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  • Prof Andr Montillo

    www.montillo.com.br

    BIOQUMICA

  • Definio: uma Molcula Orgnica que contm simultaneamente grupo funcionais amina (NH2) e carboxlico (COOH)

    formado pelos seguintes tomos:

    o Carbono

    o Hidrognio

    o Oxignio

    o Nitrognio

    o Enxofre: algumas molculas

  • Estrutura Molecular: Dividido em:

    o Carbono: carbono alfa: alfa aminocido

    o Grupo Amina: NH2

    o Grupo Carboxlico: COOH

    o Hidrognio

    o Cadeia Lateral: determina a caracterstica do Aminocido

    So Reconhecidos 20 Tipos de Aminocidos

  • Estrutura Molecular:

    Caracteriza o Aminocido

    Carbono alfa

  • Estrutura Molecular:

    Cadeia Lateral:Caracteriza o Aminocido

    Carbono alfa

    //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/c/ce/AminoAcidball.svg
  • Classificao:

    Nutricional:

    Estrutural:

  • Classificao:

    Nutricional:

    Aminocidos No Essenciais

    Aminocidos Essenciais

    Aminocidos Condicionalmente Essenciais

    Estrutural: Caracterstica da Cadeia Lateral

    Aminocidos Apolares

    Aminocidos Polares:

    o Polares Neutros

    o Polares Bsicos

    o Polares cidos

  • Classificao:

    Nutricional:

    Aminocidos No Essenciais: so aqueles que o organismo humano pode sintetizar:

    o alanina

    o asparagina

    o cistena

    o glicina

    o glutamina

    o histidina

    o prolina

    o tirosina

    o cido asprtico (aspartato)

    o cido glutmico (glutamato)

  • Classificao:

    Nutricional:

    Aminocidos Essenciais: so aqueles que No podem ser sintetizados pelo organismo humano, portanto, so somente adquiridos pela a ingesto de alimentos:

    o arginina

    o fenilanina

    o isoleucina

    o leucina

    o lisina

    o metionina

    o serina

    o treonina

    o triptofano

    o valina

  • Classificao:

    Nutricional:

    Aminocidos Condicionalmente Essenciais: so aqueles que tornam-se essenciais em determinadas Situaes Patolgicas ou em organismos jovens e em desenvolvimento:

    o arginina

    o glutamina

    o glicina

    o prolina

    o tirosina

    o cistena

  • Classificao:

    Estrutural: Caracterstica da Cadeia Lateral

    Aminocidos Apolares: lipossolveis

    Aminocidos Polares: hidrossolveis

    o Polares Neutros

    o Polares Bsicos

    o Polares cidos

  • Ligao Peptdica: a ligao qumica que ocorre entre 2 molculas de aminocido, quando o grupo carboxilo (-COOH) de 1 molcula reage com o grupo amina (-HH2) de outra molcula, liberando 1 molcula de gua (H2O) e formando o grupo amida

    Esta uma reao de Sntese por Condensao que ocorre entre as molculas de aminocidos

    Ligao Peptdica

  • Ligao Peptdica: Polipeptdio: Reao entre Vrios Aminocidos

    Para ser realizada haver Gasto de Energia

    quebrada pela Hidrlise

    Quando sofre Hidrlise Libera Energia

    A Hidrlise dos Polipeptdios libera os Aminocidos

  • Ligao Peptdica:

  • Ligao Peptdica:

  • Definio:So Compostos Orgnicos de alto peso molecular (macromolculas) sendo formadas pelo encadeamento de aminocidos.

  • Generalidades: So os compostos biolgicos mais importantes.

    Protena: Primeira importncia

    Representa cerca de 50 a 80% do peso seco da clula sendo, portanto, o composto orgnico mais abundante de matria viva

    So Polmeros de Aminocidos: Vria Aminocidos reagindo por Ligaes Peptdicas: Polipeptdios

  • Protenas: Polipeptdios

  • Estrutura Molecular: As Protenas se Diferem:

    o Nmero de Aminocidos:

    o Tipos de Aminocidos

    o Seqncia dos Aminocidos

    o Formato da Molcula: Estrutura

    A Clula pode produzir um nmero muito grande de tipos de Protena

    A Forma da Protena Muito Importante em Sua Atividade

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena:

    o Primria: Mantidas apenas pelas Ligaes Peptdicas

    o Secundria: Dobras na Cadeia mantidas por Pontes de Hidrognio: Estruturas em Hlices: alfa hlice e folha beta

    o Terciria: Maior Grau de Enrolamento mantido por Pontes de Dissulfeto

    o Quaternria: Quando 4 Cadeias Polipeptdicas se Associam atravs de Pontes de Hidrognio: Tetrmero. Ex: Molcula da Hemoglobina

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena:

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena: Primria

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena: Secundria

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena: Secundria

    Pontes de Hidrognio

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena: Secundria

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena: Terciria: Folding

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena: Quaternria:

