinhos não são fortes suficientes para manter-as juntas.

Alguns lipídeos como esfingolipideos que possuem longas e saturadas cadeias de hidratos de carbonoAs que proporcionam a força suficiente para manter-ce agrupados em microdominios “lipidos raft”.

Ricos em esfingolipideos e colesterol. Regiões mais grosas da memb.pelo que acomodam proteinas permitindo que ajam juntas

A assimetria da bicamada de lipídeos é funcionalmente importante

A composição de cada monocamada de lipídeos nas diferentes membranas é diferente,ex. nas hemácias: monocamada externa (fosfatidilcolina e esfingomielina)

“ interna ( fosfatidiletanolamina e serina )

* Esta assimetria é funcionalmente importante carga negativa permite a interação com certas proteínas Ex.proteína kinase C ( PKC) a que é ativada em resposta a vários sinais extracelulares e deve estar ligada a serina para ser ativada.

As vezes os grupos das cabeças dos lipídeos devem ser modificados para criar sítios de ligação a proteínas em um particular tempo e espaço.

Fosforilação do fosfatidilinositol pela PIK-3Lipídeos são clivados por lípases ativadas

por sinais extracelulares

*A assimetria da membrana serve para sinalizar a morte celular, fosfatidilserina é translocada a parte externa e serve como sinal para macrofagos fagocitar estas células.

A hidrolises do PI(4,5) P2 pela fosfolipase C- ( ativada por receptores ligados a proteína G)

Glicolipideos são também encontrados na superfície de todas as membranas plasmáticas

* As moléculas de lipideos com a mais extrema assimetria na sua distribuição são as que contem açúcares, “glicolipideos”.

•Os mais complexos são os gangliósideos, os que possuem 1 ou mais moléculas de ácidos sialicos proporcionando uma carga negativa

Funções: 1. Proteger a célula de condições extremas como pH e enzimas degradativas 2. Reconhecimento por proteinas ex. Lectinas . receptor a toxina colérica.

Compartimentos intracelulares

A diferença das células procarióticas que possuem apenas um simples compartimento intracelular as eucarióticas possuem um elaborado set de organelas cada uma com suas próprias enzimas e moléculas especializadas.

Todas as células eucarióticas possuem o mesmo set básico de organelas

Inúmeros processos bioquímicos vitais se levam a cabo na superfície de membranas

Em media o volumem ocupado por estas organelas representa aprox. a metade do volumem celular.

Geralmente as organelas possuem uma localização característica, mas a distribuição dependedas interações das organelas com o citoesqueleto

Proteínas podem se mover entre compartimentos em diferente forma

Todas as proteínas são sintetizadas no citosol com exeção das que são sintetizadas em ribossomos na mitocôndria e seu subseqüente direcionamento depende da seqüência de aa

a) Transporte direto: entre o núcleo e o citosolb) Transporte de transmembrana: translocadores de proteínas ligadas a membrana transportam especificas proteínasc) Transporte vesicular: pequenas ou grandes vesículas podem transportar material de um compartimento a outro fusionando-se com a membrana

* Estes 3 tipos de transporte é mediado por sinais presentes nas proteínas e reconhecidos por receptores

2 tipos de sinais nas proteínas

Ex. Proteínas que são direcionadas ao golgi (15-10 aa no amino terminal) Proteínas que permanecem no RE (4 aa no COO- terminal) Proteínas direcionadas ao lisossomo ( 3 aa característicos no C terminal).

As células eucarióticas também se diferenciam das procarióticas pela presença de proteínas filamentosas: filamentos de actina, microtúbulos (citoesqueleto); filamentos intermediarios

CONSTITUINTES MOLECULARES

1 - Pequenas moléculas substratos e produtos metabólicos e que provêem de energia.Ex: água (solvente natural, indispensável para reações metabólicas). cloro, sódio e potássio (manter a pressão osmótica e o equilíbrio ácido-básico) magnésio Ca++ (cofatores enzimáticos). fosfato inorgânico (forma ATP ).

2- Moléculas poliméricas: - Componentes estruturais sintetizadas a partir de pequenas moléculas constituídas por átomos de carbono.

- Alguns são usados como monômeros para construir moléculas gigantes ou polímeros, denominado-se sub-unidades

A ligação de cada subunidade envolve a formação de uma ligação covalente. Os polímeros biológicos consistem de um eixo central constituído de uma unidade repetida em serie e grupos laterais de características diversas no caso dos polisacarídeos.

