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DISCIPLINA: BIOLOGIA
PROFESSOR: JULIO ANDRADE
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SumárioSumário• Histórico
• Introdução
• Conceitos
• Classificação e Nomenclatura
• Fatores que Influenciam a Atividade Enzimática
• Enzimas X Catalisadores Químicos
• Aplicações
• Conclusão
• Referências
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HISTÓRICOHISTÓRICO
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• Catálise biológica início séc. XIX– digestão da carne: estômago;– digestão do amido: saliva.
• Década de 50– Louis Pasteur - concluiu que a fermentação do açúcar açúcar em
álcoolálcool pela levedura era catalisada por “fermentos” = enzimas
• Eduard Buchner (1897)– extratos de levedo podiam fermentar o açúcar açúcar até álcoolálcool;– enzimas funcionavam mesmo quando removidas da célula
viva.
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• James Sumner (1926)– Isolou e cristalizou a urease;– Cristais eram de proteínas;– Postulou que “todas as enzimas são proteínas”.
• John Northrop (década 30)– Cristalizou a pepsina e a tripsina bovinas;
• Década de 50 – séc. XX– 75 enzimas isoladas e cristalizadas;– Ficou evidenciado caráter protéico.
• Atualmente + 2000 enzimas são conhecidas.
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INTRODUÇÃOINTRODUÇÃO
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7
ENZIMAS
•Definição:– Catalisadores biológicos;
– Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas aminoácidos.
•Função:– Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos.
•Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMAS, todas as enzimas são PROTEÍNAS.
Aminoácidos:
H
R C* COOH
NH2
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8
ENZIMAS – PROTEÍNA
Classificação proteínas
Proteínas globulares Proteínas fibrosas Estrutura das proteínas
Primaria Secundaria Terciária Quaternária
ENZIMAS
Proteínas globulares
Estrutura terciária
Proteínas com alto peso molecular, maioria entre 15 a 1000 Kilo Daltons Unit (KD)OBS: 1 Dalton = 1 unidade de peso molecular (AMU)
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ENZIMAS – COMPONENTES DA REAÇÃO
EE ++ SS EE SS P P + + EE
Substrato se liga ao SÍTIO ATIVOda enzima
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10
ENZIMAS – COFATOR
Algumas enzimas que contêm ou necessitam de elementos inorgânicos como cofatores
ENZIMA COFATOR
PEROXIDASE Fe+2 ou Fe+3
CATALASE
CITOCROMO OXIDASE Cu+2
ÁLCOOL DESIDROGENASE Zn+2
HEXOQUINASE Mg+2
UREASE Ni+2
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• Definição:– Catalisadores biológicos;– Longas cadeias de pequenas moléculas chamadas
aminoácidos.
• Função:– Viabilizar a atividade das células, quebrando moléculas ou
juntando-as para formar novos compostos.
• Com exceção de um pequeno grupo de moléculas de RNA com propriedades catalíticas, chamadas de RIBOZIMASRIBOZIMAS, todas as enzimasenzimas são PROTEÍNASPROTEÍNAS (globulares, de estrutura terciária).
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RNARNA
Estrutura Estrutura EnzimáticaEnzimática
RibozimasRibozimas
Se covalente
Apoenzima ouApoproteína
Holoenzima
CofatorProteína
Pode ser:• íon inorgânico• molécula orgânica
Coenzima
Grupo Prostético
Cofator
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ENZIMAS:
• Apresentam alto grau de especificidade;
• São produtos naturais biológicos;
• Reações baratas e seguras;
• São altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida);
• São econômicas, reduzindo a energia de ativação;
• Não são tóxicas;
• Condições favoráveis de pH, temperatura e concentração do substrato
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CONCEITOSCONCEITOS
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As enzimas...
