As enzimas são proteínas especializadas na catálise de reações biológicas, ou seja, elasproporcionam que as reações químicas tornem-se muito mais rápidas que a reação não catilada (a enzima nuclease estafilocócia acelera a reação em 5,6x1014 vezes!),o que as coloca entre as biomoléculas mais importantes para o ser vivo havendo situações onde uma pequena queda ou aumento na atividade enzimática acarreta problemas fisiológicos sérios.

A própria evolução do conhecimento

bioquímico tem nas enzimas sua gênese, com

a descoberta do poder catalítico do suco gástrico

sobre as proteínas e da saliva sobre o

amido no início do século XIX. Louis Pasteur,

em 1850, postulou que as reações fermentativas

do levedo, convertendo açúcar em

álcool, eram devidas a substâncias existentes

dentro do levedo, as quais foram posteriormente

denominadas de enzimas (derivado do

latim en = dentro + zima = levedo).

Com o isolamento das enzimas fermentativas

do levedo em 1897, teve início a

era mais produtiva da pesquisa em bioquímica

surgindo as principais hipóteses do funcionamento

das enzimas dentro da célula. Em

1926, o isolamento da enzima urease, estabeleceu

a natureza protéica das enzimas, criando-

se o conceito de que todas as enzimas são

proteínas, mas nem todas as proteínas são enzimas.

Na década de 80, entretanto, foram

identificadas moléculas de RNA que possuem

atividade catalítica, as ribozimas, o que pôs

abaixo aquele conceito quase que dogmático.

As enzimas, entretanto, são um capítulo

à parte no estudo das proteínas e, sem dúvida

nenhuma, possuem suas bases de conhecimento

voltadas para a compreensão da estrutura

tridimensional protéica.

Como uma proteína, uma enzima depende

da estrutura terciária (ou quaternária)

para exercer sua função catalisadora, uma vez

que tem que interagir com as moléculas dos

reagentes (aqui denominados de substrato)

para convertê-las nos produtos, de uma maneira

a diminuir a energia necessária para levar

estes substratos ao estado de ativação energética

caracterizado por uma molécula em

transição entre o substrato e o produto.

Freqüentemente, utiliza-se a analogia

da chave-e-fechadura para designar a especificidade

de uma enzima para seu substrato.

Porém esta comparação perde força quando se

conhece enzimas que possuem mais de um

tipo de substrato ou substratos que sofrem ação

enzimática por mais de uma enzima. Além

disso, o próprio espaço existente para a

realização da ação enzimática não é tão “apertado”

quanto pode sugerir uma chave-efechadura.

Entretanto o encaixe espacial entre

a molécula do substrato com a enzima demonstra

um preciosismo próprio das melhores

chaves-e-fechaduras, abrindo as portas para as

reações bioquímicas.

A ligação entre uma enzima a outra

molécula se dá de maneira complexa, uma

vez que há a formação de muitas ligações fracas

entre os átomos componentes das moléculas.

As únicas ligações fortes que ocorrem

nesta interação enzimática são as que ocorrem

entre partes das moléculas que se encaixam

perfeitamente no plano tridimensional.

A região da enzima onde ocorre este

encaixe é denominada de sítio de ligação ou

sítio catalítico e corresponde, geralmente, a

um entalhe na estrutura da molécula da enzima

formado por uma seqüência de aminoácidos

que garante a forma de uma cavidade (Figura

5-1). Os demais aminoácidos da enzima

são responsáveis por manter a forma deste

sítio de ligação, havendo um ou mais sítios de

posicionamento que facilitam a ligação com

a molécula de substrato formando um complexo

reversível enzima-substrato. No substrato,

há sempre um grupamento que favorece

uma ligação suscetível com o sítio catalítico

da enzima.