Estructura de Proteínas y Enzimas

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Estructura de proteinas y enzimas

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<p>UNIVERSIDAD DE SANTIAGO DE CHILE</p> <p>UNIVERSIDAD DE SANTIAGO DE CHILEFACULTAD DE QUIMICA Y BIOLOGIADEPARTAMENTO DE BIOLOGIA</p> <p>Gua de ejercicios aminocidos, protenas y enzimas</p> <p>Bioqumica</p> <p>1. Un huevo de pollo pierde dixido de carbono a travs de la cscara a medida que envejece. Qu efecto tendr la prdida de este gas sobre el pH del huevo?. Explique utilizando las ecuaciones apropiadas</p> <p>2.- En el siguiente grfico se muestra la curva de titulacin de la ala. Algunos puntos de la curva son numerados del (I)al(V). </p> <p>En cada una de las siguientes afirmaciones identifique a que parte de la curva de titulacin corresponde ((I)al(V)). a. Ala est presente predominantemente con carga neta +1.b. La mitad de los grupos aminos est ionizados.c. El pH es igual al pKadel grupo carboxilod. El pH es igual al pKadel grupo amino protonadoe. Ala tiene su mxima capacidad bufferf. La carga neta de la ala es cerog. La carga neta de la Ala es -1.h. Est en el pI</p> <p>3.- Prediga que ocurrir con el pKa de la cadena lateral de un glutmico si:a. En la protena este aminocido se encuentra prximo a la cadena lateral de una lisinab. En la protena este aminocido se encuentra prximo al carboxi-terminal de la protenac. La [NaCl] de la solucin se cambia de 0,05 M a 0,10 M.d. El residuo glutmico se mueve a la regin nopolar interior de la protena </p> <p>4.- La tirosina es poco soluble en agua a pH 7,0 (~0.5 g/L). a) Cul ser la solubilidad del decapptico (Tyr)10 a pH 7, ser mayor, igual o menor que el aminocido libre. b) Cmo ser la solubilidad del decapptico si se aumenta el pH? Explique </p> <p>5.- Discuta que ocurrir en una clula si se cambia el agua del citoplasma por metanol</p> <p>6.- Qu pptido espera usted que sea ms compacto a pH neutro polilisina o polivalina?</p> <p>7.- Qu efecto provoca agregar cloruro de guanidinio en altas concentraciones en la estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una protena?</p> <p>8.- a) Dibuje la cadena lateral de dos aminocidos que interacten cada uno con los residuos aminoacdicos dibujados a continuacin.</p> <p>b) Identifique qu aminocidos dibuj e indique el tipo de interaccin c). Cul de las dos interacciones que usted dibuj es ms fuerte d). La interaccin ms fuerte que usted eligi, indique si participar estabilizando las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de una protena </p> <p>9.- Cuantos aminocidos son requeridos para formar una -hlice de 10 vueltas y cuntos enlaces de hidrgeno habrn en esta estructura?</p> <p>10.- Prediga el efecto de una mutacin de Asp 102 de la quimiotripsina por Asn a) Sobre la unin al sustratob) Sobre la catlisis</p> <p>11.- Las encefalinas son pequeos pptidos que alivian el dolor. Uno de ellos la, Met-encefalina tiene la siguiente estructuraTyr-Gly-Gly-Phe-Meta) Dibuje la estructura qumica de este pptido a pH 7 b) Cul ser la carga neta a: pH 1: pH 7: pH 12: c) Indique qu enlaces podrn ser hidrolizados por: 1. Tripsina 2. Quimotripsina</p> <p>12.- Numerosas investigaciones han demostrado que al hidrolizar protenas se obtienen pptido de sabor amargo. Esto ltimo afecta la calidad de los alimentos. Al hidrolizar la hemoglobina con pepsina se obtienen numerosos pptidos uno de ellos se muestra a continuacin.V-V-Y-P-W-T-Q-R-F</p> <p>a) Con respecto a este pptido prediga si absorbe fuerte o dbilmente a 280 nm. Fundamente su respuestab) Para predecir si un pptido tendr sabor amargo se elabor la regla Q. Segn esta regla los pptidos que tienen una masa molecular menor a 6000 D y presentan caractersticas hidrofbicas son amargos. Basado en la regla Q prediga si este pptido ser amargo. </p> <p>13.