Açúcares proporcionam energia a célula e constituem as subunidades dos polissacarídeos

* Glicose C6H12O6. o mesmo set de átomos de carbono, hidrogênio e oxigênio podem ser arranjados em diferentes formas, ex glicose, manose ou galactose mudando a orientação dos grupos OH em relação ao resto da molécula. * Cada um destes açúcares pode adquirir duas conformações espaciais D ou L “isômeros“

Lipideos Duas regiões: a) uma cadeia de hidratos de carbono, hidrofóbica e não muito reativab) grupo carboxila (COO-) o acido carboxílico que em solução é extremamente hidrofílico.

Funções: -Fonte de energia (6 x mais energia que glicose) - Estruturais membrana plasmática (propriedades anfipáticas “cabeça polar e calda hidrofóbica”

(longitude e natureza de ligação C-C) ácidos graxos saturados: C-C ex palmítico, esteárico (gordura animal) ácidos graxos insaturados: C=C, como acido oléico

Fosfolipideos Glicerol e ligado a 2 ácidos graxos e grupo fosfato que por sua vez esta ligado a uma pequena molécula hidrofílica, ex.colina

Proteínas São polímeros formados pela fusão de vários aminoácidos. Mais da metade do peso seco de uma célula Funções:

- Catalisam inúmeras reações químicas e enzimáticas.- Transporte, armazenamento,controle da permeabilidade das membranas.- Sustentação mecânica- Proteção imunológica e ligação a outras biomoléculas - Controlam a expressão gênica (metabolismo, crescimento e diferenciação).

Apenas 20 aa

Alanina Ala Leucina Leu

Arginina Arg Lisina Lys

Asparagina Asn Metionina Met

Ácido aspártico Asp Fenilalanina Phe

Cisteína Cys Prolina Pro

Glutamina Gln Serina Ser

Ácido glutâmico

Glu Treonina Thr

Glicina Gly Triptofano Trp

Histidina His Tirosina Tyr

Isoleucina Ile Valina Val

Estrutura:

* Grupo amino e carboxila ligado a um átomo de carbono central. a variedade química vem da cadeia lateral. Exceção é a prolina grupo imino (-NH) no lugar do grupo amino, (significativos efeitos sobre a cadeia polipeptídica).

Cadeia lateral

AminaCarboxilato

*A união dos aa se realiza através de uma ligação entre o grupo carboxila e o amino com a formação de água, “ligação peptídica”, molécula formada mantém seu caráter anfoterico.

* Ao igual que os açucares os aminoácidos podem existir como isômeros D e L, mas apenas as formas L foram encontradas em proteínas “mistério evolutivo”.

Os componentes estruturais de uma proteína

Uma proteína consiste de um eixo polipeptídicoSendo que o que diferencia entre elas esta na suas seq.(cadeia lateral) e numero de aa.

Tipos de Aminoácidos

“hidrofílicos” “hidrofóbicos”

Existem outros aa presentes ocasionalmente nas proteínas, formados pela modificação do grupo lateral o qual tem um importante papel na função protéica. Entre as modificações podem se citar:

- Fosforilação: adição de um grupo fosfato ao OH da serina ou treonina ( carga negativa).

- Acetilação e metilação: dada pela adição de grupo acetil ou metil, usualmente a lisina.

- Proteínas conjugadas proteínas ligadas a outras moléculas não protéicas chamadas de “grupos prostéticos”, ex: nucleoproteínas, lipoproteínas e cromoproteínas.

-Aminoácidos modificados: em particulares proteínas ou tipos celulares ex. hidroxiprolina ou hidoroxilisina presentes no colágeno que formam o tecido conjuntivo.- Glicosilação: ligação de um carboidratos, “gligoproteínas”, função extracelular. Ligação por duas vias:

.Oligosacarídeos N-ligados, onde o açúcar é ligado ao grupo NH2 geralmente da asparagina.

.Oligosacarídeos O-ligados, onde o açúcar é ligado ao grupo hidroxila da serina ou treonina.

Útil para elucidação de seu mecanismo de ação.

Análise da seqüência e da estrutura da proteína pode revelar o código de enovelamento.

Alterações na seqüência de aminoácidos podem produzir funções anormais e patologias.

A seqüência da proteína revela a sua história evolutiva.

Importância da seqüência de aminoácidos

O gene determina a seqüência de aa. e conseqüentemente a estrutura secundária.

