proteínas são as macromoléculas mais abundantes, fazendo parte da estrutura de todas as...
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Proteínas São as macromoléculas mais abundantes,
fazendo parte da estrutura de todas as células.
São instrumentos moleculares da informação gênica.
DNA RNA Proteína
Apresentam uma variedade enorme, e desempenham diferentes funções biológicas.
Funções de Proteínas Estrutura (colágeno, queratina); Transporte (hemoglobina, albumina); Defesa (Imunoglobulinas); Sinalização (receptores de hormônios); Catálise enzimática (enzimas hepáticas); Movimento (contração muscular); Combustíveis (gliconeogênese).
Aminoácidos São as unidades
monoméricas das proteínas
Todos os aminoácidos possuem um grupo carboxil, um grupo amino, um Hidrogênio e um Grupamento Lateral ligados a um Carbono α (α-aminoácidos)
Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas
Aminoácidos com cadeia lateral apolar
Aminoácidos com cadeia lateral polar
Aminoácidos com cadeia lateral contendo anel
aromático
Aminoácidos com cadeia lateral carregada
positivamente
Aminoácidos com cadeia lateral carregada negativamente
Propriedades gerais dos aminoácidos Em pH neutro os aminoácidos são dipolares, ou
“zwitterions”: grupo amino protonado – NH3+ (íon amônio) grupo carboxil desprotonado – COO- (íon carboxilato)
pK=2 pK=9-10
Estereoisomeria nos aminoácidos
Exceção:
Aminoácidos Proteinogênicos
Aas não-proteinogênicos
Ligação Peptídica
Ligação Peptídica
Cadeia Polipeptídica
Determinação da sequência de aminoácidos de uma proteína
DNA (genes)
RNA mensageiro
Proteína
Tradução
Transcrição
Estrutura de Proteína
A sequência de aminoácidos em uma proteína é chamada estrutura primária.
Estrutura secundária Arranjo espacial local dos aminoácidos
dentro de uma cadeia polipeptídica.
α-hélice Folhas β Curvaturas β
α- hélice
Folhas β
Curvaturas β
Estrutura Terciária É o arranjo tridimensional total dos
aminoácidos na cadeia polipeptídica.
Similaridade de sequência x estrutura
Estrutura Quaternária Algumas proteínas são formadas por mais de uma
cadeia polipeptídica, ou subunidades, que podem ser idênticas ou diferentes. O arranjo das subunidades de uma proteína em complexos tridimensionais constitui a estrutura quaternária.
Dobramento Protéico
É a principal força que governa a estrutura de uma proteína. Força os aminoácidos apolares para o interior da molécula para diminuir o contato com a água.
Interação hidrofóbica
HidrofóbicosPolaresCarregados
Mioglobina
Dobramento ProtéicoDobramento ProtéicoClara ► Albumina
Albumina desnaturada
Calor
Dobramento Protéico
Chaperonas x dobramento protéico
Hsp70
Chaperonas x dobramento protéico
Chaperoninas (Hsp60)
As PrPs estão classificadas em dois grupos, de acordo com sua conformação.
PrPc – forma celular da proteína prion normal (fig. a).PrPsc – forma scrapie com conformação diferente da proteína celular (fig. b).
A proteína infecciosa é capaz de mudar a forma da proteína celular irreversivelmente.
Doença da vaca louca - Príon
Desnaturação Alteração drástica na estrutura tridimensional
nativa de uma proteína levando a alterações nas propriedades físico-químicas e perda de função biológica.
Pode ser causada por calor, ácidos ou bases fortes, solventes orgânicos, etc.
Desnaturação pelo calorClara ► Albumina
Albumina desnaturada
Calor
Desnaturação por alteração do pH
Caseína desnaturada
Coalho
Agentes Desnaturantes
Muitos hormônios, antibióticos, antitumorais e antivirais são peptídios.
Devem ser estocados em baixas temperaturas e não devem ser ingeridos com alimentos ácidos ou básicos.
Bioquímica do Bioquímica do permanentepermanente
e da chapinhae da chapinha
Agente redutor + Calor = Rompimento das hélices