aminoác. e proteínasfinal
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Aminoácidose Proteínas
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As proteínas são as
macromoléculas mais
abundantes nas células
vivas.
Ocorrem em todas as
células e em todas as
partes das mesmas.
PROTEÍNAS
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Formam estruturas de sustentação – colágeno e elastinaTransportam oxigênio – hemoglobinaCatalisam reações químicas – enzimasAtuam no controle do metabolismo – hormôniosSão componentes de mecanismos contráteis – actina e miosinaCoagulação sanguínea – fibrinogênioDefesa – reação a proteínas estranhas (antígeno/anticorpo)Controla a atividade de genes
FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
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CONSTITUIÇÃO DOS AMINOÁCIDOS
Os aminoácidos apresentam em sua molécula um grupo amino (-NH2) base e, e um grupo carboxila (-COOH). Em pH fisiológico eles apresentam-se ionizados.
Fórmula básica dos aminoácidos:
-NH2: amino, é uma base
fraca que é um receptor de
prótons (H+).
-COOH: carboxila, atua
como um ácido fraco, que
doa prótons
- R: cadeia lateralpH neutro
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
Os aa, podem ser classificados pelos seus grupos R:De acordo com sua solubilidade em água os aminoácidos se classificam em:
-Apolares (hidrofóbicos): pouca ou nenhuma solubilidade em água – glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, metionina, fenilalanina e triptofano.
-Polares (hidrofílicos): altamente solúveis em água (-OH, -SH, -NH2 ou –COOH). - neutros: mesmo número de carga positiva e negativa – asparagina, glutamina, cisteína, serina, treonina e tirosina. - ácidos: com predomínio de carga negativa – aspartato e glutamato - básicos: com predomínio de carga positiva – arginina, histidina e lisina.
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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Aa essenciaisFenilalanina Valina Treonina Triptofano Isoleucina
Metionina Histidina Lisina Arginina Leucina
Alanina Asparagina Aspartato Cisteína Glutamato
Glutamina Glicina Prolina Serina TirosinaAa não-essenciais
PROTEÍNAS
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OS AMINOÁCIDOS – ÁCIDOS E BASES
Os aa, podem agir como ácidos e bases (NATUREZA ANFOTÉRICA)
1- Em ambientes ácidos há mais prótons (H+), portanto o ácido fica protonado (COOH), tanto quanto a base (NH3+).
2- Quando o pH vai subindo, com a adição de hidroxila (OH), o grupo ácido libera o próton.
3- Quando é adicionado mais (OH-), não há mais prótons no grupo ácido, então ele retira o próton do grupo amino.
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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SOLUBILIDADE DOS AMINOÁCIDOS
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PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA
Os dipeptídeos e proteínas são formados por ligações peptídicas entre aminoácidos.
Ligação peptídica: ligação do grupo carboxila (COOH) de um aminoácido com o grupo amino (NH2) de outro, com a saída de 1 molécula de água.
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PROTEÍNAS – LIGAÇÃO PEPTIDICA
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PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
A cadeia poliptídica pode apresentar de 2 a milhares de aminoácidos.
2 aa: dipeptídeo
3 aa: tripeptídeo
Até 30 aa: oligopeptídeo
> 30 aa polipetídeo
> 50 aa proteínas C
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura primária: é a sequência de aa ao longo da cadeia polipetídica. Começa na porção amino e termina na porção carboxila.
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Estrutura secundária: descreve a formação de estruturas regulares pela cadeia polipeptídica.
Alfa-hélice: ocorre o enrolamento da cadeia ao redor de um eixo mantidas por pontes de hidrogênio, formando uma mola ou hélice, cada volta tem 3,6 aa., ex. cabelo e lã (estrutura elástica).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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Folha beta pregueada: estrutura mantida por pontes de hidrogênio entre os aa de cadeias diferentes dispostos paralelamente. Estrutura flexível porém não elástica (fios de seda).
ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura terciária: o dobramento final da cadeia polipeptídica por interação de regiões alfa-hélice ou folha beta-pregueada ou regiões sem estrutura definida.Confere às proteínas sua atividade biológica específica.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estruturas terciárias são estabilizadas por ligações fracas
que estabilizam os dobramentos da estrutura terciária.