- Cual de las siguientes afirmaciones sobre las enzimas no es correcta. Expliquea) Las enzimas son casi exclusivamente protenasb) Las enzimas son los nicos catalizadores biolgicosc) Las enzimas unen a su sustrato de manera especficad) La propiedad cataltica de las enzimas puede ser reguladae) Las enzimas provocan disminucin del G de la reaccinf) Las enzimas aumentan la velocidad de la reaccin</p> <p>14.- Explique porqu hay un alto grado de estereoespecificidad en la interaccin de la enzima con su sustrato.</p> <p>15.- Cual de las siguientes afirmaciones sobre la cintica enzimtica de Michaelis -Menten son correctas. Expliquea) La Km es expresada en trminos de una velocidad de reaccin (mol/seg)b) Km es la constante de disociacin del complejo enzima-sustratoc) Km es la concentracin de sustrato requerida para alcanzar la mitad de la velocidad mximad) Km es la concentracin de sustrato requerida para convertir la mitad de la enzima total en el complejo enzima-sustrato</p> <p>16.- Cual es la proporcin de S a Km cuando la velocidad de una reaccin alcanza el 80% de la velocidad mxima</p> <p>17.- Los siguientes datos corresponden a los de una reaccin catalizada por una enzima.a) Determine si la enzima sigue una cintica michaelianab) Si es as calcule Km y velocidad mxima</p> <p>S (mM)v (mmol ml-1 min-1)0,13,330,25,00,57,140,88,01,08,332,09,09</p> <p>18.- Los siguientes datos corresponden a reacciones catalizadas por enzimas michaelianas, en presencia y ausencia de un inhibidor, para ambos casosa) Determine el tipo de inhibicinb) Explique si el inhibidor se une a la enzima, al complejo enzima sustrato o a ambos</p> <p>S (mM) v (mmol ml-1 min-1)</p> <p>Sin inhibidorCon inhibidor X</p> <p>0,25,03,0</p> <p>0,47,55,0</p> <p>0,810,07,5</p> <p>1,010,78,3</p> <p>2,012,510,7</p> <p>4,013,612,5</p> <p>S (mM) v (mmol ml-1 min-1)</p> <p>Sin inhibidorCon inhibidor Y</p> <p>0,25,02,0</p> <p>0,47,53,0</p> <p>0,810,04,0</p> <p>1,010,74,3</p> <p>2,012,55,0</p> <p>4,013,65,5</p> <p>19.- Qu tipo de reacciones cataliza cada una de las siguientes enzimasa) una oxidasab) una transmetilasac) una hidrolasad) una oxidoreductasa</p> <p>20.- Para una reaccin catalizada por una enzima michaeliana, grafique:a) Concentracin de sustrato versus tiempob) Concentracin de producto versus tiempoc) Concentracin del complejo enzima sustrato versus tiempod) Velocidad de reaccin versus tiempoe) Velocidad de reaccin versus concentracin de sustrato en presencia de un inhibidor no-competitivof) Velocidad de reaccin versus concentracin de sustrato en presencia de un inhibidor competitivo</p> <p>21.- Investigue que es un inhibidor acompetitivo</p> <p>22.- En las imgenes que se muestran a continuacin se representa el sitio activo de una enzima. Estas enzimas son activas slo en esa forma. Para cada una de estas enzimas represente en un grfico la actividad enzimtica en funcin del pH</p> <p>a) (pKa 5,0)(pKa 9,0)SHNH3+</p> <p>(pKa 6,0)COO-b) (pKa 10,0)NH3+</p> <p>23.- Con respecto a la siguiente protena: </p> <p>A</p> <p>C</p> <p>BD</p> <p>a) Identifique las subunidadesb) A qu corresponden los fragmentos A-B y C-Dc) Si A es el amino-terminal, identifique el carboxilo terminal en ambas subunidades</p>

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