CONCEITOS BÁSICOS EM CONCEITOS BÁSICOS EM METABOLISMOMETABOLISMO

CONCEITOS BÁSICOS EM CONCEITOS BÁSICOS EM METABOLISMOMETABOLISMO

Curso de NutriçãoCurso de NutriçãoJacqueline Alvarez-LeiteJacqueline Alvarez-Leite

Organismos vivos precisam de Organismos vivos precisam de energia paraenergia para::

1.1.Desempenho de trabalho mecânico e Desempenho de trabalho mecânico e contração muscular e outros contração muscular e outros movimentos celularesmovimentos celulares

2.2.Transporte ativo de moléculas e ionsTransporte ativo de moléculas e ions3.3.Síntese de moléculas a partir de Síntese de moléculas a partir de

precursores mais simples.precursores mais simples.

MetabolismoMetabolismo

É uma série de reações químicas ligadas É uma série de reações químicas ligadas que começa com uma molécula em que começa com uma molécula em particular e a converte a alguma outra particular e a converte a alguma outra molécula ou moléculas de um modo molécula ou moléculas de um modo cuidadosamente definido (Stryer)cuidadosamente definido (Stryer)

- Catabolismo: reações que convertem - Catabolismo: reações que convertem energia para as formas biologicamente energia para as formas biologicamente utilizáveis utilizáveis (Alimento = CO2 + H2O + energia (Alimento = CO2 + H2O + energia utilizável)utilizável)

-Anabolismo: necessitam de energia para Anabolismo: necessitam de energia para ocorrerem ocorrerem (síntese de glicose, DNA, (síntese de glicose, DNA, lipídeos)lipídeos)

Regulação do Regulação do MetabolismoMetabolismo

Sinais regulatórios: • Hormônios• Sistema Nervoso• Disponibilidade de Nutrientes

Sinais provenientes de dentro da célula: • Ativado por substrato• Inibidores e ativadores alostéricos• Elicitam respostas rápidas – regulação momento a momento

Sinais entre células: Sinais entre células: • Elicitam respostas mais lentasElicitam respostas mais lentas• Mediada por contato superfíciesMediada por contato superfícies• SinalizaçãoSinalização química (hormonios ou neurotransmissores)

ENZIMASENZIMAS

Propriedades:Propriedades: São catalisadores protéicos que São catalisadores protéicos que aumentam a velocidade de uma reação química e aumentam a velocidade de uma reação química e não são consumidos durante a reação.não são consumidos durante a reação.

Sítio ativo:Sítio ativo: Fenda que contém cadeias laterais de Fenda que contém cadeias laterais de aminoácidos que criam superfície tridimensional aminoácidos que criam superfície tridimensional complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e complementar ao substrato. Liga-se ao substrato e depois é convertido em produto e, então liberado da depois é convertido em produto e, então liberado da enzima.enzima.

Eficiência catalítica:Eficiência catalítica: É grande 100 a 1000 É grande 100 a 1000 moléculas substrato/segundo Ocorre mais de 100 moléculas substrato/segundo Ocorre mais de 100 vezes mais rápido que reações não catalisadas.vezes mais rápido que reações não catalisadas.

Ação das Enzimas

ENZIMASENZIMAS

Especificidade:Especificidade: Interagem com um ou poucos Interagem com um ou poucos substratos e catalisam poucos tipos de reaçãosubstratos e catalisam poucos tipos de reação

Cofatores:Cofatores: São colaboradores não protéicos São colaboradores não protéicos necessários para a atividade da enzima. Podem ser necessários para a atividade da enzima. Podem ser íons metálicos (Zn, Fe) ou moléculas orgânicas íons metálicos (Zn, Fe) ou moléculas orgânicas (vindos em geral de vitaminas como NAD(vindos em geral de vitaminas como NAD++, FAD , FAD coenzima A)coenzima A)

Regulação:Regulação: Enzimas podem ser ativadas ou Enzimas podem ser ativadas ou inibidas de modo que a velocidade de formação do inibidas de modo que a velocidade de formação do produto é adequado para o momento. produto é adequado para o momento.

COMPETITIVA:COMPETITIVA: inibidor liga inibidor liga reversivelmente à enzima e compete reversivelmente à enzima e compete com o substrato pelo sítio ativocom o substrato pelo sítio ativo

NÃO COMPETITIVA:NÃO COMPETITIVA: Inibidor e Inibidor e substrato ligam-se em locais substrato ligam-se em locais diferentes da enzima. O inibidor diferentes da enzima. O inibidor pode ligar-se a enzima livre ou ao pode ligar-se a enzima livre ou ao ES, impedindo a reação.ES, impedindo a reação.

INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICAINIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

LIGAÇÃO ALOSTÉRICALIGAÇÃO ALOSTÉRICA:: efetores (reguladores) ligam efetores (reguladores) ligam não covalentemente em local que não o sítio ativo, não covalentemente em local que não o sítio ativo, alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a alterando afinidade da enzima pelo substrato e/ou a atividade catalítica. Efetores negativos e positivosatividade catalítica. Efetores negativos e positivos

MODIFICAÇÃO COVALENTE:MODIFICAÇÃO COVALENTE: adição ou remoção de adição ou remoção de grupos fosfato de resíduos específicos de serina, grupos fosfato de resíduos específicos de serina, treonina e tirosina.treonina e tirosina.

• Fosforilação e desfosforilaçãoFosforilação e desfosforilação– Quinases e FosfatasesQuinases e Fosfatases

• Indução ou repressão da sínteseIndução ou repressão da síntese– Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas Leva horas para ocorrer aumento. Comum em enzimas

de uso específico em uma fase ou momento (não de uso específico em uma fase ou momento (não constitutivas).constitutivas).

REGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICAREGULAÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA

ATP + H2O = ADP + Pi + H+ G= - 7,3

kcal/mol

ATP + H2O = AMP + PPi + H+ G= - 7,3

kcal/mol

Condições fisiológicas

G= - 12 kcal/mol

NAD+

Nicotinaminda adenina dinucleotídeoPrincipal aceptor de elétrons

NADH + H+

NAD+ forma reduzida (NADH+H+)Aceita 1 íon H e 2 elétrons.

Flavina adenina dinucleotídeoFlavina adenina dinucleotídeo(FAD)(FAD)

FADFAD++ aceptor de aceptor de elétrons elétrons

Aceita 2 Aceita 2 hidrogênios hidrogênios (prótons e (prótons e elétrons). elétrons).

Unidade FMN (Flavina Mononucleotídeo)

Ácido pantotênico

Adenosina

-mercaptoetilamina

R – C – S - CoA " O

Acil CoA (Acido graxo)

H3C – C – S - CoA " O

Acetil CoA (acetato)