biodisponibilidade excelente

MINISTÉRIO DA EDUCAÇÃO SECRETARIA DE EDUCAÇÃO PROFISSIONAL E TECNOLÓGICA

INSTITUTO FEDERAL DE EDUCAÇÃO, CIÊNCIA E TECNOLOGIA DE MATO GROSSO PROFESSORA MSc. CRISTIANE LOPES PINTO FERREIRA

CUIABÁ/MT

NUTRIÇÃO APLICADA À

TECNOLOGIA DE ALIMENTOS

IFMT Profª. MSc. Cristiane Lopes Pinto Ferreira 2010

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ÍNDICE

BIODISPONIBILIDADE DOS NUTRIENTES............................................................

1. Introdução........................................................................................................2. Aplicação dos estudos de biodisponibilidade..................................................3. Fatores que interferem na biodisponibilidade dos nutrientes..........................

3.1 Fatores intrínsecos ou fisiológicos............................................................3.2 Fatores extrínsecos ou dietéticos..............................................................

4. Classificação das interações dos nutrientes.....................................................4.1 Competitivas, diretas ou negativas............................................................4.2 Não competitivas, indiretas ou positivas...................................................4.3 Interações multielementos.........................................................................

5. Classificação das interações segundo sua localização no organismo humano................................................................................................................

5.1 Em nível pré-absortivo...............................................................................5.1.1 No lúmen intestinal...........................................................................5.1.2 Na mucosa intestinal........................................................................

5.2 Em nível pós-absortivo..............................................................................6. Fatores que interferem na nutrição mineral.....................................................7. Cuidados com a nutrição.................................................................................

EFEITO DO PROCESSAMENTO E ARMAZENAMENTO NA ESTABILIDADEDOS NUTRIENTES....................................................................................................

1. Introdução........................................................................................................2. Proteínas.........................................................................................................

2.1 Propriedades funcionais das proteínas.....................................................2.2 Desnaturação protéica..............................................................................2.3 Degradação protéica.................................................................................2.4 Agentes físicos..........................................................................................2.5 Agentes químicos......................................................................................

3. Carboidratos....................................................................................................3.1 Propriedades funcionais dos carboidratos................................................3.2 Reação de Maillard...................................................................................3.3 Reação de Caramelização........................................................................

4. Lipídios............................................................................................................4.1 Propriedades físicas dos lipídios...............................................................4.2 Rancidez hidrolítica ou lipólise..................................................................4.3 Rancidez oxidativa....................................................................................

4.3.1 Fatores que afetam a velocidade de oxidação...............................5. Vitaminas.........................................................................................................

BIBLIOGRAFIA.........................................................................................................

3 3 3 3 3 4 4 4 4 4 4 4 4 4 6 7 7 7 9 9 9 9

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BIODISPONIBILIDADE DE NUTRIENTES 1. INTRODUÇÃO

O termo biodisponibilidade indica a proporção do nutriente que é realmente utilizada pelo organismo (SOUTHGATE et al., 1989). Entretanto, no congresso realizado na Holanda em 1997, foi proposta uma redefinição, ou seja: “Biodisponibilidade é a fração de qualquer nutriente ingerido que tem o potencial para suprir demandas fisiológicas em tecidos alvos”. Portanto, a biodisponibilidade não corresponde, na maioria das vezes, à quantidade ingerida. De maneira simples, podemos entender que biodisponibilidade significa a quantidade do nutriente presente no alimento que vai ser realmente aproveitada pelo organismo, desempenhando a função que lhe cabe. Outros termos encontrados na literatura que podem causar confusão são biopotência, bioconversão e bioeficácia. • Biopotência: está diretamente relacionada à magnitude da influência de uma

vitamina nos processos biológicos ou, simplesmente, à atividade biológica da vitamina, testada por meio de bioensaios.

• Bioconversão: é a quantidade de um nutriente já absorvido que é convertida em sua forma ativa no corpo; é o caso da transformação dos carotenóides pro vitamínicos A em retinol, e da transformação da vitamina D em hidroxicalciferol.

• Bioeficácia: resultado tanto da biodisponibilidade quanto da bioconversão se refere à eficiência com que um nutriente ingerido no alimento é absorvido e convertido na sua forma ativa.

2. APLICAÇÃO DOS ESTUDOS DE BIODISPONIBILIDADE

Uma preocupação dos pesquisadores tem sido quantificar os micronutrientes nas dietas de grupos de população, visando avaliar sua ingestão e correlacionar esses achados com o estado nutricional dos indivíduos. Portanto, por meio dos conhecimentos da biodisponibilidade de nutrientes, pode-se: • Determinar, de forma mais precisa, as necessidades nutricionais do organismo, e as recomendações de ingestão alimentar; • Elaborar tabelas de composição de alimentos mais precisas; • Adquirir conhecimentos científico-tecnológicos relacionados com enriquecimento ou fortalecimento de alimentos. 3. FATORES QUE INTERFEREM NA BIODISPONIBILIDADE DOS

NUTRIENTES Muitos fatores influenciam a absorção de nutrientes de um alimento particular ou de

uma refeição, dentre eles estão os relacionados à própria fisiologia do indivíduo, assim como fatores relacionados ao alimento. 3.1 Fatores intrínsecos ou fisiológicos: relacionados com a capacidade digestória, ou seja, integralidade da mucosa, eficiência metabólica, integridade renal. Variam com a idade e presença de desnutrição e/ou patologias. A má absorção pode acontecer na presença de desordens gastrintestinais ou outras doenças específicas;


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3.2 Fatores extrínsecos ou dietéticos: relacionados ao alimento ingerido, a composição química e o estado físico nos quais os nutrientes se encontram no alimento, afetam diretamente sua absorção. Essas propriedades podem ser influenciadas pelos efeitos do processamento do alimento com possíveis conseqüências na absorção de seus nutrientes. Alguns componentes da própria refeição podem retardar ou aumentar a absorção dos nutrientes; sendo assim, a composição da dieta é um fator importante. Do mesmo modo, outras substâncias ingeridas, como álcool e drogas, podem interferir nos mecanismos fisiológicos de absorção. Portanto, como a biodisponibilidade pode ser influenciada por um grande número de parâmetros, a quantidade de nutriente realmente disponível pode variar consideravelmente.

