ENZIMAS
Proteínas catalisadoras que AUMENTAM a
VELOCIDADE das reações, sem sofrerem
alterações no processo global.
Toda enzima é uma proteína, mas nem toda proteína é uma enzima!
CARACTERÍSTICAS GERAIS:
• Apresentam alto grau de especificidade;
• São produtos naturais biológicos;
• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a
1011 + rápida);
• Não são tóxicas;
• Condições suaves de pH e temperatura;
• Não são consumidas nas reações (Renovação).
Adição do sufixo ”ASE” ao nome do substrato:
* gorduras (lipo - grego) – LIPASE
* amido (amylon - grego) – AMILASE
Nomes independentes:
* Ex: Tripsina e pepsina (enzimas digestivas).
NOMENCLATURA
Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB) nomear e classificar:
Estrutura Enzimática
Coenzima
íon inorgânico
APOENZIMA ou APOPROTEÍNA
HOLOENZIMA (ativa)
Cofator Proteína
molécula orgânica
ou
• Cofator (grupo prostético) • Coenzima (geralmente derivada de vitaminas)
ESTRUTURA
Obtidas da dieta (vitaminas). Ex: FAD obtida da Riboflavina; NAD obtida da Niacina...
Transportadoras de determinados grupos ente reações.
substrato
enzima
produtos Sítio ativo
Vocabulário das enzimas
A catálise enzimática é essencial para os sistemas vivos!
E + S E S P + E
Substrato se liga ao SÍTIO ATIVO
da enzima
Como fazem as enzimas numa reação?
ENERGIA DE ATIVAÇÃO:
É a energia que separa os reagentes dos produtos e equivale a energia adicional necessária para que as moléculas possam atingir o estado de transição (OU ESTADO REATIVO).
FATORES QUE AFETAM A VELOCIDADE DA REAÇÃO:
Influência do pH
Valores extremos podem levar à desnaturação;
7
pH
pH
reac
tio
n r
ate
2 0 1 3 4 5 6 8 9 10
pepsina tripsina
11 12 13 14
pepsin
trypsin
temperatura:
A taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das reações químicas.
Enzima temperatura ótima para que atinja sua atividade máxima por um período de tempo.
Temperatura
temperatura
37 - 40°C Temperatura ótima
reac
tio
n r
ate
70°C
Enzimas humanas Bacterias termo-resistentes
Substrato
A Velocidade Máx de uma reação é o número de substrato convertido em produto por unidade de tempo..
ENZIMA
SUBSTRATO
Modelo de reação
A velocidade da reação varia com a concentração [S] do substrato.
Km baixo - baixa concentração necessária - alta afinidade Km alto - alta concentração necessária - baixa afinidade
Qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática: inibidor!
INIBIDORES
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO-COMPETITIVOS
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA
Inibidor Competitivo
• Inibidor e Substrato “competem” pelo sítio ativo da enzima.
Ex: Sulfanilamida como ‘inibidor’ (agente antibacteriano)
ácido p-aminobenzóico (como ‘substrato’ necessário para o crescimento bacteriano)
pela di-hidropteroato sintetase
(enzima)
compete
INIBIDOR IMPEDE A DIVISÃO E O CRESCIMENTO BACTERIANO
Inibidor não-competitivo
• Inibidor e Substrato ligam-se a sítos diferentes na enzima.
Ex: Chumbo (metal pesado)
Ferroquelatase (catalisa a inserção do Ferro na protoporfirina, precursor do grupo heme)
Mantém a enzima inativa ou com atividade muito reduzida.
Se liga
Se combina com um grupo funcional, na molécula da Enzima, que é
essencial para sua atividade.
Podem promover a destruição do grupo funcional.
Ex: Efeitos neurotóxicos dos inseticidas (malathion e o parathion)
são devido a sua ligação irreversível a acetilcolinesterase, impedindo
a transmissão dos impulsos nervosos pela acetilcolina .
Inibidor Irreversível
REGULAÇÃO: ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Controlam as reações enzimáticas.
Tem sua atividade catalítica aumentada ou diminuída em resposta
a determinados sinais, moléculas sinalizadoras.
Tipos:
Enzimas alostéricas;
Enzimas reguladas pela modificação covalente reversível.
Enzimas alostéricas
Funcionam através da ligação não-covalente e reversível de um
regulador chamado MODULADOR.
Moduladores podem ser inibidores (efetores negativos) ou
ativadores (efetores positivos);
São maiores e mais complexas;
Ex: aspartato transcarbamilase (função na síntese de
nucleotídeos).
Enzima menos ativa
Enzima mais ativa
Complexo enzima-substrato ativo
1º
2º
Enzimas reguladas pela modificação
covalente reversível
Grupos químicos são ligados covalentemente e removidos da enzima reguladora.
Podem ser: fosfato, adenosina monofosfato, etc.
Exs: Fosforilação da glicogênio-fosforilase - aumenta a sua atividade na degradação do glicogênio. A adição de fosfato à enzima glicogênio-sintase - diminui a sua atividade na síntese do glicogênio.