• Aceleram reações químicas
Ex: Decomposição do H2O2
H2O2 H2O O2+Catalase
Condições da Reação Energia livre de AtivaçãoKJ/mol Kcal/mol
VelocidadeRelativa
Sem catalisador
Enzima Catalase
75,2 18,0
23,0 5,5
1
6,51 x 108
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• Não são consumidas na reação
H2O2 H2O O2+Catalase
E E ++ SS EE ++ PP
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• Atuam em pequenas concentrações
1 molécula de Catalase
decompõe5 000 000 de moléculas de
H2O2
pH = 6,8 em 1 min
Número de renovação =Número de renovação = n° de moléculas de substrato convertidas em produto por uma única molécula de enzima em uma dada unidade de tempo.
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• Não alteram o estado de equilíbrio•Abaixam a energia de ativação;
Diferença entrea energia livre
de S e P
Caminho da Reação
Energia de ativação com enzima
En
erg
ia
Energia de ativação sem enzima
SSPP
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• Emil Fischer (1894): alto grau de especificidade das enzimas originou Chave-Fechadura Chave-Fechadura , que considera que a enzima possui sitio ativo complementar ao substrato.
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• Koshland (1958): Encaixe InduzidoEncaixe Induzido,, enzima e o o substrato sofrem conformação para o encaixe. O substrato é distorcido para conformação exata do estado de transição.
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NOMENCLATURA E NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃOCLASSIFICAÇÃO
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• Século XIX - poucas enzimas identificadas
• Adição do sufixo “ASE”“ASE” ao nome do substrato:
Ex:
- gorduras (lipo - grego) – LIPASE
- amido (amylon - grego) – AMILASE
• Nomes arbitrários:
- Tripsina e pepsina – proteases
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• 1955 - Comissão de Enzimas (EC) da União Internacional de Bioquímica (IUB) nomear e classificar.
• Cada enzima código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:
•1° dígito - classe
•2° dígito - subclasse
•3° dígito - sub-subclasse
•4° dígito - indica o substrato
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FATORES QUE FATORES QUE INFLUENCIAM A INFLUENCIAM A
ATIVIDADE ENZIMÁTICAATIVIDADE ENZIMÁTICA
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A atividade enzimática é influenciada por:
• pH;
• temperatura;
• concentração das enzimas;
• concentração dos substratos;
• presença de inibidores.
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pHpH
• O efeito do pH sobre a enzima deve-se às variações no estado de ionização dos componentes do sistema à medida que o pH varia.
• Enzimas grupos ionizáveis, existem em ≠ estados de ionização.
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TEMPERATURATEMPERATURA
temperatura dois efeitos ocorrem:(a) a taxa de reação aumenta, como se observa na maioria das
reações químicas;(b) a estabilidade da proteína decresce devido a desativação
térmica.
A temperatura ótima para que a enzima atinja sua atividade máxima, é a temperatura máxima na qual a enzima possui uma atividade cte. por um período de tempo.
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CONCENTRAÇÃO DOS SUBSTRATOSCONCENTRAÇÃO DOS SUBSTRATOS
• [S] varia durante o curso da reação à medida que S é convertido em P.
• Medir Vo = velocidade inicial da reação.
•[E] = cte.•[S] pequenas Vo linearmente.•[S] maiores Vo por incrementos cada
vez menores.•Vmax [S] Vo insignificantes.•Vmax é atingida E estiverem na forma
ES e a [E] livre é insignificante, então, E saturada com o S e V não com de [S].
vo
[S]
Vmax
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PRESENÇA DE INIBIDORESPRESENÇA DE INIBIDORES
• Inibidor é qualquer substância que reduz a velocidade de uma reação enzimática.
INIBIDORES
REVERSÍVEIS IRREVERSÍVEIS
COMPETITIVOS NÃO COMPETITIVOS INCOMPETITIVOS
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CINÉTICA CINÉTICA ENZIMÁTICAENZIMÁTICA
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• Cinética Enzimática é estudada para:
• Determinar as constantes de afinidade do S e dos inibidores;
• Conhecer as condições ótimas da catálise;
• Ajudar a elucidar os mecanismos de reação;
• Determinar a função de uma determinada enzima em uma rota
metabólica.