4. CLASSIFICAÇÃO DAS INTERAÇÕES DOS NUTRIENTES 4.1 Competitivas, diretas ou negativas: devido à similaridade da forma química,

ocorre concorrência por um mesmo sítio funcional ou sítio de absorção, tanto o de enzimas como o de membranas celulares. Quando o excesso de um prejudica o outro. Exemplo: o excesso de Fe interfere na absorção de Zn e vice-versa;

4.2 Não competitivas, indiretas ou positivas: quando por exemplo, o nutriente depende do outro para se transformar na forma ativa, desta forma, a deficiência de um pode acarretar prejuízo na função do outro. Exemplo: o selênio é importante para o metabolismo do iodo, pois para transformar a forma inativa tiroxina (T4) em triiodotironina (T3) que é sua forma ativa há necessidade da ação da enzima selenodependente (deiodinase);

4.3 Interações multi-elementos: a interação entre dois nutrientes resulta em efeitos negativos sobre um terceiro. Exemplo: cálcio-fitato-zinco, a formação de um complexo entre cálcio e fitato inibe a absorção do zinco.

5. CLASSIFICAÇÃO DAS INTERAÇÕES SEGUNDO SUA LOCALIZAÇÃO NO

ORGANISMO HUMANO

5.1 EM NÍVEL PRÉ-ABSORTIVO (no tubo digestório)

5.1.1 No lúmen intestinal: a absorção no lúmen intestinal está diretamente relacionada com a estabilidade de complexos formados, onde a alta estabilidade melhora a absorção e a baixa reduz sua disponibilidade. Essa estabilidade interfere na biodisponibilidade dos nutrientes e depende das condições químicas do meio. Um exemplo de complexos formados no lúmen intestinal são os quelatos. Quelatos são compostos formados por íons metálicos. A palavra "quelatos" vem do grego "chele" que significa "garra“ ou “pinça”, um termo para descrever a maneira na qual íons metálicos são ligados a compostos orgânicos, como aas, vitaminas e polissacarídeos (Mellor, 1964). Quando um íon metálico se combina com um grupo doador de um par de elétrons, o composto resultante é chamado de complexo, e a substância doadora de elétrons é denominada de “agente quelante”. Um quelato natural em nosso organismo é a hemoglobina, onde o Ferro está ligado a uma proteína.


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Figura 1. Hemoglobina Fonte: www.camep.com.br

Exemplos: Vitamina C + Ferro→ alta estabilidade, muito bem absorvidos. Vitamina C + Cobre→ baixa estabilidade, portanto pouco absorvidos. Ferro + Glicina→ o ferro é totalmente envolvido pelo aminoácido, formando um complexo solúvel, 5 vezes mais absorvido pelo intestino.

ÁCIDO FÍTICO (FITATOS): presentes nas fibras dos cereais, leguminosas,

raízes, tubérculos e castanhas, sobretudo crus. Alimentos integrais como farelo de trigo, são ricos em fitatos. Atua seqüestrando minerais como zinco, cobre, magnésio, cálcio e ferro, formando complexos insolúveis e não absorvíveis;

ÁCIDO OXÁLICO (OXALATOS): presentes em alimentos como espinafre, beterraba, acelga e chocolate. Os oxalatos formam complexos insolúveis com o cálcio, ferro e zinco e são excretados nas fezes;

TANINOS: são compostos fenólicos caracterizados por sua capacidade de combinar-se com as proteínas e outros polímeros como os polissacarídeos. Eles interagem com as proteínas da saliva, alterando sua composição e textura, criando uma superfície rugosa, plena de arestas (adstringência). É a impressão de secura e rugosidade provocada pelos taninos, em vez da umidade lisa a que estamos habituados quando passamos a língua pelo palato, experimentamos uma resistência ao escorregamento, como se a língua estivesse cortiçada. Estão presentes no chá (especialmente mate e preto), café, vinho tinto, romã, leguminosas, oleaginosas, etc. Os taninos combinam-se com o ferro e iodo, formando compostos insolúveis, não absorvíveis. Compostos fenólicos são substâncias que apresentam hidroxila ligada diretamente ao núcleo benzênico. Vários polifenóis distribuídos na natureza apresentam ação antioxidante e têm sido associados com a redução de doenças aterogênicas e carcinogênicas, como é o caso dos flavonóides (quercetina, campferol, miricetina, apigenina, luteolina, fitoalexina, etc.). Alguns flavonóides apresentam efeito antioxidante quatro vezes maiores que a vitamina E. As fontes de flavonóides são: maçãs, cebola, vinho tinto, chocolate, frutas vermelhas, frutas cítricas, azeite e chá verde.


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Figura 2. Exemplo de composto fenólico

Fonte: www.camep.com.br

INIBIDORES DE PROTEASES: São enzimas de ampla distribuição em

alimentos vegetais, capazes de inibir a ação das enzimas digestivas proteases (tripsina, quimiotripsina, carboxipolipeptidase). Os inibidores se ligam às proteases formando um complexo que é eliminado pelo bolo fecal. Essas enzimas são chamadas SERPINAS. A cocção inativa esses inibidores;

PROTEÍNAS: podem reagir com lipídios oxidados e reduzir a biodisponibilidade do aminoácido essencial metionina. De outra forma, alguns aminoácidos formam complexos solúveis com o cálcio e auxiliam em sua absorção;

LIPÍDEOS: triglicerídeos e ácidos graxos quando em contato com o cálcio

dietético, formam sabões insolúveis→ reação de saponificação, aumentando sua excreção fecal e reduzindo sua absorção. Exemplo, o leite contém triglicerídeos e cálcio, apesar disso, trata-se de um alimento com alta biodisponibilidade de cálcio, pois também contém lactose e fósforo, que aumentam a sua biodisponibilidade;

CARBOIDRATOS: A lactose favorece absorção de cálcio e zinco. A frutose forma quelatos de grande estabilidade com o ferro, aumentando significativamente sua absorção;

VITAMINA C: aumenta a absorção de ferro não heme (III ou férrico) que apresenta baixa biodisponibilidade – 5 a 10%, encontrado nos alimentos vegetais;

VITAMINA A: reduz a absorção de vitamina E. Altas concentrações de vitamina A leva à destruição oxidativa da vitamina E;

VITAMINA D: promove a absorção do cálcio e fósforo dietético no intestino

delgado. 5.1.2 Na mucosa intestinal: ocorre durante a passagem do nutriente pelo enterócito ou sua liberação para a circulação sanguínea. Um exemplo é a interação negativa entre o cálcio e o ferro. A grande maioria dos estudos mostra que, o cálcio inibe a absorção do ferro durante a absorção intestinal. Porém, algumas pesquisas (a minoria delas) observaram este efeito negativo somente com o ferro não heme (férrico ou III), presente em alimentos vegetais. Desta forma, torna-se mais provável que essa


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interação seja negativa que positiva, o que reforça a tese que se devem ingerir os alimentos fontes de ferro separadamente daqueles fontes de cálcio. O heme é uma molécula não protéica (grupo prostético) de algumas proteínas. O radical heme consta de uma parte orgânica (protoporfirina IX) e um átomo de ferro (quelato), onde a protoporfirina IX é um anel e o ferro está no centro deste anel. O radical heme é responsável por enlaçar o oxigênio na hemoglobina.

