INTRODUÇÃO À CITOLOGIAPROTEINAS

CONCEITO

Prof. Msc. Luiz Alessandro da Silva

ESCOLA DE EDUCAÇÃO BÁSICA

PROFESSOR JOÃO WIDEMANN

Um pouco de história...

Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do

século XIX (...) Estava:

Albúmen – clara de ovo [albus = branco];

Tinha átomos de C, H, N, O e S;

Tinha estranha propriedade de coagular ao ser

submetido a aquecimento;

Verificaram que outras substâncias presentes no leite

e no sangue também coagulavam quando aquecidas;

Então decidiram chamar esses componentes de

substâncias albuminoides [semelhantes ao albúmen].

Estudos mais tarde

acabaram por concluir que

essas substâncias estão

presentes em todos os seres

vivos.

Em 1838, Gerardus Mulder

chama essas substâncias de

PROTEÍNAS [do grego

Proteios = primeiro, primitivo].

Um pouco de história...

Imagem: Amamentando uma criança / Fotografia: Ken

Hammond / Source: USDA / Public Domain

Qual a importância das proteínas?

• São fundamentais para qualquer

ser vivo [e até vírus].

• Toda manifestação genética é

dada por meio de proteínas.

• Grande parte dos processos

orgânicos são mediados por

proteínas [enzimas].

• Sem proteínas, não existiríamos e

nenhum outro ser vivo existiria.

• *Coacervatos (primeiros

compostos proteicos).

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Aminoácidos: os monômeros proteicos

• O que são monômeros?

São as unidades fundamentais dos polímeros.

• Proteínas são polímeros. Seus monômeros são

chamados de AMINOÁCIDOS.

• Um aminoácido é uma molécula orgânica formada por

átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio.

• Alguns aminoácidos também podem conter enxofre.

• Os aminoácidos são divididos em quatro partes: o grupo

amina (NH2), grupo ácido carboxílico (COOH), hidrogênio,

carbono alfa (todos os diferentes grupos se ligam a ele) e

um substituinte característico de cada aminoácido (radical).

(1)

Aminoácidos: os monômeros proteicos

Aminoácidos: os monômeros proteicos

Esquema da estrutura química básica de um aminoácido

Imagem: YassineMrabet / Estrutura

geral de um aminoácido, em 12 de

agosto de 2007 / Public Domain

Nome Símbolo

Glicina Gly, Gli

Alanina Ala

Leucina Leu

Valina Val

Isoleucina Ile

Prolina Pro

Fenilalanina Phe ou Fen

Serina Ser

Treonina Thr, The

Cisteina Cys, Cis

Tirosina Tyr, Tir

Asparagina Asn

Glutamina Gln

Aspartato ou Ácido aspártico Asp

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu

Arginina Arg

Lisina Lys, Lis

Histidina His

Triptofano Trp, Tri

Metionina Met

Existem 20 tipos de

aminoácidos.

Observe na tabela ao

lado:

• Quanto à produção de aminoácidos no organismo, sãoclassificados em:

Não essenciais ou naturais: são os aminoácidosproduzidos pelo organismo.

Essenciais: são os aminoácidos que não sãoproduzidos pelo organismo. Eles são obtidosunicamente pela dieta (alimentação).

Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processosde produção de proteínas .

Aminoácidos: os monômeros proteicos

Glicina Gly, Gli

Alanina Ala

Leucina Leu

Valina Val

Isoleucina Ile

Prolina Pro

Fenilalanina Phe ou Fen

Serina Ser

Treonina Thr, The

Cisteina Cys, Cis

Tirosina Tyr, Tir

Asparagina Asn

Glutamina Gln

Aspartato ou Ácido aspártico Asp

Glutamato ou Ácido glutâmico Glu

Arginina Arg

Lisina Lys, Lis

Histidina His

Triptofano Trp, Tri

Metionina Met

Aminoácidos

essenciais

Aminoácidos não

essenciais ou

naturais

Ligação peptídica

Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2

a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).

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Ligação Péptica

Aminoácido 2Aminoácido 1

Duplo Peptídeo

Água

Estruturas das proteínas

Estrutura Primária

Dada pela sequência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula. Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar de contas”.