No entanto a alteração de sua forma natural (nativa) por mudança no pH, temperatura, adição de solventes ou estrutura tridimensional é desfeita levando a perda da função biológica.

Alterações covalentes e não covalentes determinam a conformação. - Ligação covalente: mais comum pontes disulfeto entre duas proteínas. - Interações não covalentes: pontes iônicas, pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas e Van der Waals. (10x < que as covalentes).

Interações iônicas: entre grupos com cargas opostas (aa básicos e ácidos). Afetadas pela conc. salina e a água que interage com o grupo carregado.

Uniões hidrogênio: entre aa polares e os átomos O- e H+.

Fatores que determinam a estrutura protéica

Interações hidrofóbicas: entre aa com cadeias laterais nopolares ou apolares (fenilalanina, Leucina, Valina e tryp). aa com cadeias polares (arginina, glutamina e histidina) na parte externa da molécula onde podem formar pontes de hidrogênio com a água e outras moléculas.

Níveis de organizaçãoAs proteínas apresentam 4 níveis de organização:

- Estrutura primária: se refere a seqüência de aa. e determina o nível estrutural. Importância biológica é ex. na anemia falciforme, onde a substituição de apenas um aa provoca profundas mudanças biológicas.

- Estrutura secundária: reflete organização espacial dos aa próximos na cadeia. Dois tipos principais de folding: estrutura cilíndrica ou de alfa hélice e sheets. Resultam da formação de pontes de hidrogênio entre os grupos N-H e C=O sem envolver as cadeias laterais dos aa, pelo que não dependem da seqüência,

hélice: pontes hidrogênio NH3+ de um aa e COO- de outro situado a 4 aa de distância dentro da mesma cadeia, uma volta de hélice cada 3.6 aa. Ex. receptores e transportadores possuem curtas regiões de -helice, principalmente prot. de transmembrana

2 ou 3 hélices podem ser enroladas entre sim para formar uma estrutura “coiled-coil” ou espiralada. Ex. -Keratina e miosina

Dois tipos de estruturas sheets” podem-se encontrar dependendo da orientação das cadeias polip

“ sheets”: pontes hidrogênio entre grupos NH3+ e COO- de diferentes cadeias polipeptídicas. Ex core de muitas proteínas

configurações randomicas ou“randomcoil” : certas combinações entre hélice e “ sheets” unidades globulares ou “domínios”.

-Estrutura terciária: como uma cadeia polipeptídica está enovelada, quando regiões helicoidais e “randomcoil” se dispõem entre si. A estabilidade mantida através de:

        a) pontes de hidrogênio entre grupos peptídicos não envolvidos na estrutura secundaria, entre grupos R.

        b) por interações hidrofóbicas e iônicas entre grupos carregados e por ligações S-S.

-Estrutura quaternária: Refere-se à disposição que adotam as subunidades protéicas que formam a molécula Ex. Hemogolobina 4 cadeias polipeptídicas estabilizadas por forças covalentes (pontes disulfeto entre Cys).

Uma unidade organizacional distinta é o “dominio proteico”, cada um pode-se compactar independentemente, entre 40 e 350 aa, Ex. muitas proteínas grandes cada domínio uma dada funções

Src protein kinase: 4 domínios SH2 e SH3 (propriedades regulatórias) e os dois restantes (atividade catalítica).

Como as proteínas adquirem a conformação correta?

Resultado de todas as interações cada proteína adquire uma particular estrutura tridimensional.

“A estrutura final é aquela na qual a energia livre é mínima e a mais estável Termodinamicamente”.

Pode acontecer em qualquer momento após a síntese, usualmente rápida e envolvendo um “folding” seqüencial e cooperativo.

“toda a informação necessária para a estrutura tri-dimensional esta na seq. de aa.” Em alguns casos um co-fator é necessário ex. o ferro

A formação de pontes S-S e influenciada pelo ambiente e proteínas acessórias. Ex. Chaperonas Proteínas que agem estequiometricamente sobre o “folding” de outras proteínas. Principal papel

impedir o folder incorreto e evitam a exposição temporária de regiões hidrofóbicas das prot. recém sintetizadas.

Classificação das proteínas

Fibrosas: papel estrutural, ex. proteínas da pele, tecido conjuntivo, colágeno ( proteínas fibrosas mais abundantes nos vertebrados). elastina,(rica em Gly e Ala, presente nos ligamentos e artérias, alta flexibilidade).

