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  • 7/27/2019 INFORME 9 CORREGIDO

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    UNMSM Lab. Qum. Orgnica AII Prctica 9: Aminocidos y Protenas

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    1.RESUMENEn esta presente prctica de laboratorio titulada aminocidos y protenas, se

    realiz la preparacin de la solucin de albmina (protena de la clara de huevo),

    disolvindolo con agua para luego filtrarlo a travs de una capa de algodn. Conesta solucin de albumina se realiz ensayos de coloracin y de precipitacin.

    Para las reacciones de coloracin, se efectu la prueba de Biuret donde se le

    aadi a la solucin de albumina NaOH y posteriormente sulfato de cobre hasta

    obtener un color purpura violeta. La siguiente prueba realizada fue la reaccin

    xantoproteica, donde en un tubo de ensayo se aadi cido ntrico concentrado a

    la solucin de albumina para luego ser sometido al calor y observar un

    precipitado amarillo que con el tiempo se disuelve. Para neutralizar se emple

    NaOH cambiando a una coloracin anaranjada. Para terminar esta primera parte,

    se realiz la reaccin de la ninhidrina donde se forma un compuesto violceo, se

    le aadi este reactivo a la solucin de albumina y se someti al calor y

    finalmente se le aadi cido actico y cloroformo.

    Para las reacciones de precipitacin, se efectu reacciones con sales metlicas

    donde se aadi a tres soluciones de albumina un ligero exceso de sulfato de

    cobre, cloruro de bario y acetato de plomo respectivamente, todos al 5 %.

    Tambin se efectu reacciones con sales neutras, donde a una solucin de

    albumina se le aadi el reactivo de milln, se separ la solucin liquida y a sta

    se le aadi hidrxido de sodio y sulfato de cobre donde se observ una

    coloracin azulada. Finalmente se realiz la precipitacin de reactivos alcaloides,

    donde a dos tubos de ensayo con solucin de albumina se le aadi

    respectivamente 6 gotas de solucin de cido pcrico y 6 gotas de cido

    fosfomolbdico.

    A continuacin los detalles de informe.

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    INTRODUCCIONLas protenas son sustancias orgnicas que contienen carbono, hidrgeno,

    oxgeno y nitrgeno. Estn compuestas de aminocidos, sus unidades ms

    simples, algunos de los cuales son esenciales para nuestro organismo; es decir,

    que necesariamente han de ser ingeridos junto con la dieta, ya que el cuerpo no

    es capaz de producirlos por s solo.

    Las funciones de las protenas son las siguientes:

    Plstica, estructural o de construccin: forman parte de las estructuras

    corporales, suministran el material necesario para el crecimiento y la

    reparacin de tejidos y rganos del cuerpo. ej. La queratina est presente en la

    piel, las uas y el pelo; el colgeno est presente en los huesos, los tendones y

    el cartlago, y la elastina, se localiza fundamentalmente en los ligamentos.

    Reguladora: algunas protenas colaboran en la regulacin de la actividad de las

    clulas. Ciertas hormonas son de naturaleza proteica (insulina, hormona del

    crecimiento.), muchas enzimas son protenas que favorecen mltiples

    reacciones orgnicas y algunos neurotransmisores tienen estructura de

    aminocido o derivan de los aminocidos y regulan la transmisin de impulsos

    nerviosos.

    Defensiva: forman parte del sistema inmunolgico o defensas del organismo

    (anticuerpos, inmunoglobulinas). Intervienen en procesos de coagulacin:

    fibringeno, trombina. Impiden que al daarse un vaso sanguneo se pierda

    sangre.

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    Transporte de sustancias: transportan grasas (apoprotenas), el oxgeno

    (hemoglobina), tambin facilitan la entrada a las clulas (transportadores de

    membrana) de sustancias como la glucosa, aminocidos, etc.

    Energtica: cuando el aporte de hidratos de carbono y grasas resulta

    insuficiente para cubrir las necesidades energticas, los aminocidos de las

    protenas se emplean como combustible energtico (1 gramo de protena

    suministra 4 Kcal).

    De todo esto se deduce que "el hambre no debe saciarse slo a base de

    protenas", ya que estas se emplearn como fuente de energa y no para

    construccin de tejidos y otras funciones fundamentales para el buen

    funcionamiento de nuestro cuerpo.

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    3. PRINCIPIOS TERICOS3.1. PROTENASSon las molculas ms diversas, complejas y de mayor tamao presentes en la

    clula. Contienen carbono, hidrgeno, oxgeno, nitrgeno y usualmente azufre.