5.2 EM NÍVEL PÓS-ABSORTIVO

PIRIDOXINA (vit. B6): co-fator enzimático de reações do metabolismo dos ácidos graxos essenciais;

TIAMINA (vit. B1), RIBOFLAVINA (vit. B2) E NIACINA (vit. B3): constituintes de coenzimas necessárias para o metabolismo energético;

VITAMINA D: realiza a absorção de cálcio nos ossos; CÁLCIO: a vitamina B12 (cobalamina) é absorvida somente na presença do cálcio.

6. FATORES QUE INTERFEREM NA NUTRIÇÃO MINERAL

DEFICIÊNCIA DO SOLO: há uma diminuição significativa de minerais em alimentos vegetais decorrente da exaustão do solo e/ou do uso incorreto de adubos;

REFINO: no arroz branco ocorre perda de 75% do conteúdo de cromo e zinco e 26-45% do conteúdo de cobre, manganês e cobalto. Na farinha refinada, foi observado cerca de 90% de perda do ferro.

DIMINUIÇÃO DE PRODUÇÃO DE ÁCIDO CLORÍDRICO: o ácido clorídrico no estômago é decisivo na preparação do alimento para absorção de seus componentes nutricionais. A partir dos 35-40 anos diminui-se a produção no organismo;

SEQÜESTRO DOS MINERAIS: fitatos, oxalatos e taninos;

PERDAS EXCESSIVAS: as perdas excessivas ocorrem em várias circunstâncias, como aumento da eliminação de líquidos orgânicos através da transpiração, diarréia, urina, sangramento, vômitos;

7. CUIDADOS COM A NUTRIÇÃO

Aplicar técnicas de preparo que minimizem os fatores antinutricionais dos alimentos, como deixar as leguminosas de remolho durante no mínimo 1 hora, e desprezar a água de cocção, para eliminar na água as substâncias fenólicas (taninos), e também coccionar alimentos vegetais para inativar os inibidores de proteases pelo aquecimento;

Evitar o uso simultâneo de alimentos com o mesmo fator antinutricional, como leguminosas (feijão, lentilha, ervilha).

Indivíduos que restringem alimentos devem ser acompanhados quanto ao seu estado nutricional, clínica e bioquimicamente. Um exemplo são os


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vegetarianos, que podem sofrer carência de nutrientes como o ferro, iodo, zinco, cálcio, vitaminas A, D, B1, B2, B12.

Utilizar diariamente alimentos ricos em fibra, porém sem ultrapassar os limites recomendados. O excesso contém teor elevado de fitatos e oxalatos;

Associar à ingestão de alimentos vegetais ricos em ferro, fontes alimentares de vitamina C;

Aumentar o fracionamento das refeições (4 a 6 refeições/dia), pois garante o equilíbrio do organismo. Exemplo, o café da manhã deve ser rico em cálcio, assim como o almoço rico em proteínas, ferro e vitaminas;

Servir, em refeições distintas, alimentos ricos em cálcio (leite e derivados) das fontes alimentares de ferro (carne e alguns vegetais);

Evitar o consumo de café e chás mate e preto imediatamente após as grandes refeições.


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EFEITO DO PROCESSAMENTO E ARMAZENAMENTO NA ESTABILIDADE DOS NUTRIENTES

1. INTRODUÇÃO

Alimento é toda substância ou mistura de substâncias, no estado sólido, líquido, pastoso ou qualquer outra forma adequada, destinada a fornecer ao organismo vivo, os elementos necessários à sua formação, manutenção e desenvolvimento.

Os alimentos que fazem parte da dieta humana são de origem animal e vegetal. A base da nossa alimentação é constituída de cereais, tubérculos, carnes, leites e ovos, além de frutas e verduras, dependendo dos usos e costumes de cada região. Porém, os hábitos alimentares do homem sofreram modificações substanciais, com o desenvolvimento da ciência e tecnologia de alimentos.

A Sociedade Brasileira de Ciência e Tecnologia de Alimentos define o termo tecnologia de alimentos, como sendo “a aplicação de métodos e de técnicas para a produção, armazenamento, processamento, embalagem, transporte, distribuição, comercialização e utilização dos alimentos”, portanto, a tecnologia constitui o principal elo entre todas as etapas da produção e do consumo, devendo estar estreitamente ligada aos princípios da boa nutrição, a fim de garantir ao consumidor o direito à saúde e o bem estar.

Hoje já é sabido que os nutrientes são instáveis a determinados tratamentos que fazem parte do processamento tanto a nível industrial, quanto domiciliar. O conhecimento adequado da labilidade de cada nutriente permite a busca de estratégias que minimizem esses efeitos deletérios em sua estabilidade.

2. PROTEÍNAS As proteínas podem perder parte de seu valor biológico durante o processamento

e/ou armazenamento, seja pela deterioração ou transformação dos aminoácidos dos alimentos. Isto pode ocorrer em conseqüência das alterações físicas e químicas dos alimentos, em função do armazenamento e das condições a que são submetidos no processamento industrial e no preparo doméstico para o consumo da população. As alterações irão depender de uma série de fatores, como: composição do alimento, se o alimento se encontra in natura ou processado, tipo de processamento, condições e tempo de armazenamento.

As principais alterações que ocorrem nas proteínas isoladamente ou associadas são: desnaturação e degradação, ambas podem ocorrer durante o processamento e/ou armazenamento. Porém, antes de se conhecer os mecanismos de desnaturação e degradação, é preciso entender quais são suas propriedades funcionais básicas. 2.1 Propriedades funcionais das proteínas

Propriedades funcionais das proteínas são definidas como as propriedades físico-químicas que afetam seu comportamento durante o processamento, armazenamento e consumo, e contribuem para a qualidade sensorial do alimento. A somatória das propriedades funcionais de um alimento é referida como “funcionalidade”.