Globulares: estrutura terciária única, enoveladas em formas específicas de acordo com a função

Podem ser classificadas em familias ex. serinproteases (enzimas digestivas como quimiotripsina, tripsina e elastase)

As proteínas são a única classe de macromoléculas capazes de reconhecer e interagir com um grande número de outras moléculas, ex. mioglobina e hemoglobina (transporte de O2-heme) formar arranjos altamente ordenados ex. filamentos musculares Anticorpos e proteínas que interagem com o DNA e RNA

As propriedades químicas e função biológica de uma molécula protéica, dependem quase totalmente dos aminoácidos expostos que formão ligações não-covalentes (pontes de hidrogênio, ligações eletrostática e forças de Van der Waals) com outras moléculas.

Proteínas alostéricas: um ou mais sítios de ligação (sitios alostéricos), se ligam com outra molécula e regulam a atividade enzimática provocando mudanças conformacionais.

DNA DNA vs.vs. RNA RNA

PentosesPentoses

OHOH2C

H

H

HH H

OH

OH

Deoxiribose

1´

5´

4´

3´ 2´

Ribose

OHOH2C

H

OH

HH H

OH

OH

1´

5´

4´

3´ 2´

Ácidos nucléicosPolímeros lineares de nucleotídeos unidos por ligações fosfodiester

Bases nitrogenadasBases nitrogenadas

CitosinaCitosina

H

H

N

H

O

N

N

HH

HN

H

O

O

N

H3

CH

TiminTiminaa

Guanina

O

N

N N

H

N

NH

H

HH

PurinasPurinas

PirimidinaPirimidinass

Adenina

N

H

N

H N

H

N

N

H

H

HN

H

O

O

N

H H

UracilaUracila

NucleotídeosNucleotídeos

OCH2

H

H

HH H

OH

Deoxiribose

OPP OOP-O

OO O

O-

Fosfato

O-

O-

Adenina

NH2

N

H N

H

N

N

H

Os nucleotídeos podem agir como transportadores de energia de curta vida, o principal e o ATP

OCH2

H

H

HH H

OH

Deoxiribose

OPP OOP-O

OO O

OO O

Fosfato

Base nitrogena

da

Adenina

OCH2

H

H

HH H

OH

Deoxiribose

OPP OOP-O

OO O

OO O

Fosfato

Base nitrogena

da

GuaninaGuanina

1’

OCH2

H

H

HH H

OH

Deoxiribose

OPP OOP-O

OO O

OO O

Fosfato

Base nitrogena

da

Timina

1’

OCH2

H

H

HH H

OH

Deoxiribose

OPP OOP-O

OO O

OO O

Fosfato

Base nitrogena

da

Citosina

1’

A = T

G C

Bases são complementares.

Pontes de hidrogênio são formadas entre as bases:

A = T 2 pontes de hidrogênio

G C 3 pontes de hidrogênio

G C É MAIS ESTÁVEL

Pareamento de Bases

Pareamento de nucleotídeos

Pontes de hidrogênio

CH2

O

OH

GuaninaGuanina

O

N

NN

H

NNH

H

H

OH2C

OH

Citosina

H

H

NO

N

N

HH

Pareamento de nucleotídeos

Pontes de hidrogênioPontes de hidrogênio

CH2

O

OH

AdeninaAdeninaN

H

N

HN

H

NN

H

OH2C

OH

HN

O

O

N

H3

CH

TiminaTimina

PolimerizaçãoPolimerização

OH

OH2CPPO

O

O

PO

O

O

O

O

O

O OH2

C

OH

P

O

OO

O

P

O

OO

O

5´

3´

OH2C

OH

Pareamento de fitas de DNAPareamento de fitas de DNA

OH

OH2C

P

O

OO

O

OH2C

P

O

OO

O

OH2C

P

O

OO

OO H2C

P

O

O O

O

O H2C

P

O

O O

O

O H2C

OH

P

O

O O

O

3´

3´

5´

5´ Invertido eInvertido e

ComplementarComplementar

Dupla Hélice de DNA

3’mRNA

5’

rRNA

Principais tipos de RNA

Aminoácido

5´3´

tRNA

AnticódonAnticódon

Diferenças bioquímicas de DNA e RNA

RNA DNA

Açúcar Ribose Deoxiribose

Bases nitrogenadas

Guanina (G)Citosina (C)Adenina (A)Uracila (U)

Guanina (G)Citosina (C)Adenina (A)Timina (T)

Número de fitasGeralmente

simplesDupla

Termoestável? Não Sim