Imagem: National Human Genome Research Institute / A estrutura primária da proteína é uma cadeia de aminoácidos / Source:

http://www.genome.gov/Pages/Hyperion//DIR/VIP/Glossary/Illustration/amino_acid.shtml / Public Domain(2)

Estrutura Secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximosentre si na sequência primária da proteína. Ocorre graças àpossibilidade de rotação das ligações entre os carbonosalfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxila.

Estruturas das proteínas

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(2)

Estrutura Terciária

Resulta do enrolamento da hélice, sendo estabilizadapor pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Éliteralmente um dobramento da proteína, adquirindouma estrutura tridimensional.

Estruturas das proteínas

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Estruturas das proteínas

Estrutura Quartenária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeiaspolipeptídicas em estrutura tridimensional. (3)

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Generic

Desnaturação proteica

• A forma espacial das

proteínas pode ser afetada

pela temperatura, pH,

polaridade, salinidade,

solventes, radiações, etc.

• As proteínas perdem o arranjo

[desenrolam-se, perdem as

ligações].

Ovo;

Leite, coalhada, queijos;

Sangue.

Imagem: Ovo frito, em 22 de julho de 2009 /

Fotografia: cyclonebill / Source Vagtel-spejlæg /

Creative Commons Attribution-Share Alike 2.0 Generic

Funções das proteínas

• Sem as proteínas, a vida na Terra não brotaria. Elasdesempenham diversas funções nos mais variadosambientes vivos.

• Catalítica: acelera as reações.

Ex.: amilase (hidrolisa o amido).

• Transportadora: transporta diversos componentes.

Ex.: Lipoproteínas (transportam colesterol) ehemoglobina (transporta O2) pelo sangue.

Funções das proteínas

• Reserva: guardam e contêm aminoácidos essenciaispara o desenvolvimento dos animais.

Ex.: caseína (leite de vaca) e albumina (ovos deaves).

• Contração: promovem os movimentos de estruturascelulares, músculos.

Ex.: actina e miosina.

• Reguladora/ hormonal: atuam como mensageirasquímicas.

Ex.: insulina (“guarda a glicose”), adrenalina.

Funções das proteínas

• Estrutural: participam na composição de váriasestruturas do organismo, sustentando e promovendorigidez.

Ex.: colágeno, elastina.

• Defesa e proteção: promovem a defesa doorganismo contra microrganismos e substânciasestranhas.

Ex.: imunoglobulinas (anticorpos).

• Genética: atuam se envolvendo com os ácidosnucleicos para dar conformação.

Ex.: nucleoproteínas.

• São proteínas catalisadoras, ou seja, proteínas que

aumentam a velocidade das reações, sem sofrerem

alterações no processo global.

• Função:

Viabilizar a atividade das células, quebrando

moléculas ou juntando-as para formar novos

compostos. (4)

Obs.: Nem todas as enzimas têm natureza proteica. Existe um

grupo de enzimas formado por RNA, chamadas de ribozimas.

Enzimas

Componentes da reação enzimática

E + S [ES] E + P

Enzima: proteína catalisadora;

Substrato: objeto que irá ser modificado;

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Enzimas

As enzimas possuem um sítio ativo que corresponde,

geralmente, a uma cavidade na molécula de enzima,

com um ambiente químico muito próprio. O

substrato entra no sítio ativo e liga-se à enzima.

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• Co-fatores e co-enzimas são moléculas não

proteicas, respectivamente, inorgânicas [íons

metálicos] e orgânicas [vitaminas], que são

indispensáveis para o funcionamento de várias

enzimas.

Ex.: hemoglobina (Fe)

Enzimas

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Enzimas

Para operar, as enzimas necessitam de um ambiente

favorável [pH, temperatura, quantidade de substrato],

considerado ótimo. Caso contrário, ela é inibida.

Inibidor é qualquer fator que possa reduzir ou cessar

(pela desnaturação) a reação enzimática.

A inibição pode ser:

Reversível (presença de substâncias);

Irreversível (aquecimento excessivo).

Gráfico da atividade enzimática. Neste caso, a inibição é

causada pelo aumento da temperatura.

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