A avaliação das proteínas quanto à suas propriedades funcionais é um tema bastante complexo, devido à grande diversidade de estruturas e conformações, e de possíveis interações com outros componentes dos alimentos como lipídios, glicídios, água e outras proteínas.


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As propriedades funcionais das proteínas podem ser classificadas em 3 grupos principais:

• Propriedade de Hidrofilia: dependem das interações entre a água e as proteínas. Compreendem propriedades como absorção (capacidade de manter a água no interior da molécula, provocando aumento da massa do alimento), formação de gel (reações intermoleculares das proteínas, que resulta em estrutura tridimensional, filamentosa responsável pela estrutura do alimento), solubilidade e viscosidade. Exemplos: as proteínas do soro (lactoalbuminas, lactoglobulinas) estão presentes no leite em solução verdadeira, já a caseína encontra-se no leite em dispersão coloidal, sob a forma de fosfocaseinato de cálcio (caseína estabilizada pelo fosfato de cálcio – cimento que une as moléculas de caseína). As proteínas gliadina (pouco elástica e extensível) e glutelina (elástica e pouco extensível), absorvem água, e pela ação mecânica se unem formando o glúten, rede tridimensional viscoelástica, coloidal, formada por longas cadeias de proteínas;

• Propriedade relacionada com interações proteína-proteína: a este grupo pertencem propriedades como a formação de gel e a coagulação (na desnaturação protéica, aminoácidos apolares são expostos, provocando a coagulação – separação da fase aquosa);

• Propriedade de superfície: emulsificação (na emulsificação de gorduras as partes hidrofóbicas das proteínas são adsorvidas na interface, entre glóbulos de gordura e a fase aquosa, evitando a formação de “ilhas” de gorduras), formação de espumas (expansão do volume pela aeração – albumina da clara de ovo e do leite), formação de películas (a albumina, que forma película na clara batida e ajuda na incorporação de ar; assim como forma película na fervura do leite).

Figura 1. Formação de gel

Fonte: Degenhardt, J., 2007


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Figura 2. Absorção de água pela proteína

Fonte: Degenhardt, J., 2007

Figura 3. Emulsificação de gorduras com adsorção protéica Fonte: Degenhardt, J., 2007

Todas as propriedades funcionais estão relacionadas com a capacidade hidrofílica

e/ou hidrofóbica das proteínas, e estas, por sua vez dependem dos teores de aminoácidos polares, apolares, da estrutura e da conformação das proteínas, entre outros fatores.


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2.2 Desnaturação Protéica A desnaturação é uma modificação na estrutura secundária, terciária (união de 2

ou mais secundárias) e/ou quaternária (união de 2 ou mais terciárias) das proteínas, sem o rompimento das ligações peptídicas envolvidas na estrutura primária (conformação mais simples), ou seja, a desnaturação altera sua conformação. A estrutura secundária, em espiral ou helicoidal, ficou conhecida como α-hélice, e ela é formada por interações do tipo ponte de hidrogênio, entre o H do grupo amino e o O do grupo carbonila. A estrutura helicoidal permite uma utilização mais eficiente das pontes de hidrogênio internas, todas as ligações peptídicas participam de tais pontes de hidrogênio. Porém, nem todos os polipeptídeos podem formar α-hélices estáveis, visto que as cadeias laterais dos aminoácidos (os grupos R) são muito reativas, prejudicando esta estabilidade.

Figura 4. Estrutura primária das proteínas Fonte: www.fcfar.unesp.br

Figura 5. Estrutura secundária das proteínas Fonte: www.fcfar.unesp.br


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Figura 6. Ponte de hidrogênio Fonte: www.fcfar.unesp.br

Figura 7. Estrutura terciária das proteínas Fonte: www.fcfar.unesp.br

Figura 8. Estrutura quaternária das proteínas Fonte: www.fcfar.unesp.br


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Análises feitas com raios-X demonstraram que as cadeias peptídicas passam para um estado menos organizado, com rompimento parcial ou total de suas ligações secundárias. Através do rompimento das ligações, a molécula se desenrola, se abre, e com isto grupos reativos são expostos, conseqüentemente as proteínas desnaturadas:

Sofrem redução da solubilidade devido ao aumento da exposição de substâncias hidrofóbicas;

São mais susceptíveis ao ataque de enzimas proteolíticas, devido à alta exposição das ligações peptídicas;

Sofrem modificações na capacidade de se ligar a água; Perdem sua atividade biológica (enzimática, imunológica); Aumentam a reatividade química.

As alterações provocadas pela desnaturação protéica podem ser desejáveis ou não. Como exemplo de alteração desejada na solubilidade das proteínas, pode-se mencionar a fabricação de queijos. A adição de renina (enzima presente no estômago de mamíferos jovens que estão amamentando) no leite provoca redução da solubilidade da caseína pela desnaturação protéica, provocando sua coagulação, formando então o queijo frescal.

O grande aumento da superfície na fabricação de ovos em pó pelo método spray provoca a desnaturação das proteínas, com diminuição da solubilidade e da capacidade de reter água.

O aquecimento da clara de ovo provoca desnaturação com conseqüente perda das propriedades funcionais (aeração).

A desnaturação provocada pela temperatura faz com que a carne tanto congelada quanto cozida contenha menos água, seja menos suculenta e mais rígida.

A desnaturação pode ser reversível ou irreversível. A sensibilidade de uma proteína à desnaturação depende da intensidade e do tipo de agente desnaturante.

Os agentes desnaturantes podem ser classificados em físicos (temperatura, radiações, agitação e grande aumento de superfície, como é o caso das espumas -clara de ovo aerada) e químicos (ácidos, bases, solventes, soluções salinas concentradas, uréia).

A desnaturação por esses diferentes agentes pode conduzir a estados estruturais diferentes. Por exemplo, a desnaturação completa pelo calor é geralmente irreversível, porém, a desnaturação por uréia é, comumente reversível, neste caso, a remoção do agente permite regeneração da proteína à forma ativa.

No que se refere à digestibilidade, o calor se moderado, aumenta a digestibilidade, pois melhora o ataque das enzimas digestivas, por esta razão, o leite cozido é mais facilmente digerido que o leite cru, o mesmo é válido para a carne, clara de ovo, etc. Aquecimento excessivo pode provocar degradação das proteínas, influenciando negativamente na digestibilidade. 2.3 Degradação Protéica

Degradação protéica é a destruição da estrutura primária, que consiste no desdobramento gradativo da molécula de proteína em peptonas, polipeptídeos e aminoácidos. Pode ser provocada por enzimas autolíticas (enzimas proteolíticas do próprio alimento) ou microbianas.