TIPOS DE LIGAÇÕES:
Pontes de hidrogênio: estabelecida entre as cadeias laterais
de aa polares: serina, treonina e tirosina
Interações hidrofóbicas: formadas entre as cadeias laterais
dos aa apolares: glicina, alanina, isoleucina ,etc.
Ligações eletrostáticas ou iônicas: interações de grupos com
cargas opostas. Importante para o dobramento da cadeia.
Localizados na superfície da proteína.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
Estrutura quaternária: associação de 2 ou mais cadeias
polipeptídicas para formar 1 proteína funcional. Ex:
hemoglobina com 4 cadeias polipeptídicas.
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS
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FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de
globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e
com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada,
cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias
laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são
solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína
transportadora hidrossolúvel.
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FORMA DAS PROTEÍNAS
As proteínas, segundo a sua forma, podem ser chamadas de
globulares ou fibrosas.
Proteínas globulares: são proteínas com formato final esférico e
com alta solubilidade em água. Ex: tripsina – proteína enovelada,
cadeias laterais hidrofóbicas no interior da molécula e cadeias
laterais ionizadas no exterior interagindo com a água.
Albuminas: solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
ovoalbumina, albumina sérica.
Globulinas: levemente solúveis em água, desnaturadas pelo calor,
globulina sérica
Lipoproteínas: lipídios como colesterol e triglicerídeos não são
solúveis em água, devendo ser complexados com uma proteína
transportadora hidrossolúvel.
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FORMA DAS PROTEÍNAS
Proteínas fibrosas:
1- Contém quantidades maiores de estrutura secundária
regular
2- Apresenta forma de cilindro longo
3- Apresenta baixa solubilidade em água
4- Apresenta função estrutural
Exemplos:
Alfa queratina: 2 ou 3 cadeias de alfa-hélice associados
formando longos cabos. Epiderme, cabelo, lã, chifres, unhas,
cascos, bicos, penas etc.
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FORMA DAS PROTEÍNAS
Colágeno: composto por glicina, prolina e hidroxiprolina
Beta queratina: as fibras
são formadas por
empilhamento em folhas
beta pregueadas. Ex:
fios de seda e teia de
aranha
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
A proteína é dita desnaturada quando sua
conformação nativa é destruída, devido a
quebra de ligações não covalentes,
resultando em uma cadeia distendida
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DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS
Fatores que provocam desnaturação:
Aquecimento: aquecimento da proteína nativa provoca
rompimento de ligações não-covalentes
PH: muito alto ou muito baixo, conferem à molécula uma
elevada carga positiva ou negativa ocasionando uma
repulsão intramolecular, expondo o interior hidrofóbico.
Uréia: substituem as ligações que mantinham a estrutura
nativa da molécula
Detergentes: introdução de sua cauda hidrofóbica no interior
apolar da proteína rompe ligações hidrofóbicas.
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ANEMIA FALCIFORME
Doença resultante de uma mutação com substituição de ácido glutâmico (grupo R com carga negativa) por valina (grupo R hidrofóbico). As moléculas da hemoglobina substituída sofrem agregação quando estão desoxigenadas. Os agregados formam um preciptado fibroso que distorce as hemácias adquirindo forma de foice, que obstruem capilares impedindo a oxigenação.
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DIGESTÃO DE PROTEÍNAS
Locais:• estômago• intestino
Síntese das enzimas:• estômago• pâncreas• intestino
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• Pepsina
• Tripsina
• Quimotripsina
• Elastase
• Carboxipeptidases
• Enteropeptidase
• Aminopeptidases
• Dipeptidases
• Tripeptidases
Estômago
Intestino Delgado
Pâncreas
DIGESTÃO DE PROTEÍNAS - ENZIMAS
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Lúmen Intestinal Enterócito Capilares
Aminoácidos
Aminoácidos40%
Dipeptídios Tripeptídios60%
+
aa
DipeptidasesTripeptidase
aa
Digestão
Proteínas da dieta
Somente fetos e recém-nascidos são capazes de captar algumas proteínas sem digestão prévia (por pinocitose). Imunoglobulinas do colostro do leite são absorvidas intactas fornecendo → imunidade passiva.Fato sem importância em termos nutricionais