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ENZIMAS ENZIMAS XX
CATALISADORES QUÍMICOSCATALISADORES QUÍMICOS
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CaracterísticaCaracterística EnzimasEnzimas
Especificidade ao substrato alta
Natureza da estrutura complexa
Sensibilidade à T e pH alta
Condições de reação (T, S e pH) suaves
Custo de obtenção (isolamento e purificação) alto
Natureza do processo batelada
Consumo de energia baixo
Formação de subprodutos baixa
Separação catalisador/ produtos difícil/cara
Atividade Catalítica (temperatura ambiente) alta
Presença de cofatores sim
Estabilidade do preparado baixa
Energia de Ativação baixa
Velocidade de reação alta
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APLICAÇÕESAPLICAÇÕES
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35
ENZIMAS – APLICAÇÕES Proteases
Leite: na preparação do leite de soja.
Carnes e Peixes: recuperação de proteínas do osso ou espinha.
Vinhos: clarificação.
Queijo: coagulação da caseína.
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TIPOS DE APLIÇÕES INDUSTRIAISTIPOS DE APLIÇÕES INDUSTRIAIS
• Alimentos
• Rações animais
• Papel e celulose
• Couro
• Têxtil
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ALIMENTOSALIMENTOS
• Indústria de azeite de oliva:
- Aplicação de polygalacturonase e pectinesterase na melhoria de aspectos organolépticos e estabilidade a longo prazo.
• Panificação:
- Melhoria de cor, sabor e estrutural através de preparado enzimático que contém alfa-amilase fúngicas. Atua sobre a farinha de trigo, acelerando
o processo de fermentação devido a uma maior formação de açúcares para o fermento.
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RAÇÕES ANIMAISRAÇÕES ANIMAIS
• Utilização de enzimas nas rações para leitões durante o período de lactação:
- Emprego de Xilanase, Beta-glucanase e Alpha-amylase com o objetivo de digestão de amido e, em decorrência disso, ganho de peso e abate precoce.
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INDÚSTRIA DE PAPEL E CELULOSEINDÚSTRIA DE PAPEL E CELULOSE
•Remoção de depósitos em máquinas de papel:
- Substituição de álcalis e ácidos fortes por enzimas com o objetivo de assegurar a integridade física dos funcionários e cumprir leis ambientais.
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CONCLUSÃOCONCLUSÃO
![Page 41: ENZIMAS](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022081403/5571f41349795947648efa37/html5/thumbnails/41.jpg)
• Ampla aplicabilidade da atividade enzimática
• Vantagens frente aos catalisadores químicos
• Importância de fatores externos
• Necessidade de maiores estudos para viabilizar o uso de diversas enzimas
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42
ENZIMAS – INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
O efeito da temperatura depende:- pH e a força iônica do meio;- a presença ou ausência de ligantes.
Acima desta temperatura, o velocidade de reação devido a temperatura é compensado pela perda de atividade catalítica devido a desnaturação térmica.
ENZIMA TEMPERATURA ÓTIMA (°C)
Pepsina 31,6
Tripsina 25,5
Urease 20,8
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REFERÊNCIASREFERÊNCIAS
![Page 44: ENZIMAS](https://reader036.vdocuments.com.br/reader036/viewer/2022081403/5571f41349795947648efa37/html5/thumbnails/44.jpg)
- JUNIOR, AGENOR FURIGO; DIRLEY, DIEDRICH KIELING. Enzimas. Aspectos Gerais. Florianópolis, 2002.
- JUNIOR, AGENOR FURIGO; PEREIRA, ERNANDES BENEDITO. Enzimas e suas Aplicações. Cinética Enzimática. Florianópolis, 2001.
-http://www.enq.ufsc.br/labs/probio/disc_eng_bioq/
-http://www.suino.com.br/nutricao
-http://www.aboissa.com.br/azeitedeoliva/enzima.htm
-http://www.deb.uminho.pt/imprensa/curtumes.htm
-http://www.mylner.com.br/enzimas.htm
-http://www.novozymes.com/library/Publications/Biotimes_Sprog/pwhere.pdf