Peptonas e polipeptídeos é a designação da degradação parcial das proteínas, constando de peptídeos de vários tamanhos moleculares.

A putrefação dos alimentos de origem animal consiste, sobretudo em uma degradação de sua matéria protéica. Esta alteração é decorrente da ação de microrganismos, que utilizam os aminoácidos livres e os oligopeptídeos como


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nutrientes para se multiplicarem rapidamente. O metabolismo desses nutrientes pelos microrganismos pode levar à formação de certos metabólitos, tais como H2S, NH3, indol e cadaverina, que caracterizam o processo de putrefação. A putrefação é caracterizada pelo aparecimento de odor repugnante e de textura e sabor alterados.

Ex: Lisina (aminoácido) sob a ação da enzima lisina descarboxilase do Clostridium cadaveris e E. coli→Cadaverina

Como degradação desejada, pode-se citar a provocada por adição de microrganismos na maturação de queijos, os quais os aminoácidos liberados e seus produtos de degradação provocam juntamente com os produtos da lipólise, seu sabor típico.

Outra degradação desejada é a transformação do colágeno (proteína de elevado peso molecular) em gelatina (polipeptídeo), por aquecimento em meio ácido ou alcalino.

Aquecimento moderado ou excessivo de certos alimentos pode provocar a reação de Maillard ou o chamado escurecimento não enzimático, que é uma reação entre proteína e carboidrato sob a ação do calor. Nela os aminoácidos, através de seu grupo amino, forma com açúcares redutores compostos insolúveis que não podem ser desdobrados por enzimas digestivas. A reação de Maillard é responsável pela cor do leite evaporado (o aquecimento provoca perda de 20% da lisina pela reação com a lactose), bem como pela redução da biodisponibilidade destes nutrientes nos alimentos. 2.4 Agentes Físicos

O calor é o agente físico mais comumente responsável pela alteração conformacional das proteínas. O processamento térmico dos alimentos é necessário para impedir a ação de microrganismos e melhorar as condições de palatabilidade e digestibilidade. Em geral, os tratamentos térmicos, como a pasteurização e a esterilização ou a cocção de um alimento de origem animal, provocam a reação de Maillard, a conversão do colágeno em gelatina e a desnaturação das proteínas.

A influência negativa do calor aumenta de maneira proporcional ao tempo de exposição. Portanto, podemos assinalar que são menos prejudiciais os processos que usam altas temperaturas por tempos curtos, do que aqueles que usam baixas temperaturas, por tempos longos.

Temperaturas entre 50 e 100ºC provocam vibrações que rompem as ligações entre os componentes químicos, lançando grupamentos uns contra os outros de forma aleatória. Tal desnaturação é irreversível devido às novas ligações aleatórias que se formam na configuração espacial da molécula.

O uso de temperaturas entre -10ºC e -40ºC também pode provocar desnaturação irreversível das proteínas. Quanto mais rápido for o congelamento menos desnaturante será o processo.

Alguns tratamentos mecânicos muito severos (batimentos) podem desnaturar as proteínas, em função da intensidade da força de cisalhamento aplicada. A aplicação de altas pressões (≥50 kPa) também pode ter efeito desnaturante.

Radiações podem provocar mudanças na conformação das proteínas através de rupturas de ligações, causando a formação de radicais protéicos livres em função do nível de energia radiante (ionizantes), que causa troca entre os elétrons (oxidação ou redução) ou do comprimento de onda (eletromagnética).

A ação da luz pode provocar reações de oxidação com conseqüente decomposição de alguns radicais na cadeia protéica, porém, com menor intensidade.


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2.5 Agentes Químicos A desnaturação ocasionada por meios químicos envolve rompimento ou formação

de novas ligações entre os compostos químicos, e é geralmente irreversível. O pH do meio exerce forte influência no processo de desnaturação. A maioria das

proteínas quando expostas em valores extremos (>10,0 ou <3,0) normalmente desnaturam. Em alguns casos quando a mudança não é muito brusca o retorno ao pH original da proteína a renatura.

A maioria dos solventes orgânicos pode atuar como agentes desnaturantes, pois são capazes de penetrar nas regiões hidrofóbicas, rompendo as interações hidrofóbicas e promovendo a desnaturação das proteínas.

Alguns compostos orgânicos como a uréia, contribuem para romper as pontes de hidrogênio e provocar a desnaturação protéica.

O oxigênio é potente oxidante, catalisa reações de oxidação diretamente nos grupos oxidáveis das cadeias laterais de proteínas e, também, de oxidações de lipídios insaturados que, por sua vez, formam derivados complexos com as proteínas – reação chamada de complexação.

3. CARBOIDRATOS Praticamente todo alimento contém carboidratos naturais ou adicionados, devido a

principalmente seu efeito sobre o sabor do alimento. Além disso, os carboidratos são importantes por constituírem a base de nossa dieta.

Nos alimentos, temos duas transformações químicas envolvendo carboidratos que merecem destaque pela sua freqüência e pelos seus efeitos: a reação de Maillard e a caramelização. Em ambos os casos, ocorrem degradações nos carboidratos com conseqüentes reações de escurecimento.

As reações que provocam o escurecimento nos alimentos podem ser enzimáticas ou não. O escurecimento enzimático é uma reação entre o oxigênio (oxidativa) e um substrato fenólico, catalisado pela enzima polifenoloxidase ou polifenolase, e não envolve carboidratos.

Figura 9. Escurecimento enzimático ou oxidativo


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O escurecimento não enzimático ou não oxidativo é muito importante em alimentos, envolve o fenômeno de caramelização e/ou a interação de proteínas com carboidratos (reação de Maillard).

Antes de conhecer essas reações, é necessário entender as propriedades funcionais dos carboidratos. 3.1 Propriedades funcionais dos carboidratos

Os carboidratos conferem aos alimentos, nos quais estão naturalmente presentes ou adicionados, diferentes características, em função de sua estrutura, concentração e das condições do alimento, tais como: teor de água, pH, etc.