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena: Quaternria:

  • Estrutura Molecular Espacial: Nvel de Organizao da Estrutura da Protena:

  • Classificao: Quanto a Composio da Protena:

    Quanto a Estrutura Molecular:

  • Classificao: Quanto a Composio da Protena:

    o Protena Simples:

    o Protena Conjugada:

    o Protenas Derivadas:

  • Classificao: Quanto a Composio da Protena:

    o Protena Simples: quando formada exclusivamente por aminocidos: Ex: albumina, globulina, escleroprotenas (colgeno, elastina, queratina), etc

  • Classificao: Quanto a Composio da Protena:

    o Protena Conjugada: quando so formadas por aminocidos e substncias que no protenas, denominadas grupo prostticoou co-fator. De acordo com o grupo prosttico pode ser:

    Lipoprotenas: grupo prosttico: lipdios (membranas)

    Glicoprotena: grupo prosttico: glicdios (mucina, fibrinognio, imunoglobulinas)

    Fosfoprotenas: grupo prosttico: fosfato (casena)

    Cromoprotenas: grupo prosttico: pigmento (hemoglobina, citocromos)

    Nucleoprotenas: grupo prottico: cido nuclico (DNA, RNA)

  • Classificao: Quanto a Composio da Protena:

    o Protenas Derivadas: so protenas menores originadas da quebra (hidrlise/protease) de oligopeptdios ou polipeptdios. Ex: peptonas, dipeptdios, etc.

  • Classificao: Quanto a Estrutura Molecular:

    o Protenas Fibrosas:

    o Protenas Globulares:

  • Classificao: Quanto a Estrutura Molecular:

    o Protenas Fibrosas: quando a protena forma longos filamentos, com estrutura secundria. So rgidas, insolveis em gua e relacionada com a funo estrutural e de revestimento. Ex: queratina e o colgeno.

  • Classificao: Quanto a Estrutura Molecular:

    o Protenas Globulares: so protenas quando formam importantes dobramentos, tornando-se compactas como um corpsculos esfricos, apresentando estrutura terciria ou quaternria. Geralmente solveis em gua. Ex: imunoglobulinas (anticorpos), hemoglobina

    //upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/60/Myoglobin.png
  • Atividades Funcionais: Estrutural

    Catlise (Enzimtica)

    Movimento (contrao e relaxamento muscular)

    Transporte

    Hormonal

    Proteo (Defesa)

    Armazenamento de energia (Nutritivo)

    Coagulao Sangunea

  • Processo de Desnaturao: Aumento de Temperatura

    Alterao do pH do meio

  • Definio:

    So grandes biomolculas com a funo de catalisar as reaes qumicas do organismo, com atividades intracelulares e extracelulares, que dificilmente ocorreriam sem a presena das enzimas.

    So catalisadores biolgicos determinando um aumento na velocidade das reaes qumicas orgnicas, sem que elas mesmas sofram nenhuma mudana, atravs da diminuio da energia de ativao necessria para que se d a reao qumica, possibilitando assim o metabolismo dos seres vivos.

    Praticamente todas as reaes qumicas do corpo humano so catalisadas pelas enzimas.

  • Estrutura Molecular:

    A grande maioria das enzimas so Protenas Globulares.

    Entretanto existem as Ribozimas que so enzimas constitudas de cidos ribonucleicos, que catalisam a autoclivagem do RNA, para formarem novas ligaes peptdicas

  • Propriedades:

    So necessrias em pequenas quantidades

    So extremamente eficientes aumentando a velocidade da reao em 109

    a 1020 vezes. Realizam em 1 segundo o que levaria 3 anos.

    A maioria extremamente especfica, aceleram somente uma reao particular ou uma classe de reaes. Necessrio para sustentar a vida.

    No so alteradas irreversivelmente durante o curso da reao, portanto cada molcula enzimtica pode participar repetidamente em reaes individuais

    No possui efeito termodinmico na reao qumica, ou seja, no determina se a reao qumica ou no favorvel energeticamente, portanto a enzima no altera a posio de equilbrio da reao qumica, apenas aumenta a velocidade da reao.

    A reao qumica que no ocorre, no ser possvel de ocorrer pela presena da enzima.

    Esto distribudas pelo organismo de acordo com as necessidades.

  • Nomenclaturas:

    Recebem os nomes derivados da reao que elas catalisam

    Recebem os nomes dos compostos ou tipo de composto em que atuam

    Terminando com -ase

    Nomes consagrados, determinados antes de conhecer a funo exata da enzima: pepsina, tripsina, quimiotripsina.

    Exemplo: lactato desidrogenase, ciclo-oxigenase, etc.

  • Classificao: de acordo com o tipo de reao catalisada

    Oxidorredutase: oxidao e reduo, transferncias de eltrons. Ex: desidrogenases ou oxidases.

    Transferase: transferncia de grup