    En algunas protenas pueden encontrarse unidos diferentes tipos de sustancias

    qumicas llamadas grupos prostticos, estos incluyen carbohidratos, lpidos,

    grupos fosfato, el grupo hem que contiene hierro e iones metlicos tales como el

    cobre y el zinc. Las protenas tienen formas tridimensionales que son necesarias

    para su funcin especfica.

    Las protenas son polmeros constituidos por monmerosdenominados aminocidos proteicos o naturales, los cuales son 20. Cada uno de

    ellos posee un grupo amino -NH2 y un grupo carboxilo -COOH unidos al mismo

    tomo de carbono alfa (Figura 1), se diferencian entre s por el tamao de sus

    cadenas laterales. Los aminocidos se agrupan en cuatro categoras segn las

    propiedades de sus cadenas laterales (Figura 2) as:

    (Fig. 1) Estructura bsica de los

    aminocidos evidencindose los grupos

    funcionales (Grupo carboxilo y amino) y elgrupo radical (R)

    (Fig. 2) 5 de los 20 aminocidos. Obsrvese

    la diferencia en composicin en el grupo

    radical.

    3.2. FORMACIN DE PPTIDOSLos diferentes aminocidos se polimerizan en el

    interior de las clulas para constituir pptidos y

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    protenas de acuerdo con la informacin gentica razn por la cual la

    polimerizacin se realiza con la participacin de enzimas especficas y requiere

    del concurso del ARN y de los ribosomas para llevarse a cabo. Este proceso de

    inicia con una reaccin de condensacin entre el grupo carboxilo del primer

    aminocido con el grupo amino del segundo para formar un enlace

    peptdico o amida (Figura) con la eliminacin de una molcula de agua. El

    compuesto resultante es un dipptido, el cual puede formar un segundo enlace

    peptdico entre su grupo carboxilo terminal y el grupo amino de un tercer

    aminocido dando lugar de nuevo a una molcula de agua y originando

    un tripptido.

    3.3. ARQUITECTURA DE LAS MOLCULAS DE PROTENA ESTRUCTURA PRIMARIA

    Se considera como estructura primaria a

    la secuencia lineal especfica (sin

    ramificaciones) de aminocidos de una

    cadena polipeptdica la cual es el

    resultado de la traduccin de la

    informacin gentica contenida en lasecuencia de nucletidos del ADN. La

    importancia desde el punto de vista qumico de la estructura primaria, radica en la

    secuencia de los grupos laterales de los aminocidos (cadenas laterales, R) dado

    que es el componente variable de la molcula que proporciona la identidad a la

    cadena. Por otra parte, el significado biolgico de esta secuencia se basa en el

    control que ella ejerce en la organizacin de los niveles de complejidad superiores

    de la estructura proteica ya que esta permitir en ltima estancia la determinacin

    de su actividad biolgica, es decir, la secuencia de aminocidos tiene lainformacin necesaria para que la molcula adopte una conformacin

    tridimensional adecuada.

    ESTRUCTURA SECUNDARIA

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    Consiste en el enrollamiento de la cadena peptdica sobre su propio eje para

    formar una hlice o alguna otra estructura tridimensional especfica. La estructura

    secundaria ms comn es la a-hlice (alfa), la cual se caracteriza por formar una

    estructura geomtrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta est

    constituida por 3,6 aminocidos.La hlice se mantiene mediante puentes de

    hidrgeno entre el hidrgeno del grupo amino del enlace peptdico de un

    aminocido y el grupo carboxilo del enlace peptdico de otro. Dentro de este

    grupo se pueden mencionar protenas como el colgeno, la queratina, elastna

    (Figura).

    Otro tipo comn de estructura secundaria es

    la hoja plegada, que se caracteriza por

    presentarse de forma aplanada y extendida,

    adems posee un mximo de enlaces de

    hidrgeno entre los enlaces peptdicos. Esta

    estructura consta de varias cadenas peptdicas

    que permanecen enfrentadas y se mantienen

    juntas con enlaces de hidrgeno en un arreglo a manera de zig-zag. La estructura

    laminar formada le confiere flexibilidad ms no elasticidad (Figura). Debido a que

    toda cadena polipeptdica tiene un extremo C-terminal en una direccin y un

    extremo N- terminal en la otra, dos cadenas enlazadas con hidrgeno y una al

    lado de la otra pueden correr en la misma direccin, paralelas, o en direccin

    opuesta, antiparalela. Un ejemplo de estas protenas es la fibrona de la seda.

    ESTRUCTURA TERCIARIAEs raro para una protena entera permanecer

    con la estructura de a-hlice u hoja -plegada.

    La mayora de ellas adquieren formastridimensionales complejas denominadas

    estructuras terciarias, debido a que mientras la

    secundaria trata fundamentalmente de la

    conformacin de los aminocidos adyacentes

    de la cadena polipeptdica, la estructura terci