• Hidrofilia: a capacidade dos carboidratos de se ligarem à água é uma de suas principais propriedades, pois possuem várias hidroxilas capazes de fazer pontes de hidrogênio com a água;

• Higroscopicidade: é a capacidade de ligar-se à água do ar atmosférico, através de suas hidroxilas. A alta higroscopicidade dos açúcares é responsável pela característica de pegajosidade em alimentos ricos nesse nutriente, quando expostos à umidade do ar;

• Umectância: como os carboidratos se ligam à água do alimento, eles são capazes de controlar a atividade de água do mesmo. Essa habilidade é uma de suas mais importantes propriedades funcionais. A capacidade de se ligar à água do alimento é denominada de umectância;

• Texturização: os açúcares são texturizantes, essa propriedade decorre da elevada solubilidade dos açúcares em água. Os efeitos estruturais dos açúcares nos alimentos dependem de seu estado físico e de suas interações com a água. Os açúcares podem formar soluções supersaturadas, conferindo consistência de sólido e transparência (estado vítreo), ou podem se cristalizar;

• Doçura: a doçura é uma das propriedades mais reconhecidas dos mono e dissacarídios, para estes, o padrão de doçura usado é a sacarose, a qual se atribui arbitrariamente um valor de doçura relativa. O poder de docibilidade de um alimento varia com o açúcar, bem como com sua concentração.

Tabela 1. Doçura relativa à sacarose (com valor arbitrário igual a 1) dos principais adoçantes dietéticos naturais e artificiais


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Fonte: Chemello, E. A , 2005 3.2 Reação de Maillard

Reação em que o grupo carbonila de açúcares redutores, sob temperatura moderada a intensa, reage com grupos aminos livres de compostos nitrogenados, tais como aminoácidos e proteínas, para formar pigmentos de cor marrom, os quais são produtos de reações extremamente complexas, inclusive de polimerização. Trata-se de uma reação muito estudada, mas cujo mecanismo ainda não foi totalmente elucidado.

O escurecimento é devido à produção de melanoidinas, polímeros de cor marrom, e cuja cor é mais intensa quanto maior for seu peso molecular. A cor pode variar de marrom-claro até preto.

As melanoidinas são compostos insolúveis e indigeríveis pelas enzimas digestivas, contém teores variáveis de nitrogênio com um máximo ao redor de 5%, valor esse inferior ao total do nitrogênio perdido durante a reação. Desta forma, a reação de Maillard resulta em perda de nutrientes, como os aminoácidos do alimento, tão importante para a construção e reparação tecidual.

Do ponto de vista sensorial, essa reação é extremamente desejável em alguns alimentos como café, cacau, carne cozida, pães, bolos, pois confere características diferenciadas a esses alimentos, mas é extremamente indesejável em outros como leites em pó, ovos desidratados, etc.

Alguns fatores podem afetar a reação de Maillard, tais como: o Temperatura: a reação inicialmente ocorre preferencialmente em temperaturas

maiores que 70ºC, porém continua em temperaturas da ordem de 20ºC em processamento ou armazenamento. A elevação de temperatura resulta em um rápido aumento da velocidade de escurecimento;

o pH: a velocidade da reação é máxima em pH próximo a neutralidade. Em meio ácido ou básico, há retardo da reação pela rápida degradação de carboidratos;

o Tipo de açúcar: a presença do açúcar redutor é essencial para a interação da carbonila com os grupos aminos livres. A natureza do açúcar determina a reatividade, pentoses são mais reativas que hexoses e essas mais que dissacarídeos;

o Atividade de água: em atividade de água elevada (>0,9) a velocidade da reação diminui, devido à diluição dos reagentes. Em atividade de água baixa (<0,2), a velocidade tende a zero devido à ausência de solvente, necessário para permitir que as moléculas se movimentem e se encontrem. Desta forma, observa-se maior escurecimento em valores de atividade de água intermediários (0,5 a 0,8);

o Catalisadores: a velocidade da reação é acelerada por ânions como citrato, fosfato e por íons metálicos como o cobre;

o Inibidores: alguns tratamentos utilizados para inibir a reação consistem em: - redução ou aumento da atividade de água; - uso de açúcares não redutores, como a sacarose; -remoção de açúcares redutores enzimaticamente, como, por exemplo, o tratamento com a enzima glicose oxidase sobre a glicose, produzindo ácido glucônico.


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Figura 10. Principais estágios da Reação de Maillard Fonte: Cheftel, 1992

3.3 Reação de Caramelização Quando carboidratos, particularmente açúcares (redutores ou não) são aquecidos

acima de seu ponto de fusão, e na ausência de proteínas, ocorre uma série de reações químicas complexas, que provocam o escurecimento, como de desidratação e polimerização, resultando na formação de polímeros complexos de massas moleculares diferentes, os caramelos.

O mecanismo dessa reação ainda é desconhecido. Inicia-se pela desidratação do açúcar pelo calor, provocando a quebra de ligações glicosídicas, abertura de sua estrutura e formação de novas ligações glicosídicas (pirólise).

Levemente colorido e de gosto agradável, o caramelo começa a ser produzido durante os estágios iniciais, mas à medida que a reação continua, ocorre a formação de estruturas de massa molecular mais elevada, o que influi no sabor, o qual se torna gradativamente mais amargo com a elevação da temperatura, ou seja, o açúcar irá queimar de acordo com uma relação diretamente proporcional ao tempo de aquecimento.


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Figura 11. Reação de Caramelização Fonte: Cheftel, 1992

Os açúcares no estado sólido são relativamente estáveis ao aquecimento moderado, mas em temperaturas altas (>120ºC) são pirolisados em polímeros escuros (quebra de ligações glicosídicas com formação de novas ligações), denominados caramelos. O ponto de fusão (amolecimento) do açúcar (sacarose com alto grau de pureza) é de aproximadamente 189 ºC. O açúcar passa de tons bem claros de amarelo, transformando-se para um durado característico até chegar a uma cor negra intensa, quando a temperatura atingir cerca de 210 ºC.

A composição química do pigmento é complexa e pouco conhecida, embora caramelos obtidos de diferentes açúcares sejam similares em composição. Pode-se encontrar na mistura caramelizada, além do açúcar que não reagiu, ácido pirúvico e aldeídos.

O caramelo é um corante marrom e, com limitações, é também um agente flavorizante.

A reação de caramelização é facilitada em meio ácido, porém, sua velocidade é maior em meio alcalino. O carboidrato mais comumente usado na produção de aromas e corantes de caramelo é a sacarose, via reação de caramelização. Ela é aquecida em solução com ácido para produção de vários alimentos e bebidas, como por exemplo, refrigerante tipo “cola”, conhaque e cerveja.

Figura 12. Diferentes tonalidades do caramelo em função da temperatura


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Fonte: Chemello, E. A , 2005 4. LIPÍDIOS

Tanto durante o seu armazenamento, como no seu processamento, os lipídios podem sofrer transformações químicas das quais as mais importantes são: a rancidez hidrolítica e a rancidez oxidativa. Todas essas transformações afetam profundamente a qualidade sensorial dos lipídios e são prejudiciais pelos seus efeitos sobre a sua aceitação. Além desses problemas organolépticos, devem ser consideradas as possibilidades de efeitos tóxicos causados pela ingestão contínua e prolongada de produtos rancificados. 4.1 Propriedades físicas dos lipídios

As propriedades físicas dos lipídios consistem em critérios úteis para avaliar o estágio de processamento, bem como sua utilidade. Essas propriedades estão diretamente relacionadas com a composição química dos triglicerídeos, são elas:

• Ponto de fusão e consistência: Os óleos são líquidos a temperatura ambiente e apresentam baixo ponto de fusão, em torno de -50 a 15°C, enquanto que o ponto de fusão das gorduras oscila entre 30 e 42°C. Os sebos apresentam ponto de fusão acima de 42°C. Desta forma, o ponto de fusão do lipídio depende fundamentalmente de: - Tamanho da cadeia carbônica: quanto menor a cadeia, mais líquido o lipídio. Os saturados de cadeia curta (até 8 átomos de carbono) apresentam consistência líquida, enquanto que aqueles com mais de 8 carbonos apresentam consistência sólida; - Grau de insaturação: quanto maior o grau de insaturação, menor o ponto de fusão; - Isomeria: a presença de duplas ligações na cadeia carbônica possibilita a existência de isômeros cis e trans. Quanto maior o número de isômeros trans, maior o ponto de fusão.

• Calor específico: O conhecimento dos calores específicos das gorduras é bastante útil para obter-se o adequado comportamento das mesmas durante os diferentes processos tecnológicos. Os valores do calor específico das gorduras líquidas a temperatura ambiente são o dobro das gorduras sólidas. Isto está diretamente relacionado com a maior mobilidade das moléculas nos distintos estados das gorduras.

• Viscosidade: A viscosidade aumenta com o comprimento da cadeia carbônica e diminui com o aumento da insaturação, portanto, aumenta com a hidrogenação.

• Peso: É a relação que existe entre o peso da gordura e o peso de igual volume de água destilada, a uma mesma temperatura. As gorduras possuem peso menor, razão porque são ditas mais leves que a água. È interessante saber que o peso dos ácidos graxos decresce com o aumento do número de átomos de carbono e cresce com a insaturação.

• Índice de refração: É a relação que existe entre a velocidade da luz no ar e no meio da substância em exame. O índice de refração varia na razão inversa da temperatura e cresce com a insaturação dos ácidos graxos.

• Polimorfismo: Os lipídios que possuem grande quantidade de insaturações apresentam pontos de fusão mais baixos. Portanto, a maioria dos óleos vegetais é líquida a temperatura ambiente. Os triglicerídeos são polimórficos, isto é, eles podem existir em vários arranjos cristalinos diferentes. Se um óleo é resfriado lentamente, o triglicerídeo que tiver o ponto de fusão mais alto cristaliza-se primeiro, enquanto aqueles que tiverem o ponto de fusão mais


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baixo cristalizam-se depois, e conseqüentemente, uma mistura de cristais é formada.

• Ponto de fumaça: é a temperatura na qual, são constatadas as primeiras fumaças da gordura sob aquecimento. A temperatura ideal de aquecimento dos óleos para fritura não deve ultrapassar 180ºC, tendo em vista que, acima disso, já se observam alterações no lipídio, que resultam em odor, sabor e aspecto indesejáveis. Os óleos mais adequados para fritura são de soja (240ºC), canola (233ºC) e milho (215ºC), e os menos indicados são o de girassol (183ºC) e azeite de oliva (175ºC). As gorduras saturadas apresentam de modo geral, ponto de fumaça semelhante ao do óleo de soja.

4.2 Rancidez Hidrolítica ou Lipólise Durante o processamento e estocagem de produtos gordurosos, mesmo à

temperatura ambiente, os triglicerídeos podem sofrer hidrólise, isto é, a liberação de ácidos graxos livres, que causam sabor e odor indesejáveis, seja por enzimas lipolíticas naturais ou produzidas por bactérias e fungos contaminantes.

Esta alteração é importante em lipídios que contêm ácidos graxos de baixo peso molecular, sobretudo, em ácidos graxos de número de átomos de carbono inferior a 14, os quais têm volatilidade suficiente para serem perceptíveis pelo seu cheiro mesmo em pequenas quantidades quando livres. Desta forma, destacam-se os ácidos graxos butírico (4), valérico (5), capróico (6) e láurico (12), restringindo-se consideravelmente o número de lipídios afetados pela rancidez hidrolítica, esta reação é catalisada pela luz e calor. As gorduras do coco, leite e derivados são comumente atingidas por esse tipo de rancificação, devido à presença de lipases nesses alimentos, resultando na liberação de ácido butírico, capróico e láurico.

A decomposição enzimática é ocasionada por lipases e outras enzimas, as chamadas hidrolases. Este tipo de hidrólise pode ocorrer, também, à temperatura ambiente com velocidades diferentes para os diversos substratos, devendo-se ressaltar, que ela diminui com o grau de saturação dos ácidos graxos.

De modo geral, todos os tecidos animais e vegetais contém lipases, no reino vegetal destacam-se as sementes oleaginosas.

As lipases se encontram também na grande maioria dos microrganismos, desta forma, eles podem causar hidrólise em alimentos gordurosos.

A decomposição por hidrólise torna a matéria gordura ácida, devido à alta concentração de ácidos graxos livres, favorecendo o aparecimento de odor e sabor desagradáveis, como é o caso do ácido butírico presente na manteiga, além disso, reduz o ponto de fumaça do lipídio. Entretanto, para alguns alimentos a lipólise pode ser desejável, um exemplo é a maturação de queijos, onde os ácidos graxos liberados (dependendo dos microrganismos) conjuntamente com os produtos da proteólise, dão o sabor típico ao queijo.


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Figura 13. Rancidez Hidrolítica

4.3 Rancidez Oxidativa A rancidez oxidativa é a principal responsável pela deterioração de alimentos ricos

em lipídios insaturados, que resultam em alterações organolépticas indesejáveis de cor, sabor, aroma e textura do alimento.

A oxidação lipídica envolve uma série complexa de reações químicas, que ocorre entre o oxigênio atmosférico e os ácidos graxos insaturados dos lipídios, resultando na formação de peróxidos e em seguida de aldeídos, cetonas, alcoóis, etc. Esta reação ocorre em três estágios: iniciação, propagação e terminação.

Iniciação: ocorre quando um átomo de hidrogênio é retirado do grupo metilênico (CH2) de um ácido graxo insaturado, levando à formação de um radical livre. O oxigênio adiciona-se ao radical livre e forma um radical peróxido. Nesta fase há pouco consumo de oxigênio, baixa concentração de peróxidos e ainda não se notam alterações organolépticas;

Propagação: radicais peróxidos são extremamente reativos (calor, enzimas, metais), e podem retirar átomos de hidrogênio de outros lipídios insaturados, formando hidroperóxidos, e, desta maneira, propagar a reação de oxidação. Os hidroperóxidos não têm importância direta na deterioração do odor e sabor das gorduras, contudo, eles são muito instáveis e se decompõe com o rompimento da cadeia hidrocarbonada, gerando uma variedade de aldeídos, cetonas e alcoóis de baixo peso molecular, responsáveis pelo sabor e odor desagradáveis. Desta forma, essa etapa caracteriza-se pela reação em cadeia de radicais livres, pelo alto teor de peróxidos, pelo alto consumo de oxigênio e pelo início de alterações sensoriais;

Terminação: ocorre quando dois radicais livres se interagem, formando diversas substâncias, terminando assim o papel de propagadores da reação. Nesta fase há pouco consumo de oxigênio, redução da concentração de peróxidos e o alimento apresenta alterações de aroma, sabor, cor e consistência.

Os agentes catalisadores da rancidez oxidativa são: íons metálicos (Cu, Fe, Ni), calor, luz e pigmentos fotossensíveis. Deve-se ressaltar que este tipo de alteração


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requer alta quantidade de energia, e sua ocorrência seria pouco provável não fosse à presença de substâncias, ou fatores físicos que permitam a transmissão de energia às moléculas, permitindo que a reação ocorra com relativa freqüência e rapidez.

Os íons metálicos atuam como catalíticos dessa reação através de sua interação com os radicais peróxidos, dando origem a novos radicais livres.

A luz é um excelente catalisador dessa reação por fornecer energia necessária para sua ocorrência. Da mesma forma, os pigmentos fotossensíveis, como a clorofila (verde) e a riboflavina (amarela) são capazes de absorver a energia luminosa e transferir essa energia para as moléculas envolvidas na rancificação, é a chamada rancificação oxidativa fotoinduzida.

Os agentes antioxidantes da rancidez oxidativa são: tocoferóis, embalagens que impedem a entrada de ar e luz, e ainda antioxidantes sintéticos, muito usados atualmente, como o palmitato de ascorbila, galato de propila, butil hidroxianisol, butil hidroquinona e butil hidroxitolueno.

Os tocoferóis são potentes antioxidantes, atuam reduzindo a formação de radicais livres.

As embalagens devem impedir a passagem de luz e conter pouco ar em seu interior, para que durante o armazenamento, não favoreça a reação oxidativa.

O efeito dos antioxidantes sintéticos, assim como os tocoferóis, está baseado em sua ação de minimização da formação de radicais livres na molécula de ácido graxo.

Figura 14. Rancidez Oxidativa


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4.3.1 Fatores que afetam a velocidade de oxidação Ácidos graxos: quanto maior o número de ácidos graxos insaturados, maior será

a velocidade de oxidação. As ligações em cis são mais facilmente oxidáveis que as configurações trans (mais lineares);

Ácidos graxos livres e triglicerídeos: os ácidos graxos livres sofrem mais rapidamente o processo de oxidação que aqueles esterificados ao glicerol, porque estão mais acessíveis;

Oxigênio: quanto maior a concentração de oxigênio disponível, maior a velocidade de oxidação;

Área de superfície: quanto maior a área de superfície ao oxigênio, maior será a velocidade de oxidação. Por exemplo, a carne moída apresenta uma superfície exposta ao oxigênio muito maior que a carcaça do animal, ou a carne em pedaços;

Atividade de água: em baixos teores de atividade de água, a taxa de oxidação é alta, devido ao maior contato entre substrato e reagente, ou seja, quanto menor a atividade de água, maior a velocidade de oxidação.

5. VITAMINAS

Vitaminas são substâncias orgânicas de composição química diversa, essenciais para o organismo, seja para evitar certas doenças, ou para favorecer o metabolismo energético; geralmente cumprem suas funções em doses muito pequenas.

Durante a obtenção, processamento e estocagem dos alimentos, ocorrem destruição e perda de vitaminas. Como a ingestão vitamínica diária é essencial à vida, especialmente daquelas que não apresentam reservatório em nosso organismo, vários alimentos são enriquecidos para restaurar a quantidade perdida durante seu processamento e estocagem, ou para garantir a ingestão da dose mínima diária necessária. Às vezes, a adição de vitaminas e pró-vitaminas é feita com finalidade tecnológica, atuando, por exemplo, como conservante/antioxidante (vitamina E e C), e como corante (vitamina A e riboflavina).

As vitaminas diferem muito na sua estabilidade em relação à influência de diversos agentes físicos e químicos, podendo ser oxidáveis, termolábeis e também destruídas pela luz ou por compostos químicos, tais como ácidos, bases e metais, além disso, podem ser extraídas pela água ou por lipídios.

Na Tabela 2, é apresentada a estabilidade das vitaminas em função do pH, da presença de oxigênio, da exposição à luz, do tratamento térmico e suas perdas durante o cozimento. Porém, muitas propriedades reativas desses nutrientes ainda são desconhecidas.


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Tabela 2. Estabilidade das vitaminas

VITAMINA Efeito do pH

O2 Luz Calor Perdas na

cocção (%)

Neutro Ácido Alcalino Vitamina A E I E I I I 40 Vitamina D E - I I I I 40 Vitamina E E E E I I I 55 Vitamina K E I I E I E 5 Vitamina C I E I I I I 100 Tiamina I E I I E I 80 Riboflavina E E I E I I 75 Niacina E E E E E E 75 Àc. Pantotênico E I I E E I 50 Piridoxina E E E E I I 40 Biotina E E E E E I 60 Ác. Fólico I I E I I I 100 Cobalamina E E E I I E 10 E: estável (destruição não significativa) I: instável (destruição significativa) Fonte: Adaptada de Harris, R.S. & LOESECKE, H. (1971)


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